Inligting

6.6: Enzyme Kinetics as a Approach to Understanding Mechanism - Biology

6.6: Enzyme Kinetics as a Approach to Understanding Mechanism - Biology


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Vinnige ewewig-ensiem-gekataliseerde reaksies

Ons het voorheen vergelykings afgelei vir die omkeerbare binding van 'n ligand aan 'n makromolekule. Twee scenario's sal bestudeer word.

  1. Vinnige ewewigsaanname - ensiem E (makromolekule) en substraat S (ligand) konsentrasies kan bepaal word deur die dissosiasiekonstante te gebruik aangesien E, S en ES in vinnige ewewig is, soos ons voorheen gebruik het in ons afleiding van die vergelykings vir gefasiliteer vervoer. Jammer oor die oorskakeling van A na S in aanwysing van substraat. Biochemici gebruik S om die substraat (ligand) voor te stel, maar gebruik ook A, B, en P en Q om reaktant en produkte voor te stel in die geval van multi-substraat en multi-produk reaksies.
  2. Gelykheidsaanname (meer algemeen) - ensiem- en substraatkonsentrasies is nie dié wat met behulp van die dissosiasiekonstante bepaal word nie.

Ensiemkinetika-eksperimente, soos ons in die volgende verskeie hoofstukke sal sien, moet gebruik word om die gedetailleerde meganisme van die gekataliseerde reaksie te bepaal. Met behulp van kinetiese ontledings kan u die volgorde van binding/dissosiasie van substrate en produkte, die tempo -konstantes vir individuele stappe en leidrade bepaal oor die metodes wat die ensiem gebruik in katalise.

Beskou die volgende reaksiemeganisme vir die ensiem-gekataliseerde omskakeling van substraat S in produk P. (Ons sal aanvaar dat die gekataliseerde tempo baie groter is as die nie-gekataliseerde tempo.)

Soos ons gedoen het vir die afleiding van die vergelykings vir die vergemaklikde vervoerreaksies onder vinnige ewewigstoestande, is hierdie afleiding gebaseer op die aanname dat die relatiewe konsentrasies van S, E en ES bepaal kan word deur die dissosiasie konstante, Ks, vir die interaksies en die konsentrasies van elke spesie tydens die vroeë deel van die reaksie (dws onder die aanvanklike tempo toestande). Veronderstel ook die S >> Eo. Onthou dat S onder hierdie omstandighede nie veel verander met tyd nie. Is dit 'n geldige aanname? Ondersoek die meganisme hierbo getoon. S bind aan E met 'n tweede orde koers konstante k1. ES het twee lotgevalle. Dit kan dissosieer met 'n eerste orde tempo konstante k2 na S + E, of dit kan omgeskakel word na produk met 'n eerste orde tempo konstante van k3 om P + E te gee. As ons aanneem dat k2 >> k3 (dws dat die kompleks val uitmekaar baie vinniger as wat S na P omgeskakel word), dan kan die relatiewe verhoudings van S, E en ES deur Ks beskryf word. Alternatiewelik kan jy op hierdie manier daaroor dink. As S aan E bind, sal die meeste van S dissosieer, en 'n klein hoeveelheid sal na P omgeskakel word. As dit wel gebeur, is E nou vry, en sal S vinnig bind en weer ewewigtig wees, aangesien die mees waarskynlike lot van gebonde S is om te dissosieer , nie omgeskakel word na P (sedert k3 << k2). Dit is ook sinvol as u van mening is dat die fisiese stap wat deur k2 gekenmerk word, waarskynlik vinniger sal wees as die chemiese stap, gekenmerk deur k3. Daarom is die volgende aannames gebruik:

  • S >> Eo
  • Po = 0
  • k3 is tempo beperkend (d.w.s. die stadige stap)

Ons wil vergelykings aflei wat die snelheid v toon as 'n funksie van die aanvanklike substraatkonsentrasie. Veronderstel ook dat die v gekataliseer >> vnoncatalyzed. In teenstelling met die eerste orde reaksie van S op P in die afwesigheid van E, is v nie eweredig aan So nie, maar eerder aan Sbound. soos ons in die klas beskryf het met gefasiliteer diffusie (vloed eweredig aan AR, nie vry A nie). Daarom,

v α ES, of

Vergelyking 1) v = const [ES] = k3 [ES]

waar v die snelheid is. Hoe kan ons ES bereken as ons S (wat gelyk is aan So) en Etot (wat Eo is) ken? Kom ons neem aan dat S baie groter is as E, soos die waarskynlike biologiese geval is. Ons kan ES bereken deur die volgende vergelykings te gebruik en dieselfde prosedure as wat ons gebruik het vir die afleiding van die bindingsvergelyking, wat die vergelyking hieronder gee:

ES = (EoS)/(Ks + S) (analoog aan ML = (MoL)/(Kd + L)

AFLEIDING

Vergelyking 5) v = const [ES] = k3 [ES] = k3 EoS/(Ks + S) = VmS/(Ks + S).

Dit is die wêreldberoemde Henri-Michaelis-Menten-vergelyking

Net soos in die geval met nie -gekataliseerde eerste -orde -verval, is dit die maklikste om die aanvanklike snelheid van die reaksie te meet wanneer [S] nie veel verander met die tyd nie en die snelheid konstant is (dws die helling van die dP/dt -kromme is konstant) . 'n Plot van [P] vs t (genoem 'n vorderingskurwe) word gemaak vir elke verskillende substraatkonsentrasie wat bestudeer is. Uit hierdie kurwes word die aanvanklike snelhede by elke [S] bepaal. Alternatiewelik word een vasgestelde reaksietyd vir al die verskillende substratekonsentrasies bepaal wat 'n lineêre styging in [P] met tyd gee. Destyds kan die reaksie gestop (geblus) word met 'n reagens wat geen verandering in S of P veroorsaak nie. Aanvangstempo's kan maklik vir elke [S] bereken word vanaf 'n enkele datapunt in hierdie geval. i

  • 'n plot van v vs S is hiperbolies
  • v = 0 wanneer S = 0
  • v is 'n lineêre funksie van S wanneer S<
  • v = Vmax (of Vm) wanneer S baie groter is as Ks
  • S = Ks wanneer v = Vmax/2.

Dit is dieselfde voorwaardes wat ons uiteengesit het vir ons begrip van die bindingsvergelyking

ML = (MoL)/(Kd + L)

Met die interaktiewe wiskundegrafiek hieronder kan u die relatiewe waarde van Vm en Ks verander (wat in die grafiek die meer algemene naam van Km gegee word). Let op dat wanneer Km nie << S is nie, die grafiek nie versadiging bereik nie en dit nie hiperbolies lyk nie. Dit moet uit die grafiek duidelik wees dat versadiging slegs verkry word as S >> Km (of wanneer S ongeveer 100x groter is as Km).

Wolfram Mathematica CDF Player - Michaelis-Menten-vergelyking (gratis inprop vereis)

Interaktiewe SageMath-grafiek: Michaelis-Menten-vergelyking

Baie dikwels word hierdie grafieke omskep in dubbele wederkerige of Lineweaver-Burk plotte soos hieronder getoon. Hierdie plotte kan gebruik word om Vm te skat vanaf die 1/v-afsnit (1/Vm) en Km vanaf die 1/S-as (-1/Km). Hierdie waardes moet gebruik word as 'saad' -waardes vir 'n nie -lineêre pas by die hiperbool wat die werklike v vs D -kromme modelleer.

Wolfram Mathematica CDF Player - Lineweaver -Burk Plot: 1/v vs 1/[S] (gratis inprop benodig)

Interaktiewe SageMath-grafiek: Lineweaver Burk-plot

  • Geskiedenis en prentjie van Maude Menten

Soos ons gesien het in die grafiek van A of P vs t vir 'n nie-gekataliseerde, eerste-orde reaksie, verander die snelheid van die reaksie, gegee as die helling van daardie krommes, altyd. Watter snelheid moet ons in vergelyking 5 gebruik? Die antwoord is altyd die aanvanklike snelheid wat gemeet word in die vroeë deel van die reaksie wanneer min substraat uitgeput is. Daarom is vs S-krommes vir ensiemgekataliseerde reaksies altyd werklik v0 vs [S].

Steady State-ensiem-gekataliseerde reaksies

In hierdie afleiding sal ons die volgende vergelykings en al die tempokonstantes oorweeg, en sal nie arbitrêr aanneem dat k2 >> k3. Ons sal steeds aanneem dat S >> Eo en dat Po = 0. 'n Bygevoegde aanname is egter dat dES/dt ongeveer 0. Kyk na hierdie aanname op hierdie manier. As 'n oormaat S by E gevoeg word, word ES gevorm. In die vinnige ewewig -aanname het ons aangeneem dat dit vinniger na E + S sou terugval as op die produk. In hierdie geval sal ons aanneem dat dit óf minder óf vinniger kan voortgaan na die produk as wat dit na E + S sal terugval. In beide gevalle ontstaan ​​'n bestendige toestand-konsentrasie van ES binne 'n paar millisekondes, waarvan die konsentrasie nie verander nie. beduidend tydens die aanvanklike deel van die reaksie waaronder die aanvanklike dosisse gemeet word. Daarom is dES/dt ongeveer 0. In die vinnige ewewigsafleiding het ons waargeneem dat v = k3ES. Ons het toe vir ES opgelos met behulp van Ks en massa -balans van E. In die standpunt -aanname hou die vergelyking v = k3ES steeds in, maar weet dat ons vir ES sal oplos deur gebruik te maak van die steady state aanname dat dES/dt = 0.

Vergelyking 1) v = k3ES

Vergelyking 6: (bestendige toestand) dES/dt = k1 (E) (S) - k2 (ES) -k3 (ES) = 0

k1(E)(S) = (k2 + k3)(ES)

k1(Eo-ES)(S) = (k2 + k3)(ES)

k1 (Eo) (S) - k1 (ES) (S) = (k2 + k3) (ES)

k1(Eo)(S) = (k2 + k3)(ES) + k1(ES)(S)

k1 (Eo) (S) = ES (k2 + k3 + k1S)

Vergelyking 9) v = k3ES = [k3(Eo)(S)]/ [(k2 + k3)/k1 + S] = [k3(Eo)(S)]/(Km+ S)

Ontleding van die algemene Michaelis-Menten-vergelyking

Hierdie vergelyking kan onder verskillende toestande vereenvoudig en bestudeer word. Let eers op dat (k2 + k3)/k1 'n konstante is wat 'n funksie is van relevante koerskonstante. Hierdie term word gewoonlik vervang deur Km wat die Michaelis -konstante genoem word (wat in die Mathematica -grafiek hierbo gebruik is). Net so, wanneer S oneindig nader (d.w.s. S >> Km, word vergelyking 5 v = k3 (Eo), wat ook 'n konstante is, Vm genoem vir maksimum snelheid. Deur Vm en Km in vergelyking 5 te vervang, gee die vereenvoudigde vergelyking:

Vergelyking 10) v = Vm(S)/(Km+ S)

Dit is uiters belangrik om daarop te let dat Km in die algemene vergelyking nie dieselfde is as die Ks nie, die dissosiasie konstante wat gebruik word in die aanneem van 'n vinnige ewewig! Km en Ks het egter dieselfde molariteitseenhede. 'n Nadere ondersoek van Km toon dat onder die beperkende geval wanneer k2 >> k3 (die vinnige ewewigsaanname) dan,

Vergelyking 11) Km = (k2 + k3)/k1 = k2/k1 = Kd = Ks.

As ons vergelykings 9 en 10 onder verskillende scenario's ondersoek, kan ons die vergelyking en die kinetiese parameters beter verstaan:

  • wanneer S = 0, v = 0.
  • wanneer S >> Km, v = Vm = k3Eo. (dws v is nul orde met betrekking tot S en eerste orde in E. Onthou, k3 het eenhede van s-1 aangesien dit 'n eerste orde koers konstante is. k3 word dikwels die omsetgetal genoem, omdat dit beskryf hoeveel molekules S " draai om "na produk per sekonde.
  • v = Vm/2, wanneer S = Km.
  • wanneer S << Km, v = VmS/Km = k3EoS/Km (dws die reaksie is bimolekulêr, afhanklik van beide op S en E. k3/Km het eenhede van M-1s-1, dieselfde as 'n tweede orde koers konstante .

Let op dat vergelykings 9 en 10 presies 'n analise is van die vorige vergelykings wat ons afgelei het:

  • ML = MoL/(Kd + L) vir binding van L aan M
  • Jo = JmA/(Kd + A) vir 'n vinnige ewewigsbinding en makliker vervoer van A
  • vo = VmS/(Ks + S) vir vinnige ewewigsbinding en katalitiese omskakeling van A na P.
  • vo = Vm (S)/(Km+ S) vir steady state binding en katalitiese omskakeling van A na P.

Let asseblief daarop dat al hierdie vergelykings hiperboliese afhanklikhede van die y -afhanklike veranderlike (ML, Jo en vo) van die ligand-, opgeloste of substraatkonsentrasie gee.

Meer ingewikkelde ensiem-gekataliseerde reaksies

Nie alle reaksies kan so eenvoudig gekenmerk word as 'n eenvoudige substraat wat met 'n ensiem in wisselwerking tree om 'n ES-kompleks te vorm, wat dan omdraai om produk te vorm. Soms vorm tussenprodukte. Byvoorbeeld, 'n substraat S kan met E in wisselwerking tree om 'n kompleks te vorm, wat dan tot produkte P en Q geklief word. Q word van die ensiem vrygestel, maar P kan kovalent geheg bly. Dit gebeur gereeld tydens die hidrolitiese splitsing van 'n peptiedbinding deur 'n protease, wanneer 'n geaktiveerde nukleofiel soos Ser reageer met die sittende peptiedbinding in 'n nukleofiele substitusiereaksie, wat die amien -einde van die voormalige peptiedbinding vrylaat terwyl die karboxy einde van die peptiedbinding bly gebind aan die Ser as 'n Ser-asiel-tussenproduk. Water gaan dan die asiel -tussenproduk binne en skei dit, wat die karboksiel -einde van die oorspronklike peptiedbinding bevry. Dit word getoon in die skriftelike reaksie hieronder:

Om die afleiding van die kinetiese vergelyking te vereenvoudig, veronderstel ons dat E, S en ES vinnig in ewewig is, gedefinieer deur die dissosiasie konstante, Ks. Gestel Q het 'n sigbare absorpsie, so dit is maklik om te monitor. Aanvaar uit die bestendige toestand aanname dat:

d[E-P]/dt = k2[ES] - k3[E-P] = 0 (aanvaar k3 is 'n pseudo eerste-orde tempokonstante en [H2O] verander nie.

Die snelheid hang af van watter stap die snelheidsbeperking is. As k3<

v = k3[E-P]

As k2<

v = k2 [ES]

Vir 'n huiswerkopdrag het u die volgende kinetiese vergelyking vir hierdie reaksie afgelei, met die veronderstelling dat v = k2 [ES].

Jy kan verifieer dat jy dieselfde vergelyking kry as jy aanneem dat v = k3[E-P]. (Kcat sal ook hieronder gedefinieer word.)

Hierdie vergelyking lyk nogal ingewikkeld, veral as jy Ks, k-1/k1 vervang. Al die kinetiese konstantes kan uitgedruk word as funksies van die individuele tempokonstantes. Hierdie vergelyking kan egter vereenvoudig word deur die volgende te besef:

  • Wanneer S >> [Ks (k3)/(k2 + k3)], v = [(k2k3)/(k2 + k3)] Eo = Vm
  • [Ks(k3)/(k2+k3)] = konstant = Km

Deur dit in vergelyking 7 te vervang gee dit:

Vergelyking 13) v = Vm (S)/(Km+ S)

Dit is weer die algemene vorm van die Michaelis-Menten-vergelyking

Let op in die eerste kolpunt-item hierbo dat vir hierdie reaksie, Vm = [(k2k3)/(k2 + k3)]Eo

Dit is ingewikkelder as ons vorige definisie van Vm = k3Eo. Hulle is soortgelyk deurdat die term Eo vermenigvuldig word met 'n konstante wat self 'n funksie van koerskonstante (s) is. Die koerskonstante word gewoonlik saamgevoeg tot 'n generiese konstante genaamd kcat. Vir die eenvoudige reaksie kkat = k3 maar vir die meer ingewikkelde reaksie met 'n kovalente intermediaat wat ons pas ontdek het, kkat = (k2k3)/(k2 + k3). Vir alle reaksies,

Vergelyking 14) Vm = kcatEo.


Figuur: Opsomming van vo vs S vergelykings - Betekenisse van Km, kcat en Vm.

lugvaart

Betekenis van kinetiese konstantes

Dit is belangrik om 'n "ingewande-vlak" begrip te kry van die betekenis van die koerskonstante. Hier is hulle:

  • Km: Die Michaelis-konstante met eenhede van molariteit (M), word operasioneel gedefinieer as die substraatkonsentrasie waarteen die aanvanklike snelheid die helfte van Vmaks is. Dit is slegs gelyk aan die dissosiasie konstante van E en S as E, S en ES in 'n vinnige ewewig is. In ander gevalle kan dit as 'n 'effektiewe' Kd beskou word.
  • kcat: Die katalitiese tempokonstantes, met eenhede van s-1 word dikwels die omsetgetal genoem. Dit is 'n maatstaf vir hoeveel gebonde substraatmolekules omset of produk in 1 sekonde vorm. Dit is duidelik uit vergelyking v0 = kcat[ES]
  • kcat/Km: Onder voorwaarde wanneer [S] << Km, word die Michaelis-Menten-vergelyking v0 = (kcat/KM) [E0] [S]. Dit beskryf werklik 'n biomolekulêre tempokonstante, met eenhede van M-1s-1, vir omskakeling van vrye substraat na produk. Sommige ensieme het kcat/Km -waardes van ongeveer 108, wat aandui dat dit diffusiebeheerd is. Dit impliseer dat die reaksie in wese gedoen word sodra die ensiem en substraat bots. Die konstante kcat/Km word ook na verwys as die spesifisiteitskonstante deurdat dit beskryf hoe goed 'n ensiem tussen twee verskillende kompeterende substrate kan onderskei. (Ons sal dit wiskundig wys in die volgende hoofstuk.)

Tabel: Km- en kcat -waardes vir verskillende ensieme

Km waardes
ensiemsubstraatKm (mM)
katalaseH2O225
heksokinase (brein)ATP0.4
D-glukose0.05
D-fruktose1.5
koolsuuranhidrasHCO3-9
chimotrypsienglisieltyrosinielglisien108
N-benzoyltyrosinamied2.5
b-galaktosidaseD-laktose4.0
treonien dehidrataseL-Thr5.0
kcat waardes
ensiemsubstraatkcat (s-1)
katalaseH2O240,000,000
koolsuuranhidrasHCO3-400,000
asetielcholienesteraseasetielcholien140,000
b-laktamasebensielpenisillien2,000
fumarasefumarate800
RecA proteïen (ATPase)ATP0.4

Tabel: diffusiebeheerde ensieme

Ensieme met kcat/Km-waardes naby diffusiebeheer (108-109 M-1s-1)
ensiemsubstraatkcat (s-1)Km (M)kcat/Km (M-1s-1)
asetielcholienesteraseasetielcholien1,4 x 1049 x 10-51,6 x 108
koolsuuranhidrasCO21 x 1061,2 x 10-28,3 x 107
HCO3-4 x 1052,6 x 10-21,5 x 107
katalaseH2O24 x 1071.14 x 107
krotonasekrotoniel-CoA5,7 x 1032 x 10-52.8 x 108
fumarasefumaat8 x 1025 x 10-61,6 x 108
malaat9 x 1022,5 x 10-53,6 x 107
triose fosfaat isomerasergliseraldehied-3-P4,3 x 1034,7 x 10-42,4 x 108
b-laktamasebensielpenisillien2,0 x 1032 x 10-41 x 108

Navigasie

Eksperimentele bepaling van Vmax en Km

Hoe kan Vm en Km bepaal word uit eksperimentele data?

a. Van aanvanklike tempo data: Die mees algemene manier is om begintempo's, v0, te bepaal vanaf eksperimentele waardes van P of S as 'n funksie van tyd. Hiperboliese grafieke van v0 vs [S] kan gepas wees of getransformeer word soos ons met die verskillende wiskundige transformasies van die hiperboliese bindingsvergelyking ondersoek het om Kd te bepaal. Dit het ingesluit:

  • nie-lineêre hiperboliese passing
  • dubbele wederkerige plot
  • Scatchard plot

Die dubbel-wedersydse plot word algemeen gebruik om data oor aanvanklike snelheid versus substraatkonsentrasie te analiseer. Wanneer dit vir sulke doeleindes gebruik word, word na die grafieke verwys as Lineweaver-Burk plotte, waar plotte van 1/v vs 1/S reguit lyne is met helling m = Km/Vmaks, en y-afsnit b = 1/Vmaks.

Wolfram Mathematica CDF Player - Lineweaver-Burk Plot: 1/v vs 1/[S] (gratis inprop vereis)

Interaktiewe SageMath -grafiek: Lineweaver Burk -plot

Hierdie grafieke kan egter nie met behulp van lineêre regressie geanaliseer word nie, aangesien die metode konstante fout in die y -as (in hierdie geval 1/v) data veronderstel. 'N Geweegde lineêre regressie of selfs beter, 'n nie -lineêre pas by 'n hiperboliese vergelyking, moet gebruik word. Die Mathcad -sjabloon hieronder toon so 'n nie -lineêre pasvorm. 'n Herrangskikking van die ooreenstemmende Scatchard-vergelykings in die Eadie-Hofstee plot word ook algemeen gebruik, veral om ensieminhibisie data te visualiseer soos ons in die volgende hoofstuk sal sien.

Mathcad 8 - Nie -lineêre hiperboliese pas. Vm en Km.

Algemene fout in Biochemie Handboeke: Die vorm van die hiperbool

b. Uit geïntegreerde koersvergelykings: KM en Vm kan onttrek word uit voortgangskrommes van A of P as 'n funksie van t by 'n enkele A0 -konsentrasie deur 'n geïntegreerde koersvergelyking vir A of P as 'n funksie van t af te lei, soos ons in vergelyking 2 gedoen het wat die geïntegreerde tempovergelyking vir die omskakeling van A --> P in die afwesigheid van ensiem toon. In beginsel sou hierdie metode beter wees as die aanvanklike tariefmetodes. Hoekom? Een rede is dat dit nie maklik is om seker te maak jy meet die aanvanklike koers vir elke [S] wat oor 'n wye reeks behoort te wissel. Dit is ook tydsintensief. Dink ook daaraan hoeveel van die data weggegooi word as u 'n hele vorderingskromme by elke substraatkonsentrasie neem, veral as u die reaksie op 'n gegewe tydstip blus, wat die data effektief beperk tot een tydpunt per substraat.

In die praktyk is die wiskunde ingewikkeld, aangesien dit nie moontlik is om 'n eenvoudige eksplisiete funksie van [P] of [S] as 'n funksie van tyd te kry nie. Tog is daar vordering gemaak met die ontleding van die kurwe (geen woordspeling bedoel). Kom ons kyk na die eenvoudige geval van 'n enkele substraat S (of A) wat omgeskakel word na produk P in 'n ensiem -gekataliseerde reaksie. Die analoog vergelykings vir eerste orde, nie-gekataliseerde koerse was
A = Aoe-k1t of P = A0 (1-e-k1t).

Kom ons lei nou die vergelykings af vir die ensiem-gekataliseerde reaksie.

Die afleiding van die relevante vergelykings word hieronder getoon.

'N Grafiek van P/t vs [ln (1-P/S0)]/t (hieronder getoon) uit vergelyking 18 gee 'n reguit lyn met 'n helling van Km en 'n y-afsnit van Vm. Let daarop dat die berekende waardes van Vm en Km slegs van een substraatkonsentrasie afgelei is, en dat die waardes beïnvloed kan word deur produk -remming

Figuur: Ensiemkinetika-vorderingskurwe

'N Vergelyking van die vorderingskrommes vir die nie -gekataliseerde 1ste orde reaksie van S na P (rooi) en die ensiem gekataliseerde reaksie (blou) word hieronder getoon. (Baie dankie aan Gregory Bard, UW Stout, vir hulp met die Sage Math-kode). Let daarop dat die krommes soortgelyk is, maar anders is. Pas die skuifknoppies aan om die twee beter te vergelyk. As jy nie geweet het dat 'n ensiem teenwoordig is nie, kan jy die data maklik pas by 'n eerste orde styging in [P] met verloop van tyd, maar dit sou nie die optimale passing wees nie. Die vorderingskromme in die teenwoordigheid van ensiem is ideaal omdat produk -remming nie deel uitmaak van die model nie, wat die analise baie sou bemoeilik.

Interaktiewe SageMath Grafiek: [P] vs t vir ensiemgekataliseerde (blou) en nie-ensiemgekataliseerde 1ste orde omskakeling, S na P

Kan 'n eenvoudige eksplisiete vergelyking van P vs t afgelei word? Die antwoord is nee. Dit kan egter voorgestel word deur 'n eksplisiete Lambert -funksie soos in die afleiding hieronder getoon.

Navigasie


Kyk die video: PROTEINI ILI BJELANČEVINE: GRAĐA I BIOLOŠKA ULOGA (Oktober 2022).