Inligting

S2018_Lesing15_Lees - Biologie

S2018_Lesing15_Lees - Biologie


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Inleiding tot Respirasie en Elektronvervoer Kettings

Algemene oorsig en punte om in gedagte te hou

In die volgende paar modules leer ons meer oor die proses van asemhaling en die rolle wat elektronvervoerkettings in hierdie proses speel. 'N Definisie van die woord "asemhaling" waarmee die meeste mense bekend is, is "die daad van asemhaling". Wanneer ons asem, lug insluitend molekulêre suurstof word van buite die liggaam in ons longe ingebring, die suurstof word dan verminder, en afvalprodukte, insluitend die verminderde suurstof in die vorm van water, word uitgeasem. Meer algemeen kom 'n reaktant in die organisme en word dan verminder en verlaat die liggaam as 'n afvalproduk.

Hierdie generiese idee, in 'n neutedop, kan oor die algemeen oor die biologie toegepas word. Let daarop dat suurstof nie altyd die verbinding hoef te wees wat ingebring, verminder en as afval gestort word nie. Die verbindings waarop die elektrone wat 'gestort' word, meer spesifiek bekend staan ​​as 'terminale elektronaannemers. "Die molekules waaruit die elektrone afkomstig is, verskil baie oor die biologie (ons het slegs na een moontlike bron gekyk - die verminderde koolstofgebaseerde molekule glukose).

Tussen die oorspronklike elektronbron en die terminale elektronaanvaarder is 'n reeks biochemiese reaksies wat ten minste een rooi/osreaksie insluit. Hierdie rooi/os-reaksies oes energie vir die sel deur eksergoniese rooi/os-reaksie te koppel aan 'n energie-vereiste reaksie in die sel. In respirasie voer 'n spesiale stel ensieme 'n gekoppelde reeks rooi/os-reaksies uit wat uiteindelik elektrone na die terminale elektronaannemer oordra.

Hierdie "kettings" van rooi/os-ensieme en elektrondraers word genoem elektron vervoer kettings (ENS). In aërobies respirerende eukariotiese selle is die ETC saamgestel uit vier groot, multi-proteïenkomplekse wat in die binneste mitochondriale membraan ingebed is en twee klein diffundeerbare elektrondraers wat elektrone tussen hulle skuif. Die elektrone word van ensiem na ensiem oorgedra deur 'n reeks rooi/os reaksies. Hierdie reaksies koppel eksergoniese rooi/os-reaksies aan die endergoniese vervoer van waterstofione oor die binneste mitochondriale membraan. Hierdie proses dra by tot die skepping van 'n transmembraan elektrochemiese gradiënt. Die elektrone wat deur die ETC gaan, verloor geleidelik potensiële energie tot die punt waarop hulle op die terminale elektronontvanger neergelê word wat tipies as afval uit die sel verwyder word. Wanneer suurstof as die finale elektronaannemer optree, is die vrye energieverskil van hierdie multi-stap rooi/os proses ~ -60 kcal/mol wanneer NADH elektrone skenk of ~ -45 kcal/mol wanneer FADH2 skenk.

Let wel: suurstof is nie die enigste, en ook nie die meeste gebruikte, terminale elektron -acceptor in die natuur nie

Onthou, ons gebruik suurstof as 'n voorbeeld van slegs een van die talle moontlike terminale elektronacceptore wat in die natuur voorkom. Die vrye energieverskille wat verband hou met asemhaling in anaërobiese organismes, sal anders wees.

In vorige modules het ons die algemene konsep van rooi/os reaksies in die biologie bespreek en die Electron Tower bekendgestel, 'n hulpmiddel om u te help om rooi/os chemie te verstaan ​​en die rigting en grootte van potensiële energieverskille vir verskillende rooi/os paartjies te skat. In latere modules is substraatvlakfosforylering en fermentasie bespreek en ons het gesien hoe eksergoniese rooi/osreaksies direk deur ensieme gekoppel kan word aan die endergoniese sintese van ATP.

Daar word vermoed dat hierdie prosesse een van die oudste vorme van energieproduksie is wat selle gebruik. In hierdie afdeling bespreek ons ​​die volgende evolusionêre vooruitgang in sellulêre energiemetabolisme, oksidatiewe fosforilering. Onthou dit eerstens, oksidatiewe fosforilering doen nie impliseer die gebruik van suurstof. Die term oksidatiewe fosforilering word eerder gebruik omdat hierdie proses van ATP-sintese staatmaak op rooi/os-reaksies om 'n elektrochemiese transmembraan potensiaal wat dan deur die sel gebruik kan word om die werk van ATP-sintese te doen.


'n Vinnige oorsig van beginsels wat relevant is vir elektronvervoerkettings

'N ETC begin met die toevoeging van elektrone, geskenk van NADH, FADH2 of ander verlaagde verbindings. Hierdie elektrone beweeg deur 'n reeks elektronvervoerders, ensieme wat in 'n membraan ingebed is, of ander draers wat rooi/osreaksies ondergaan. Die vrye energie wat van hierdie eksergoniese rooi/os-reaksies oorgedra word, word dikwels gekoppel aan die endergoniese beweging van protone oor 'n membraan. Aangesien die membraan 'n effektiewe versperring vir gelaaide spesies is, lei hierdie pomp tot 'n ongelyke ophoping van protone aan weerskante van die membraan. Dit 'weer' polariseer 'of' laai 'die membraan, met 'n netto positiewe (protone) aan die een kant van die membraan en 'n negatiewe lading aan die ander kant van die membraan. Die skeiding van lading skep 'n elektriese potensiaal. Daarbenewens veroorsaak die ophoping van protone ook 'n pH-gradiënt bekend as a chemiese potensiaaloor die membraan. Saam word hierdie twee gradiënte (elektries en chemies) 'n elektrochemiese gradiënt.

Resensie: The Electron Tower

Aangesien rooi/os-chemie so sentraal tot die onderwerp is, begin ons met 'n vinnige oorsig van die tabel van reduksiepotensiaal - soms genoem die "rooi/os-toring" of "elektrontoring". U kan hoor dat u instrukteurs hierdie terme uitruilbaar gebruik. Soos ons in vorige modules bespreek het, kan alle soorte verbindings aan biologiese rooi/os-reaksies deelneem. Om sin te maak van al hierdie inligting en om potensiële rooi/os-pare te rangskik, kan verwarrend wees. ’n Gereedskap is ontwikkel om rooi/os-halfreaksies te gradeer op grond van hul reduksiepotensiale of E0' waardes. Of 'n spesifieke verbinding as 'n elektronskenker (reduktant) of elektronaanvaarder (oksidant) kan optree, hang af van watter ander verbinding dit in wisselwerking is. Die rooi/os toring rangskik 'n verskeidenheid algemene verbindings (hul halfreaksies) van die meeste negatiewe E0', verbindings wat maklik van elektrone ontslae raak, tot die mees positiewe E0', verbindings wat waarskynlik elektrone sal aanvaar. Die toring organiseer hierdie halfreaksies gebaseer op die vermoë van elektrone om elektrone te aanvaar. Boonop word elke halfreaksie in baie rooi/osse torings volgens konvensie geskryf met die geoksideerde vorm aan die linkerkant gevolg deur die verkleinde vorm aan sy regterkant. Die twee vorme kan óf met 'n skuinsstreep geskei word, byvoorbeeld die halfreaksie vir die vermindering van NAD+ aan NADH staan ​​geskryf: NAD+/NADH + 2e-, of deur aparte kolomme. 'N Elektrontoring word hieronder getoon.

Figuur 1. 'N Algemene biologiese "rooi/os toring"

Let wel

Gebruik die rooi/os toring hierbo as 'n verwysingsgids om u te oriënteer oor die verminderingspotensiaal van die verskillende verbindings in die ens. Rooi/os reaksies kan eksergonies of endergonies wees, afhangende van die relatiewe rooi/os potensiaal van die skenker en acceptor. Onthou ook daar is baie verskillende maniere om konseptueel hierna te kyk; hierdie tipe rooi/os toring is net een manier.

Let wel: Taalkortpaaie verskyn weer

In die rooi/os -tabel hierbo blyk dit dat sommige inskrywings op onkonvensionele maniere geskryf is. Byvoorbeeld, Sitochroom cos/rooi. Daar blyk net een vorm gelys te wees. Hoekom? Dit is nog 'n voorbeeld van taalkortpaaie (waarskynlik omdat iemand te lui was om twee keer sitochroom te skryf) wat verwarrend kan wees - veral vir studente. Die notasie hierbo kan herskryf word as sitochroom cos/Sitochroom crooi om aan te dui dat die sitochroom c-proteïen in óf en geoksideerde toestand kan bestaan ​​Sitochroom cos of verminderde toestand Sitochroom crooi.

Hersien Red/ox Tower Video

Klik hier vir 'n kort video oor hoe om die rooi/os-toring in rooi/os-probleme te gebruik. Hierdie video is gemaak deur Dr Easlon vir Bis2A -studente.

Die gebruik van die rooi/os toring: 'n hulpmiddel om elektrontransportkettings te verstaan

Volgens konvensie word die toringhalfreaksies geskryf met die geoksideerde vorm van die verbinding aan die linkerkant en die gereduseerde vorm aan die regterkant. Let op dat verbindings soos glukose en waterstofgas uitstekende elektrondonore is en 'n baie lae reduktiepotensiaal E het0'. Verbindings, soos suurstof en nitriet, waarvan die halfreaksies relatief hoë positiewe reduksiepotensiale het (E0') maak gewoonlik goeie elektronaanvaarders aan die teenoorgestelde kant van die tabel.

Voorbeeld: Menaquinone

Kom ons kyk na menaquinoneos/rooi. Hierdie verbinding sit in die middel van die rooi/osse toring met 'n halfreaksie E0' waarde van -0,074 eV. Menaquinoneos kan spontaan (ΔG <0) elektrone aanvaar uit verminderde vorme van verbindings met laer halfreaksie E0'. Sulke oordragte vorm menakinonrooi en die geoksideerde vorm van die oorspronklike elektrondonor. In die tabel hierbo bevat voorbeelde van verbindings wat as elektronskenkers vir menakinon kan dien, FADH2, 'n E.0' waarde van -0.22, of NADH, met 'n E0' waarde van -0.32 eV. Onthou dat die verkleinde vorms aan die regterkant van die rooi/os -paar is.

Sodra menakinoon verminder is, kan dit spontaan (ΔG <0) elektrone skenk aan enige verbinding met 'n hoër halfreaksie E0' waarde. Moontlike elektronaanvaarders sluit in sitochroom bos met 'n E.0' waarde van 0,035 eV; of ubiquinoneos met 'n E.0' van 0,11 eV. Onthou dat die geoksideerde vorms aan die linkerkant van die halfreaksie lê.

Elektroniese vervoerkettings

An elektron vervoer ketting, of ENS, bestaan ​​uit 'n groep proteïenkomplekse in en om 'n membraan wat 'n reeks eksergoniese/spontane rooi/osreaksies energiek kan koppel aan die endergoniese pomp van protone oor die membraan om 'n elektrochemiese gradiënt op te wek. Hierdie elektrochemiese gradiënt skep 'n vrye energiepotensiaal wat a genoem word proton-dryfkrag wie se energiek "afdraande" eksergoniese vloei later gekoppel kan word aan 'n verskeidenheid sellulêre prosesse.

ETC oorsig

Stap 1: Elektrone betree die ETC van 'n elektrondonor, soos NADH of FADH2, wat gegenereer word tydens 'n verskeidenheid kataboliese reaksies, insluitend dié wat verband hou met glukose-oksidasie. Afhangende van die aantal en tipes elektrondraers van die ETC wat deur 'n organisme gebruik word, kan elektrone op verskillende plekke in die elektrontransportketting ingaan. Die inskrywing van elektrone op 'n spesifieke "plek" in die ETC hang af van die onderskeie verminderingspotensiale van die elektronskenkers en -aanvaarders.


Stap 2: Na die eerste rooi/os-reaksie sal die aanvanklike elektronskenker geoksideer word en die elektronontvanger sal verminder word. Die verskil in rooi/oksepotensiaal tussen die elektronaanvaarder en skenker word verwant aan ΔG deur die verwantskap ΔG = -nFΔE, waar n = die aantal elektrone wat oorgedra is en F = Faraday se konstante. Hoe groter 'n positiewe ΔE, hoe meer eksergonies is die rooi/os-reaksie.


Stap 3: Indien voldoende energie tydens 'n eksergoniese rooi/os-stap oorgedra word, kan die elektrondraer hierdie negatiewe verandering in vrye energie koppel aan die endergoniese proses om 'n proton van die een kant van die membraan na die ander te vervoer.


Stap 4: Na gewoonlik veelvoudige rooi/os oordragte, word die elektron afgelewer aan 'n molekule wat bekend staan ​​as die terminale elektron -acceptor. In die geval van mense is die terminale elektronontvanger suurstof. Daar is egter baie, baie, baie, ander moontlike elektronaanvaarders in die natuur; sien onder.

Let wel: moontlike bespreking

Elektrone wat die ETC binnegaan, hoef nie van NADH of FADH af te kom nie2. Baie ander verbindings kan as elektronskenkers dien; die enigste vereistes is (1) dat daar 'n ensiem bestaan ​​wat die elektronskenker kan oksideer en dan 'n ander verbinding kan reduseer, en (2) dat die ∆E0'is positief (bv. ΔG <0). Selfs 'n klein hoeveelheid gratis energie -oordragte kan bydra. Daar is byvoorbeeld bakterieë wat H gebruik2 as 'n elektronskenker. Dit is nie te moeilik om te glo nie, want die halfreaksie 2H+ + 2 e-/H2 het 'n reduksiepotensiaal (E0') van -0,42 V. As hierdie elektrone uiteindelik aan suurstof oorgedra word, dan is die ΔE0'van die reaksie is 1,24 V, wat ooreenstem met 'n groot negatiewe ΔG (-ΔG). Alternatiewelik is daar 'n paar bakterieë wat yster kan oksideer, Fe2+ by pH 7 tot Fe3+ met 'n verminderingspotensiaal (E.0') van + 0,2 V. Hierdie bakterieë gebruik suurstof as hul terminale elektron -acceptor, en, in hierdie geval, die ΔE0'van die reaksie is ongeveer 0,62 V. Dit lewer steeds 'n -AG. Die slotsom is dat, afhangend van die elektronskenker en -ontvanger wat die organisme gebruik, 'n bietjie of baie energie deur die sel oorgedra en gebruik kan word per elektrone wat aan die elektronvervoerketting geskenk word.

Wat is die komplekse van die ETC?

ETC's bestaan ​​uit 'n reeks (ten minste een) membraangeassosieerde rooi/os-proteïene of (sommige is integraal) proteïenkomplekse (kompleks = meer as een proteïen wat in 'n kwaternaire struktuur gerangskik is) wat elektrone uit 'n skenkerbron beweeg, soos as NADH, na 'n finale terminale elektron -acceptor, soos suurstof. Hierdie spesifieke skenker/terminale aanvaardingspaar is die primêre een wat in menslike mitochondria gebruik word. Elke elektronoordrag in die ETC vereis 'n verminderde substraat as 'n elektronskenker en 'n geoksideerde substraat as die elektronontvanger. In die meeste gevalle is die elektronaanvaarder 'n lid van die ensiemkompleks itsef. Sodra die kompleks verminder is, kan die kompleks dien as 'n elektronskenker vir die volgende reaksie.

Hoe dra ETC-komplekse elektrone oor?

Soos voorheen genoem, is die ETC saamgestel uit 'n reeks proteïenkomplekse wat 'n reeks gekoppelde rooi/os-reaksies ondergaan. Hierdie komplekse is in werklikheid multi-proteïen ensiem komplekse waarna verwys word oksidoreduktase of eenvoudig, reduktase. Die enigste uitsondering op hierdie benamingskonvensie is die terminale kompleks in aërobiese asemhaling wat molekulêre suurstof gebruik as die terminale elektron -acceptor. Daar word na daardie ensiemkompleks verwys as 'n oksidase. Rooi/os-reaksies in hierdie komplekse word tipies uitgevoer deur 'n nie-proteïen-eenheid genaamd a prostetiese groep. Die prostetiese groepe is direk betrokke by die rooi/os-reaksies wat deur hul geassosieerde oksidoreduktase gekataliseer word. Oor die algemeen kan hierdie prostetiese groepe in twee algemene tipes verdeel word: dié wat beide elektrone en protone dra en dié wat net elektrone dra.

Let wel

Hierdie gebruik van prostetiese groepe deur lede van ETC geld vir alle elektrondraers met die uitsondering van kinone, wat 'n klas lipiede is wat direk deur die oksidoreduktase verminder of geoksideer kan word. Beide die Quinone(rooi) en die Quinone(os) vorms van hierdie lipiede is oplosbaar binne die membraan en kan van kompleks na kompleks beweeg om elektrone te pendel.

Die elektron- en protondraers

  • Flavoproteïene (Fp), hierdie proteïene bevat 'n organiese prostetiese groep genoem a flavin, wat die werklike eenheid is wat die oksidasie/reduksiereaksie ondergaan. FADH2 is 'n voorbeeld van 'n Fp.
  • Kinone is 'n familie van lipiede, wat beteken hulle is oplosbaar binne die membraan.
  • Daar moet ook op gelet word dat NADH en NADPH as elektron beskou word (2e-) en proton (2 H+) draers.

Elektronedraers

  • Sitochrome is proteïene wat 'n hemeprotetiese groep bevat. Die heem kan 'n enkele elektron dra.
  • Yster-swael proteïene bevat 'n nie-hemde yster-swaelgroep wat 'n elektron kan dra. Die prostetiese groep word dikwels afgekort as Fe-S

Aërobiese versus anaërobiese asemhaling

Ons mense gebruik suurstof as die terminale elektron -aannemer vir die ETC's in ons selle. Dit is ook die geval met baie van die organismes waarmee ons doelbewus en gereeld omgaan (byvoorbeeld ons klasmaats, troeteldiere, kosdiere, ens.). Ons asem suurstof in; ons selle neem dit op en vervoer dit na die mitochondria waar dit as die finale aanvaarder van elektrone van ons elektronvervoerkettings gebruik word. Die proses - omdat suurstof as terminale elektron -aannemer gebruik word - word genoem aërobiese respirasie.

Alhoewel ons suurstof as die terminale elektronaanvaarder vir ons asemhalingskettings kan gebruik, is dit nie die enigste manier van asemhaling op die planeet nie. Die meer algemene respirasieprosesse het inderdaad ontwikkel in 'n tyd toe suurstof nie 'n belangrike komponent van die atmosfeer was nie. As gevolg hiervan kan baie organismes 'n verskeidenheid verbindings gebruik, insluitend nitraat (NO3-), nitriet (NO2-), selfs yster (Fe3+) as terminale elektron -aanvaarders. Wanneer suurstof is NIE die terminaal elektron -aannemer word die proses genoem anaërobiese respirasie. Daarom benodig respirasie of oksidatiewe fosforilering glad nie suurstof nie; dit vereis bloot 'n verbinding met 'n redelike hoë reduktiepotensiaal om as 'n terminale elektronaanvaarder op te tree, wat elektrone van een van die komplekse binne die ETC aanvaar.

Die vermoë van sommige organismes om hul terminale elektronaannemer te verander, verskaf metaboliese buigsaamheid en kan beter oorlewing verseker indien enige gegewe terminale aanvaarder in beperkte voorraad is. Dink hieraan: in die afwesigheid van suurstof sterf ons; maar ander organismes kan 'n ander terminale elektronaannemer gebruik wanneer toestande verander om te oorleef.

'N Generiese voorbeeld: 'n Eenvoudige, twee-komplekse ETC

Die figuur hieronder beeld 'n generiese elektronvervoerketting uit, saamgestel uit twee integrale membraankomplekse; Kompleks ek(os) en Kompleks II(os). 'N Verminderde elektrondonor, aangedui DH (soos NADH of FADH2) verminder kompleks I(os), wat aanleiding gee tot die geoksideerde vorm D (soos NAD+ of FAD+). Terselfdertyd word 'n prostetiese groep in kompleks I nou verminder (aanvaar die elektrone). In hierdie voorbeeld is die rooi/os-reaksie eksergonies en word die vrye energieverskil deur die ensieme in Kompleks I gekoppel aan die endergoniese translokasie van 'n proton van die een kant van die membraan na die ander. Die netto resultaat is dat een oppervlak van die membraan meer negatief gelaai word weens 'n oormaat hidroksielione (OH-), en die ander kant word positief gelaai as gevolg van 'n toename in protone aan die ander kant. Kompleks ek(rooi) kan nou 'n mobiele elektrondraer Q verminder, wat dan deur die membraan sal beweeg en die elektron(e) na die prostetiese groep van Kompleks II sal oordra(rooi). Elektrone gaan van Kompleks I na Q dan van Q na Kompleks II deur termodinamies spontane rooi/os-reaksies, wat Kompleks I regenereer(os), wat die vorige proses kan herhaal. Kompleks II(rooi) verminder dan A, die terminale elektronontvanger om Kompleks II te regenereer(os) en skep die verminderde vorm van die terminale elektron -aannemer, AH. In hierdie spesifieke voorbeeld kan Kompleks II ook 'n proton translokeer tydens die proses. As A molekulêre suurstof is, verteenwoordig AH water en word die proses beskou as 'n model van 'n aërobiese ens. As A daarteenoor nitraat is, is NEE3-, dan verteenwoordig AH NEE2- (nitriet) en dit sal 'n voorbeeld wees van 'n anaërobiese ENS.

Figuur 1. Generiese 2 komplekse elektronvervoerketting. In die figuur is DH die elektronskenker (skenker verminder), en D is die skenker geoksideer. A is die geoksideerde terminale elektronontvanger, en AH is die finale produk, die gereduseerde vorm van die akseptor. Namate DH na D geoksideer word, word protone oor die membraan getranslokeer, wat 'n oormaat hidroksielione (negatief gelaai) aan die een kant van die membraan en protone (positief gelaai) aan die ander kant van die membraan laat. Dieselfde reaksie vind plaas in Kompleks II as die terminale elektron -acceptor gereduseer word tot AH.

Kenmerk: Marc T. Facciotti (oorspronklike werk)

Oefening 1

Gedagte vraag

Gebaseer op die figuur hierbo, gebruik 'n elektron toring om die verskil in die elektriese potensiaal te bepaal as (a) DH NADH is en A is O2, en (b) DH is NADH en A is NEE3-. Watter pare elektrondonor en terminale elektronaanvaarder (a) of (b) "onttrek" die grootste hoeveelheid vrye energie?

Gedetailleerde blik op aërobiese respirasie

Die eukariotiese mitochondria het 'n baie doeltreffende ETC ontwikkel. Daar is vier komplekse wat bestaan ​​uit proteïene, gemerk I tot IV, uitgebeeld in die onderstaande figuur. Die samevoeging van hierdie vier komplekse, tesame met gepaardgaande mobiele, bykomende elektrondraers, word ook 'n elektronvervoerketting genoem. Hierdie tipe elektronvervoerketting is teenwoordig in veelvuldige kopieë in die binneste mitochondriale membraan van eukariote.

Figuur 2. Die elektrontransportketting is 'n reeks elektronvervoerders wat ingebed is in die binneste mitochondriale membraan wat elektrone van NADH en FADH vervoer2 na molekulêre suurstof. In die proses word protone vanaf die mitochondriale matriks na die intermembraanruimte gepomp, en suurstof word verminder om water te vorm.

Kompleks ek

Om mee te begin, word twee elektrone na die eerste proteïenkompleks aan boord van NADH gedra. Hierdie kompleks, gemerk met I in figuur 2, bevat flavienmononukleotied (FMN) en yster-swael (Fe-S) -bevattende proteïene. FMN, wat afgelei is van vitamien B2, ook genoem riboflavien, is een van verskeie prostetiese groepe of kofaktore in die elektronvervoerketting. Prostetiese groepe is organiese of anorganiese, nie -peptiedmolekules wat gebind is aan 'n proteïen wat die funksie daarvan vergemaklik; prostetiese groepe sluit koënsieme in, wat die prostetiese groepe ensieme is. Die ensiem in kompleks I word ook NADH dehidrogenase genoem en is 'n baie groot proteïen wat 45 individuele polipeptiedkettings bevat. Kompleks I kan vier waterstofione oor die membraan vanaf die matriks in die intermembraanruimte pomp en sodoende help om 'n waterstofioongradiënt tussen die twee kompartemente geskei deur die binneste mitochondriale membraan te genereer en in stand te hou.

Q en Kompleks II

Kompleks II ontvang direk FADH2, wat nie deur kompleks I. gaan nie. Die verbinding wat die eerste en tweede kompleks met die derde verbind, is ubiquinon (Q). Die Q-molekule is lipiedoplosbaar en beweeg vrylik deur die hidrofobiese kern van die membraan. Sodra dit verminder is, (QH2), lewer ubiquinone sy elektrone na die volgende kompleks in die elektrontransportketting. Q ontvang die elektrone afkomstig van NADH vanaf Kompleks I en die elektrone afkomstig van FADH2 uit kompleks II, suksinaat dehidrogenase. Aangesien hierdie elektrone die protonpomp in die eerste kompleks omseil en dus nie die protonpomp aan die gang sit nie, word minder ATP -molekules uit die FADH gemaak2 elektrone. Soos ons in die volgende afdeling sal sien, is die aantal ATP -molekules wat uiteindelik verkry word, direk eweredig aan die aantal protone wat oor die binneste mitochondriale membraan gepomp word.

Kompleks III

Die derde kompleks bestaan ​​uit sitochroom b, 'n ander Fe-S proteïen, Rieske sentrum (2Fe-2S sentrum) en sitochroom c proteïene; hierdie kompleks word ook sitochroomoksidoreduktase genoem. Sitochroom proteïene het 'n prostetiese groep heem. Die heemmolekule is soortgelyk aan die heem in hemoglobien, maar dit dra elektrone, nie suurstof nie. As gevolg hiervan word die ysterioon in sy kern verminder en geoksideer terwyl dit deur die elektrone beweeg, wat wissel tussen verskillende oksidasietoestande: Fe2+ (verminder) en Fe3+ (geoksideer). Die heemmolekules in die sitochrome het effens verskillende eienskappe as gevolg van die effekte van die verskillende proteïene wat hulle bind, wat effens verskillende eienskappe aan elke kompleks gee. Kompleks III pomp protone deur die membraan en stuur sy elektrone na sitochroom c vir vervoer na die vierde kompleks van proteïene en ensieme (sitochroom c is die aanvaarder van elektrone vanaf Q; terwyl Q egter pare elektrone dra, kan sitochroom c slegs een aanvaar op 'n slag).

Kompleks IV

Die vierde kompleks bestaan ​​uit sitochroom proteïene c, a en a3. Hierdie kompleks bevat twee hemagroepe (een in elk van die twee sitochrome, a en a3) en drie koperione ('n paar CuA en een CuB in sitochroom a3). Die sitochrome hou 'n suurstofmolekule baie styf tussen die yster- en koperione vas totdat die suurstof heeltemal verminder is. Die verminderde suurstof haal dan twee waterstofione uit die omliggende medium op om water te maak (H2O). Die verwydering van die waterstofione uit die stelsel dra by tot die ioongradiënt wat gebruik word in die proses van chemiosmose.

Chemiosmose

In chemiosmose, word die vrye energie uit die reeks rooi/osreaksies wat net beskryf is, gebruik om protone oor die membraan te pomp. Die ongelyke verspreiding van H+ ione oor die membraan bepaal beide konsentrasie en elektriese gradiënte (dus 'n elektrochemiese gradiënt), as gevolg van die positiewe lading van die proton en hul samevoeging aan die een kant van die membraan.

As die membraan oop was vir diffusie deur protone, sou die ione geneig wees om terug in die matriks te versprei, aangedryf deur hul elektrochemiese gradiënt. Ione kan egter nie deur die nie-polêre streke van fosfolipiedmembrane diffundeer sonder die hulp van ioonkanale nie. Net so kan protone in die intermembraanruimte slegs die binneste mitochondriale membraan deurkruis deur 'n integrale membraanproteïen genaamd ATP -sintase (hieronder uitgebeeld). Hierdie komplekse proteïen dien as 'n klein kragopwekker, gedraai deur die oordrag van energie bemiddel deur protone wat deur hul elektrochemiese gradiënt beweeg. Die beweging van hierdie molekulêre masjien (ensiem) dien om die aktiveringsenergie van reaksie te verlaag en koppel die eksergoniese oordrag van energie wat verband hou met die beweging van protone af in hul elektrochemiese gradiënt aan die endergoniese byvoeging van 'n fosfaat tot ADP, wat ATP vorm.

Figuur 3. ATP -sintase is 'n komplekse, molekulêre masjien wat 'n proton (H+) gradiënt om ATP uit ADP en anorganiese fosfaat (Pi) te vorm.

Krediet: wysiging van werk deur Klaus Hoffmeier

Let wel: moontlike bespreking

Dinitrofenol (DNP) is 'n klein chemikalie wat dien om die vloei van protone oor die binneste mitochondriale membraan te ontkoppel na die ATP-sintase, en dus die sintese van ATP. DNP maak die membraan lek na protone. Dit is tot 1938 as 'n gewigsverliesmiddel gebruik. Watter effek sou jy verwag dat DNP op die verskil in pH oor beide kante van die binneste mitochondriale membraan sou hê? Waarom dink u kan dit 'n effektiewe gewigsverliesmedikasie wees? Hoekom kan dit gevaarlik wees?

In gesonde selle word chemiosmose (hieronder uitgebeeld) gebruik om 90 persent van die ATP te genereer wat tydens aërobiese glukosekatabolisme gemaak word; dit is ook die metode wat gebruik word in die ligreaksies van fotosintese om die energie van sonlig in die proses van fotofosforylering te benut. Onthou dat die produksie van ATP deur die proses van chemiosmose in mitochondria oksidatiewe fosforilering genoem word en dat 'n soortgelyke proses in die membrane van bakteriële en argeale selle kan voorkom. Die algehele resultaat van hierdie reaksies is die produksie van ATP uit die energie van die elektrone wat oorspronklik uit 'n verminderde organiese molekule soos glukose verwyder is. In die aerobiese voorbeeld verminder hierdie elektrone ultimatel suurstof en skep daardeur water.

Figuur 4. By oksidatiewe fosforilering word die pH-gradiënt wat deur die elektrontransportketting gevorm word deur ATP-sintase gebruik om ATP in 'n Gram-bakterie te vorm.

Nuttige skakel: Hoe ATP gemaak word van ATP -sintase

Let wel: moontlike bespreking

Sianied inhibeer sitochroom c-oksidase, 'n komponent van die elektronvervoerketting. As sianiedvergiftiging plaasvind, sou jy verwag dat die pH van die intermembraanruimte sal toeneem of verlaag? Watter effek sal sianied op ATP-sintese hê?

'N Hipotese oor hoe ETC kan ontwikkel het

'N Voorgestelde verband tussen SLP/fermentasie en die evolusie van ETC's:

In 'n vorige bespreking van energiemetabolisme het ons substraatvlakfosforylering (SLP) en fermenteringsreaksies ondersoek. Een van die vrae in die besprekingspunte want die bespreking was: wat is die gevolge van SLP op die kort en lang termyn vir die omgewing? Ons het bespreek hoe selle meganismes moet saam ontwikkel om protone uit die sitosol (binnekant van die sel) te verwyder, wat gelei het tot die evolusie van die F0F1-ATPase, 'n multi-subeenheid-ensiem wat protone van die binnekant van die sel na die buitekant van die sel verplaas deur ATP te hidroliseer, soos hieronder in die eerste prent hieronder getoon. Hierdie reëling werk solank daar klein vrye organiese molekules beskikbaar is, wat SLP en fermentasie voordelig maak. Soos hierdie biologiese prosesse egter voortduur, begin die klein gereduseerde organiese molekules opgebruik word, en hul konsentrasie neem af; dit stel 'n eis op selle om meer doeltreffend te wees.

Een bron van potensiële "ATP-afval" is in die verwydering van protone uit die sel se sitosol; organismes wat ander meganismes kan vind om ophopende protone uit te dryf terwyl ATP steeds bewaar word, kan 'n selektiewe voordeel hê. Daar word vermoed dat hierdie selektiewe evolusionêre druk moontlik gelei het tot die ontwikkeling van die eerste membraangebonde proteïene wat rooi/osreaksies as hul energiebron gebruik (uitgebeeld in die tweede prentjie) om die opeenhopende protone te pomp. Ensieme en ensiemkomplekse met hierdie eienskappe bestaan ​​vandag in die vorm van die elektronvervoerkomplekse soos Kompleks I, die NADH dehidrogenase.

Figuur 1. Voorgestelde evolusie van 'n ATP -afhanklike proton -translokator

Figuur 2. Soos klein gereduseerde organiese molekules beperk word, kan organismes wat alternatiewe meganismes kan vind om protone uit die sitosol te verwyder 'n voordeel hê. Die evolusie van 'n proton translokator wat rooi/os reaksies eerder as ATP hidrolise gebruik, kan die ATPase vervang.

Om voort te gaan met hierdie lyn van logika, as organismes ontwikkel wat nou rooi/os-reaksies kan gebruik om protone oor die membraan te translokeer, sal hulle 'n elektrochemiese gradiënt skep wat beide ladings (positief aan die buitekant en negatief aan die binnekant, 'n elektriese potensiaal) skei. en pH (lae pH buite, hoër pH binne). Met oormaat protone aan die buitekant van die selmembraan, en die F0F1-ATPase gebruik nie meer ATP om protone te translokeer nie, maar dit word vermoed dat die elektrochemiese gradiënt dan gebruik kan word om die F aan te dryf0F1-ATPase "agteruit" -dit wil sê, om ATP te vorm of te produseer deur die energie te gebruik in die lading/pH -gradiënte wat deur die rooi/os -pompe opgestel word (soos hieronder uitgebeeld). Hierdie reëling word 'n genoem elektronvervoerketting (ETC).

Figuur 3. Die evolusie van die ENS; die kombinasie van die rooi/osgedrewe protonvertalers gekoppel aan die produksie van ATP deur die F0F1-ATPase.

LET WEL: Uitgebreide leeswerk oor die evolusie van elektronvervoerkettings

As u belangstel in die verhaal van die ontwikkeling van elektronvervoerkettings, kyk dan na hierdie meer diepgaande bespreking van die onderwerp by NCBI.