Inligting

17.10: Proteïene maak - Biologie

17.10: Proteïene maak - Biologie



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Lab -doelwitte

Aan die einde van die laboratorium behoort die student in staat te wees om:

  • verduidelik die rol van DNA, mRNA, ribosome, aminosure en tRNA in proteïensintese
  • noem die naam van die ensiem wat mRNA -transkripsie uitvoer
  • identifiseer die korrekte basisse om in te voeg in 'n molekule mRNA wat van 'n sjabloon -DNA getranskribeer word

Skyfievertoning

[voeg skyfiedeelskakel in]

In hierdie laboratorium sal jy leer hoe lewende selle proteïene produseer. Proteïensintese vereis twee verskillende prosesse, transkripsie en translasie. U kry die geleentheid om beide prosedures te hersien terwyl u ''n proteïen' 'maak. Jy sal jou handboek en die inligting in hierdie laboratorium as verwysing gebruik.

Deel 1: Transkripsie en Vertaling Review[1]

Inleiding

Soos u weet, is DNS 'n baie lang, dun molekule wat van proteïene en nukleotiede gemaak word. Die DNA in een chromosoom het 10'e van miljoene basispare en honderde of duisende gene wat kodeer vir 'n verskeidenheid verskillende proteïene. 'N Individuele sel sal egter slegs 'n klein gedeelte van die gene gedurende sy leeftyd gebruik. Stel jou voor 'n werktuigkundige wat sy lewe lank niks anders as motors regmaak nie, maar hy of sy moet 'n hele biblioteek met herstelhandleidings saamneem vir alles, van kombuistafels tot wasmasjiene tot lampe tot rekenaars, ensovoorts!

Oorweeg nou die ligging van Eukariotiese DNA. Eukariotiese organismes beskerm hul DNA deur dit binne die kern te stoor. Die proteïenmaakfabrieke (ribosome) is egter in die sitoplasma buite die kern geleë. Hoe los die sel hierdie probleem op? Dit moet 'n 'boodskapper' stuur wat 'n afskrif van die genetiese inligting van die kern na die ribosome in die sitoplasma dra.

Proteïensintese is 'n twee-stap proses wat twee hoofgebeure behels wat transkripsie en translasie genoem word.

By transkripsie word die DNA -kode getranskribeer (gekopieer) in mRNA. Sodra die mRNA geproduseer is, beweeg dit uit die kern in die sitoplasma waar dit aansluit by ribosome (proteïen -vervaardigende organelle) en begin proteïene uitdryf. Voordat ons na vertalings kyk, kyk ons ​​nou na die transkripsie.

Onthou dat DNA bestaan ​​uit 'n suiker-fosfaat-ruggraat met 'n stikstofhoudende basis. Daar is 4 verskillende basisse in DNA wat afgekort word met die letters A, T, C, & G. Die kode in DNA is afgelei van hierdie 4 basisse. Ons kan dit as letters in 'n alfabet beskou wat verskillende woorde spel.

In DNS-kode is 'n "woord" altyd 3 letters lank en dit spesifiseer een van 20 aminosure. DNS is egter nie direk betrokke by die translasieproses nie, maar mRNA word in 'n reeks aminosure getranskribeer. By die lees van die mRNA word dit "gelees" in 'n reeks van drie aangrensende nukleotiede.

By transkripsie word die DNA -kode getranskribeer (gekopieer) in RNA -kode, volgens reëls soortgelyk aan DNA -replikasie wat ons vroeër gesien het behalwe dat Thymine (T) is vervang deur Uracil (U).

DNARNA
Wedstrydemet
AU
TA
CG
GC

Lab Vrae

  1. Skryf die volgende DNA -volgorde in mRNA oor.
    A T C G T C C A A A … (DNA-string). U A G C A G G U U U (mRNA-string)
  2. Skryf die volgende DNA -volgorde in mRNA oor. Trek 'n lyn wat elke kodon skei (Sien die voorbeeld hierbo): T A G C A G G T T T …. _________________________________

Transkripsie lei tot die vorming van 'n mRNA-molekule wat die instruksies vir die spesifieke proteïen na die ribosoom dra waar die inligting in 'n reeks aminosure "vertaal" word om 'n proteïen te vorm.

Kom ons kyk nou na die proses van vertaling. Vertaling vereis die instruksies wat nodig is om die proteïen (mRNA), die vereiste aminosure en die ribosoom (rRNA) te maak. Elke mRNA-kodon stem ooreen met 'n aminosuur wat na die RNA/ribosoomkompleks vervoer word deur 'n ander spesiale nukleïensuur genaamd tRNA. "T" staan ​​vir oordrag. Die ribosoom "lees" in wese die RNA-kode en fasiliteer die koppeling van toepaslike aminosure om proteïene te maak.

Opsomming

  1. DNA (in kern) getranskribeer na mRNA
  2. mRNA verlaat die kern
  3. mRNA gaan sitoplasma binne
  4. mRNA verbind met ribosome
  5. Ribosome blaai deur mRNA
  6. tRNA lewer aminosure na mRNA/ribosoom kompleks
  7. Ensieme koppel aminosure aan mekaar om 'n proteïen te vorm

Aktiwiteit

Daar is slegs 4 letters in die mRNA-kode: U-A-C-G. Hoeveel moontlike kombinasies is daar? Met ander woorde, hoeveel "woorde" kan u met die 4 letters maak as 'n kombinasie van letters moontlik is, maar alle 'woorde' slegs 3 letters lank is? Daar is nog 64 moontlike kombinasies, daar is net 20 aminosure (sien die ooreenstemmende Genetiese Kode-tabel in jou Lab 6-huiswerk. Wat beteken dit oor hoe elke aminosuur “gespel” word? Jy sal dit moet naslaan.

Deel 2: Transkripsie en vertaling in aksie

Noudat jy oor transkripsie en vertaling gelees het, kom ons kyk of jy 'n geen kan vertaal en transkribeer. Gaan na die webwerf van die University of Utah Genetics en voltooi die aktiwiteit getiteld Transcribing and Translating a Gene.

Labvrae

U moet 'n skermkiekie van die voltooide aktiwiteit in u huiswerk plak.

  1. Definieer transkripsie. Waar vind hierdie proses in die sel plaas? Verduidelik kortliks waarom dit belangrik is vir proteïenproduksie.
  2. Definieer vertaling. Waar vind hierdie proses in die sel plaas? Verduidelik kortliks hoekom dit belangrik is vir proteïenproduksie.
  3. Identifiseer die funksie van die volgende verskillende tipes RNA-molekules:
    1. mRNA
    2. tRNA
    3. rRNA
  4. Definieer 'n kodon. Verduidelik hoekom dit belangrik is in proteïenproduksie.
  5. Daar is _____ moontlike kodons wat 4 letters met 3 letters per kodon in enige volgorde gebruik. Daar is egter net 20 aminosure, en elke kodon "kodeer" vir een aminosuur. Wat beteken dit (wenk: kyk na tabel 1 hieronder)?

    Tabel 1. Universele Genetiese Kode

  6. Die onderstaande tabel toon watter aminosuur ooreenstem met watter kodonvolgorde. Gebruik die tabel om die spesifieke aminosure vir elk van die kodonvolgordes wat onder die tabel verskyn, te bepaal.
    1. UAC: _________
    2. CAG: _________
    3. AGG: _________
    4. GAU: _________
  7. Lys AL die kodons vir Valine:
  8. Identifiseer die stopkodon (s):
  9. Metionien is die "Begin" sein. Skryf die kodon daarvan in die spasie daarvoor.
  10. Globin is 'n rooibloedselleiwit wat verantwoordelik is vir die vervoer van suurstof. Die aminosuurvolgorde vir 'n gedeelte van die globienproteïen is Proline, Glutamic Acid, Glutamic Acid, Lysine. Skryf die mRNA -volgorde van die aminosure vir hierdie aminosure in die spasie hieronder neer (let op, u hoef nie alle moontlike mRNA -kombinasies vir elke aminosuur te skryf nie, kies slegs een korrekte kodon wat elke aminosuur hierbo gespesifiseer het).
  11. Hoeveel nukleotiede sal dit neem om die vier aminosure in die bogenoemde vraag te kodeer? Verduidelik jou antwoord.


Hoofstuk 10 Proteïensintese PPT -vrae

4. Die subeenhede waaruit polipeptiede bestaan, word _________________ genoem.

5. Hoeveel aminosure bestaan ​​daar?

6. Skets en benoem die basiese struktuur van 'n aminosuur.

7. Die groep wat aminosure van mekaar verskil en die aminosuur sy unieke eienskappe gee, word die ____________ groep genoem.

8. DNS word in die ____________ van 'n sel gevind en begin die proses om 'n _______________ te maak.

9. Waar word proteïene gemaak?

10. Beskryf die twee tipes ribosome.

11. Die eerste stap in die vervaardiging van 'n proteïen is om 'n afskrif van ___________ in die kern te maak.

12. Watter nukleïensuur bevat die hoofkode vir die vervaardiging van proteïene?

13. Watter nukleïensure dien as 'n bloudruk by die kopiëring van die hoofkode?

14. Vergelyk en kontrasteer die suikers op DNA en RNA.

15. Vergelyk en kontrasteer die stikstofbasisse op DNA en RNA.

16. RNS is gemaak van 'n ____________ string, terwyl DNS 'n _______________ gestrengde molekule is.

17. Watter basis vervang timien op RNA?

18. Noem die 3 tipes RNA-molekules.

19. Wat is die funksie van mRNA?

20. Wat is die funksie van rRNA?

21. Wat is die funksie van tRNA?

22. Beskryf die vorm van mRNA.

23. Hoe kom mRNA uit die kern nadat dit die instruksies van die DNA gekopieer het?

24. Watter basisse pas saam op RNA?

27. Metionien word die __________ -kodon genoem en amp word deur die basisse ________ voorgestel.

28. Noem die 3 stopkodons.

30. Wat is die vorm van rRNA?

31. Watter twee dinge vorm ribosome?

32. Watter proses vind plaas by die ribosome?

33. Elke kodon staan ​​vir 'n _______________.

34. Kan aminosure meer as een kodon hê?

35. Daar is ______ aminosure en ______ moontlike kodons.

36. Hoe lees jy die sirkelvormige genetiese kodontabel?

37. Gebruik die genetiese kodontabel en noem hierdie aminosure:

38. Noem die komplementêre basisse op DNS.

39. Noem die komplementêre basisse op RNA.

40. Wat is die vorm van tRNA?

41. Wat kan aan die een kant van 'n tRNA-molekule heg vir vervoer?

42. Oorkant die aanhegtingsplek op tRNA is 3 nukleotiedbasisse wat die ______________ genoem word.

43. Maak 'n skets van 'n tRNA -molekule met sy aanhegingsplek en anticodon gemerk.

44. 'n Kodon op mRNA is komplementêr tot 'n _______________ op tRNA.

45. Watter anticodon is aanvullend tot die codon – ACU?

Transkripsie en vertaling

46. ​​Skets die pad na die vervaardiging van 'n proteïen.

47. definieer proteïensintese.

48. Noem die twee fases van proteïensintese.

49. Voordat mRNA die kern kan verlaat, moet dit _______________ wees om proteïene korrek te maak.

50. Definieer transkripsie en vertel waar dit voorkom.

52. Word albei DNA -dele gekopieer?

53. Watter ensiem word benodig om DNA te kopieer?

54. Die DNA -string wat gekopieer word, word die _____________ -string genoem.

55. Wat sou die komplementêre RNA-volgorde vir die DNA-reeks- 5 ′- GCGTATG-3 ′ wees?

56. Watter ensiem skei die DNA -stringe in transkripsie?

57. RNA-polimerase voeg komplementêre ____________ by die DNA-sjabloonstring.

58. ___________ is streke op DNA waar RNA -polimerase bind om transkripsie te begin.

59. Die promotor bevat 'n volgorde wat die boks _________ genoem word.

60. Ander rye op DNA genaamd __________ seine vertel die RNA -polimerase wanneer om op te hou transkribeer.

61. Nuutgemaakte mRNA moet _________ wees om die nukleïensuur funksioneel te maak.

62. Wat is introne en wat gebeur met hulle tydens mRNA -verwerking?

63. Wat is eksone en wat gebeur met hulle tydens mRNA -verwerking?

64. Beskryf die pet wat by die nuwe mRNA -transkripsie gevoeg word.

65. Watter tipe stert word by die mRNA-transkripsie gevoeg?

66. Die nuwe mRNA -transkripsies bestaan ​​uit _____________ met 'n 5 ′ _________ en 'n 3 ′ ____________ stert.

67. Wat gebeur langs die nuutgemaakte mRNA?

68. Definieer vertaling en vertel waar dit voorkom?

69. Hoe lees ribosome mRNA?

70. Beskryf die struktuur van 'n ribosoom.

71. Ribosome bestaan ​​uit ________ rRNA en ________ proteïen.

72. Ribosome het 2 tRNA-plekke genoem _______ en ______ saam met 'n verlaat werf.

73. Die eerste deel van die vertaling word ____________ genoem.

74. Die klein ribosomale subeenheid heg aan watter kodon op mRNA?

75. Wat gebeur dan sodra die mRNA en die klein subeenheid heg?

76. Skets 'n etiket van 'n ribosoom met beide sy subeenhede, sy 2 tRNA-plekke en die aangehegte mRNA-transkripsie.

77. Die ______________ beweeg op 'n slag langs die mRNA -string ________ -kodon.

78. Hoeveel tRNA ’s sal tegelyk in 'n ribosoom pas?

79. Wat gebeur met die twee aminosure wat deur die 2 tRNA's in 'n ribosoom gedra word?

80. Die binding van aminosure deur ___________-bindings is die tweede deel van translasie wat _________________ genoem word.

81. Sodra 'n aminosuur by die groeiende polipeptiedketting gekoppel is, verlaat die tRNA die _______________ om nog 'n ________________ op te tel.

82. Wanneer 'n tRNA die ribosoom verlaat, beweeg die ribosoom langs die _________ -string sodat 'n ander ________ en sy aminosuur kan binnedring.

83. elke keer as die ribosoom beweeg, beweeg dit oor _________ kodon.

84. Die laaste stadium van vertaling word _______________ genoem.

85. Noem die 3 terminasiekodons.

86. Die volgorde van aminosure in die polipeptiedketting word die ____________ proteïenstruktuur genoem.


Proteïenvou en siekte

00:00:08.00 Hallo daar. Ek is Susan Lindquist.
00:00:10.29 Ek is by die Whitehead Instituut in die Departement Biologie by MIT,
00:00:14.19 en ek is hier om jou te vertel van proteïenvou.
00: 00: 18.10 Proteïenvou is 'n universele probleem
00: 00: 21.19 van biologiese stelsels,
00: 00: 23.09 en dit word beïnvloed
00:00:25.29 elke aspek van biologie wat jy jou kan voorstel.
00:00:30.23 So, dit is baie eenvoudige organismes
00:00:33.19 genoem die gis, Saccharomyces cerevisiae.
00: 00: 35.18 Dit is 'n mikro -organisme.
00:00:37.16 Dit is natuurlik 'n baie, baie groot vergroting van hierdie organismes.
00: 00: 41.06 Die organisme is verantwoordelik vir bier, brood, wyn -
00: 00: 44.29 allerhande dinge wat die lewe die moeite werd maak.
00: 00: 48.12 In elk geval, die organisme is ook
00: 00: 52.04 'n wonderlike eksperimentele stelsel
00: 00: 53.26 wat dieselfde probleme met proteïenvouing het
00: 00: 56.08 wat daardie organismes daar het.
00:00:59.22 Dit is 'n universele aspek van die lewe.
00:01:03.05 En ons is gewoond daaraan om aan die lewe te dink
00: 01: 05.27 in terme van al die verskillende dinge
00: 01: 07.22 wat verskillende individue uitmaak,
00:01:09.18 maar daar is 'n verenigende lewensbeginsel
00: 01: 12.15 wat verband hou met proteïenvouing
00: 01: 14.24 en wat van hierdie organisme tot die organisme afspeel,
00: 01: 18.28 op 'n manier wat ons toelaat om diep te verstaan
00:01:22.17 van die ergste probleme in menslike biologie
00: 01: 24.08 en probeer slim oplossings vind om dit reg te stel.
00:01:31.10 So, proteïene is ons.
00:01:34.09 Baie mense dink aan proteïene as kos,
00: 01: 38.01, maar die rede waarom ons dit as voedsel beskou
00: 01: 40.21 is omdat ons 'n paar van die elemente moet neem
00:01:43.15 proteïene in onsself,
00:01:45.06 kap hulle in klein stukkies,
00: 01: 48.02 en sit dit weer saam in ons eie proteïene.
00:01:50.29 Omdat proteïene omtrent alles doen
00: 01: 52.20 waaraan u in ons liggame kan dink.
00:01:54.12 Proteïene is die spier wat ons arms en bene aandryf.
00: 01: 59.12 Proteïene dra pigmente in ons oë,
00: 02: 03.05 en dit is wanneer lig die pigmente tref
00:02:06.11 -- wat veroorsaak dat die proteïen van vorm verander --
00:02:08.04 wat 'n sein na ons brein stuur,
00:02:10.00 en dit is hoe ons sien.
00: 02: 11.19 Proteïene word in ons mae geparkeer
00: 02: 13.22 en gereed om die kos wat ons eet, te ontvang.
00:02:16.14 en skeur dit uitmekaar in klein komponente
00: 02: 19.12 wat ons kan gebruik om nuwe proteïene op te bou,
00: 02: 21.18 dat, soos ek genoem het,
00:02:24.17 doen omtrent alles in ons biologie
00: 02: 27.11 waaraan ons dink as 'n lewende stelsel.
00:02:31.07 Nou, die probleem met proteïenvou
00: 02: 34.11 lyk dit asof hierdie dinge nogal ingewikkeld is, nie waar nie?
00: 02: 37.19 En hulle is baie ingewikkeld.
00:02:39.12 Maar hulle begin baie eenvoudig.
00: 02: 42.08 Die lewenskode
00:02:45.03 word dikwels die dubbelheliks genoem.
00:02:46.18 En dit is 'n baie lang, lineêre string inligting.
00:02:51.09 Dit self lyk nie te interessant nie.
00:02:53.24 Maar langs verskillende dele hiervan,
00:02:57.13 dit kodeer vir die noodsaaklike elemente van proteïene
00: 03: 00.14 waaruit lewende stelsels bestaan.
00:03:02.27 En 'n goeie analogie vir die pad
00: 03: 05.18 waarin hierdie inligting gekodeer is
00:03:08.06 in hierdie lang, lineêre molekule
00: 03: 11.02 is om na te dink oor kassette.
00: 03: 14.02 Nou, kassette was iets
00:03:16.20 Ek het heeltyd gespeel toe ek jonk was.
00: 03: 18.24 Ek weet dat u meestal CD's speel
00: 03: 21.22 en ander digitale musiekvorme.
00:03:24.05 Maar die kassetband bied 'n baie goeie analogie
00: 03: 26.10 vir die manier waarop baie komplekse inligting
00: 03: 30.04 kan gekodeer word deur 'n eenvoudige, lang draad.
00:03:34.15 So, hier gaan ons.
00: 03: 37.04 Hier is 'n kassetband.
00: 03: 38.28 Jy kyk na die band wat om die twee spole gewikkel is,
00: 03: 42.10 en dit lyk nie die minste interessant nie.
00: 03: 44.12 Maar as jy dit in hierdie masjien sit
00: 03: 47.05 wat die inligting dekodeer
00: 03: 48.20 -net soos DNA in die masjinerie van die sel gedekodeer word -
00: 03: 53.18 is die wonderlikste en kompleksste
00:03:57.07 en pragtige klanke.
00:04:11.06 En jy kan nog 'n stuk van die band speel
00:04:13.02 en kry heeltemal ander klanke.
00:04:23.14 En nog 'n stuk van die band.
00:04:33.24 So, hoe lyk daardie kompleksiteit?
00:04:36.10 in daardie eenvoudige, lineêre molekule geënkodeer word?
00: 04: 40.19 Wel, dit is 'n probleem waaraan bioloë al lank gewerk het,
00: 04: 44.02 en ons verstaan ​​hoe die kode werk
00: 04: 46.23 word in spesifieke elemente gedekodeer.
00: 04: 48.08 Daar is dus 'n spesifieke deel daarvan
00: 04: 50.06 verstaan ​​ons nog nie heeltemal nie,
00:04:52.06 en wat ons moet verstaan
00: 04: 54,24 omdat dit alle aspekte van menslike biologie en medisyne beïnvloed.
00:04:58.15 Hierdie proteïene moet invou
00:05:01.10 baie presiese vorms
00: 05: 03.19 om iets interessants in die sel te doen.
00:05:05.22 En daardie vorms is ongelooflik ingewikkeld.
00: 05: 07.18 Kom ons kyk na 'n paar regte proteïenstrukture.
00: 05: 12.29 U kan elkeen van die verskillende dele van die kode sien
00: 05: 16.06 is gedekodeer in 'n lang, lineêre string,
00: 05: 18.00, maar dit vou op en vou op
00:05:20.25 en beweeg heen en weer en heen en weer
00: 05: 23.26 boonop.
00: 05: 26.02 En dit is die kompleksiteit van hierdie vou
00: 05: 27.29 wat eintlik iets kragtig kan doen.
00: 05: 30.20 Nou, die moeilikheid met betrekking tot hoe dit in lewende stelsels afspeel
00: 05: 35.10 verstaan ​​ons nie regtig die kragte nie
00: 05: 37.18 waarmee die proteïen so presies kan vou
00:05:39.22 in presies die regte vorm.
00:05:42.06 Wat ons egter verstaan,
00:05:44.16 is dat wanneer hulle nie in presies daardie regte vorm vou nie,
00:05:46.29 ramp plaasvind.
00:05:50.07 En 'n manier om hieroor te dink.
00:05:52.12 weer, soort van.
00: 05: 54.04 om hierdie proses te illustreer,
00:05:57.00 is om weer oor daardie musiek te dink.
00: 05: 59.03 daardie lang, lineêre stuk inligting in die kassetband
00:06:02.10 wat buitengewone musiek kodeer.
00:06:04.16 wel, dit word deur instrumente bespeel, reg?
00:06:07.10 En die instrumente is saam,
00:06:09.14 saam speel, en hulle maak wonderlike musiek,
00: 06: 12.01 net soos die proteïene saam in 'n sel is
00: 06: 14.05 en hulle maak wonderlike, wonderlike biologie.
00: 06: 16.20 En ons het verskillende proteïene
00:06:18.17 verskillende tipes biologie te maak
00:06:20.02 in jou spysverteringstelsel,
00: 06: 21.25 in jou brein, in jou hart.
00:06:24.26 Die probleem is om hierdie komplekse voue te maak
00: 06: 27.14 is baie soos om 'n son te neem. baie.
00: 06: 32.14 lang of vierkantige plaatplaat
00:06:34.12 en beweeg dit om 'n musiekinstrument te vorm.
00: 06: 42.17 As u die vou presies reg kry,
00:06:46.11 dit kan pragtige musiek speel.
00: 06: 53.09 Maar as daar 'n baie klein element van die vou is.
00: 06: 57.06 jy kry amper reg, maar jy kry dit nie reg nie.
00: 07: 04.10 dit kan 'n ramp wees.
00: 07: 07.15 Hier is nog 'n voorbeeld.
00: 07: 10.26 'n Ander stuk metaal,
00: 07: 12.24 opvou in 'n ander vorm,
00: 07: 14.22 verskillende dinge in die sel maak en doen.
00:07:19.19 Maar as jy dit nie net reg kry nie,
00: 07: 21.16 die vou is nie heeltemal reg nie.
00: 07: 24.04 dit is 'n ramp.
00: 07: 25.23 So, nou het jy hierdie orkes van proteïene
00: 07: 29.00 wat die lewende stelsel uitmaak,
00:07:31.22 en hulle moet presies reg saamspeel.
00: 07: 33.19 Hulle moet behoorlik vou,
00:07:35.00 en dan moet hulle presies reg saam speel
00:07:37.13 as jy wil hê dat die lewende stelsel siektevry moet wees.
00: 07: 41.00 Dus, laat ons kyk hoe hierdie proteïeninstrumente is
00: 07: 43.21 werk eintlik saam in 'n lewende sel.
00: 07: 47.29 Jy sal. jy gaan foto's sien van proteïene wat as argitektuur dien --
00: 07: 51.25 die strukturele integriteit van die sel.
00:07:54.04 Jy sal sien hoe proteïene tussen selle met mekaar praat.
00: 07: 58.09 U sal sien dat proteïene proteïene sny,
00: 08: 00.12 bymekaargemaak in verskillende strukture,
00: 08: 03.19 demontage.
00: 08: 05.01 En dit alles is deel van die orkestrasie van die lewe
00: 08: 07.17 binne die lewende sel.
00: 09: 21.19 Dit is 'n baie spesiale soort proteïene
00: 09: 23.20 wat langs die inligtingsweg ry
00:09:26.08 van die sel
00:09:28.24 en pakkies lekkernye van die een kant van die sel af bring
00: 09: 31.15 na die ander kant van die sel.
00: 09: 33.03 U kan in elk geval sien, ek dink,
00: 09: 36.05 die buitengewone kompleksiteit van lewende stelsels en die proteïene
00: 09: 38.10 wat daarin werk om ons te behou
00: 09: 41.03 biologies aktief en doen al die wonderlike dinge
00:09:42.12 wat ons kan doen.
00: 09: 44.07 Ek moedig u terloops aan om op die internet te kom
00:09:46.22 en prop daardie verwysing in
00: 09: 49.01 en kyk langer na die.
00: 09: 50,28 by die fliek,
00:09:52.16 en daar is ook 'n animasie wat jou presies sal vertel waarna jy enigsins kyk.
00: 09: 54,28 almal. in verskeie dele daarvan.
00: 09: 56.26 Dis. Ek het jou sopas 'n baie klein brokkie gewys.
00: 10: 00.28 Maar hierdie ongelooflik ingewikkelde biologie
00:10:06.16 wat deur hierdie pragtige fliek verteenwoordig word
00: 10: 08.28 word op 'n spesifieke manier wanvoorgestel.
00: 10: 11.15 En dit is ter illustrasie
00: 10: 13.25 hoe hierdie proteïene beweeg en hul dinge doen
00:10:16.28 en interaksie met ander proteïene in die sel,
00: 10: 18.27 hulle het die meeste proteïene geneem
00:10:21.13 uit daardie stelsel sodat jy hulle kan sien.
00: 10: 25.00 In werklikheid is die sel
00:10:27.17 baie, baie, baie meer druk.
00:10:29.22 So, as jy aan hierdie ingewikkelde proteïenvou dink
00:10:33.28 en die feit dat verskillende proteïene verskillende voue het,
00: 10: 38.04 moet hulle van 'n lang, lineêre string aminosure gaan
00: 10: 41.02 in die ingewikkelde voue
00: 10: 43.08 sodat hulle behoorlik met hulself kan omgaan.
00: 10: 47.10 En hulle moet dit doen in 'n baie gekke omgewing.
00:10:50.16 Hulle moet dit in 'n omgewing doen
00: 10: 52,23 dit is propvol proteïene.
00: 10: 55.15 Elkeen van hierdie kleure
00: 10: 57.10 verteenwoordig eintlik 'n ander proteïen
00:10:59.10 in sy komplekse, pragtige vorm
00: 11: 02.11 wat kan verander en rondbeweeg
00:11:05.21 en doen verskeie dinge.
00: 11: 07.08 Maar hoewel hierdie beeld die samestelling van 'n sel verteenwoordig,
00: 11: 11.08 ontbreek nog een stuk.
00:11:13.18 Terloops, hierdie is 'n pragtige fliek deur Adrian Elcock.
00: 11: 16.01 En weer, dit is. dit is.
00:11:18.09 jy kan dit op die web vind.
00:11:20.24 Die ding wat hierdie spesifieke beeld nie oordra nie
00:11:24.22 is hoe energiek die stelsel is.
00:11:27.22 Proteïene beweeg eintlik heeltyd soos 'n besetene,
00: 11: 30.04 en dit is hierdie aspek van proteïene wat kan
00: 11: 33.27 om te beweeg en te sein en.
00: 11: 35.08 van die een kant van die sel na die ander kant van die sel,
00:11:38.13 help ons om te interpreteer wat ons sien.
00: 11: 40.00 'n oomblik, ek kyk hier na jou,
00: 11: 42.04 of kyk hier na die skerm.
00:11:43.24 Ek verander heeltemal alles waarvan ek verstaan
waarna ek kyk, want die proteïene
00:11:48.11 verander so vinnig van vorm.
00: 11: 50.12 Lewende stelsels het dus proteïene wat werk
00: 11: 53.26 teen ongelooflike spoed.
00:11:55.13 En hier is 'n voorbeeld van hoe hulle rondbeweeg
00: 11: 57.22 en hoe die druk is.
00:11:59.16 stamp en stamp heeltyd in mekaar.
00: 12: 03.01 Die enigste manier waarop hierdie animasie
00: 12: 05.14 gee nie heeltemal uit wat in die sel gebeur nie
00: 12: 07.22 is dat dit ook vir die.
00: 12: 09.21 ter wille van duidelikheid,
00: 12: 11.24 is op 'n sekere manier gewysig.
00: 12: 14.04 En dit is dat dit vertraag is.
00: 12: 17.10 So, net soos die ander film wat ek jou gewys het
00: 12: 21.13 was nie baie druk nie,
00: 12: 23.09 en dinge beweeg redelik stadig,
00:12:25.28 in hierdie fliek, wat die saamdroming wys,
00: 12: 28.07 dinge beweeg eintlik nie teen regte spoed nie,
00:12:33.00 sodat jy kan illustreer en verstaan ​​en kyk
00: 12: 35.22 oor hoe hierdie proteïene met mekaar in wisselwerking is
00: 12: 38.16 en rondbeweeg.
00: 12: 40.06 Om 'n realistiese idee te kry van hoe vinnig hierdie proteïene is
00:12:42.01 beweeg in die sel rond,
00:12:43.16 jy sal daardie fliek moet versnel
00:12:45.16 nie tien keer nie, nie honderd keer nie,
00:12:47.23 nie 'n duisend keer nie,
00: 12: 49.23 nie honderdduisend maal nie,
00:12:51.22 maar 1 miljoen keer.
00:12:54.15 So, daardie fliek is regte slow motion
00: 12: 57.02 in vergelyking met wat in die biologie van 'n lewende stelsel gebeur.
00:13:01.13 En daar het jy die kern van die proteïenvouprobleem.
00: 13: 04.21 Want as hierdie lang, lineêre snare aminosure
00:13:07.12 moet opvou in hierdie baie, baie presiese vorms,
00:13:10.12 sonder om met ander proteïene in die moeilikheid te kom
00:13:13.28 terwyl hulle dit doen,
00: 13: 15.13 onder sulke ongelooflik kinetiese, energieke toestande,
00:13:19.11 jy kan jou dit soms voorstel
00: 13: 21.14 kry hulle die vou verkeerd.
00: 13: 22.26 Net soos daardie musiekinstrumente,
00:13:24.29 as jy dit nie doen nie. moenie vou nie.
00:13:26.09 sou nie die metaal presies reg vou nie,
00:13:28.01 dit kan 'n orkes verwoes.
00:13:29.17 Dieselfde ding kan in lewende sisteme gebeur.
00:13:33.27 So, ek wil jou nog een illustrasie gee,
00: 13: 36.22 nog 'n analogie.
00: 13: 38.07 Wat gebeur as proteïene begin verkeerd vou,
00: 13: 41.13 en klop mekaar op onvanpaste maniere,
00: 13: 43.19 en bly by mekaar,
00: 13: 45.25 en. Dis iets.
00: 13: 48.05 'n proses wat ons proteïenaggregasie noem.
00: 13: 50.04 En u weet presies hoe proteïenaggregasie is.
00:13:54.00 Ek weet dat jy dit baie keer gesien het.
00:13:56.08 Die eierwit in hierdie klein foto
00: 14: 01.28 is eintlik 'n oplossing van proteïene.
00:14:03.28 En die proteïene is almal behoorlik gevou,
00:14:06.01 en dus is hulle helder en pragtig,
00: 14: 08.12 en hulle is nie in die moeilikheid nie.
00: 14: 10.23 Maar as u hitte op die stelsel toedien,
00: 14: 13.20 begin die proteïene 'n bietjie vinniger rondbeweeg.
00: 14: 16.06 Hulle begin mekaar raak.
00: 14: 18.05 Hulle begin 'n bietjie ontvou.
00:14:19.29 En wat gebeur, is die eienskappe van die biologiese sisteem
00: 14: 23.03 verander heeltemal.
00: 14: 24.26 En dit is eintlik wat u kry.
00: 14: 28.05 Dit is dus saamgestelde proteïene.
00: 14: 29.22 En dit is net 'n mooi visuele illustrasie
00: 14: 34.19 van die probleem wat kan voorkom
00:14:37.16 wanneer proteïene nie behoorlik in ons lewende sisteme val nie.
00: 14: 41.02 Ons wil dus verstaan
00: 14: 43.18 hoe ons die proteïene meer so kan laat lyk,
00:14:46.24 en hoe, as hulle van die pad af begin gaan
00:14:50.07 en begin klein bietjie aggregate vorm,
00: 14: 53.04 kan ons hulle weer lewendig maak.
00:14:55.04 Want net 'n bietjie van daardie samevoegingstoestand
00: 14: 58.16 veroorsaak 'n ramp vir 'n lewende stelsel.
00: 15: 02.27 So, wat is die oplossings wat die lewe gevind het?
00: 15: 05.21 Wel, die eerste manier waarop ons begin het om iets te ontdek en te leer
00: 15: 09.02 oor die oplossings vir die probleem
00: 15: 11.01 het eintlik hitte behels.
00:15:13.23 So, hier het ons 'n baie eenvoudige eksperiment
00: 15: 16.27 wat met gisselle gedoen is.
00: 15: 19.04 Ons verbou gisselle in 'n kultuur,
00: 15: 21.04 in 'n skudende Erlenmeyer -fles.
00:15:24.00 En ons het 'n paar van daardie selle uitgehaal.
00:15:28.01 Ons het twee identiese porties selle uitgehaal.
00: 15: 31.04 Wat ek bedoel met 'n aliquot
00: 15: 33.03 is slegs 'n klein deel van die kultuur.
00: 15: 34.17 Dus het ons twee identiese gedeeltes van die kultuur uitgehaal,
00:15:36.29 en daardie een op die top daar
00:15:41.01 direk aan 'n hoë temperatuur blootgestel is,
00: 15: 43.10 en die proteïene het die sel gedenatureer en doodgemaak.
00:15:47.00 Hierdie een aan die onderkant is die eerste keer ontbloot
00: 15: 50.08 tot 'n intermediêre temperatuur,
00: 15: 51.26 sodat dit in 'n toestand kan bly.
00: 15: 54.02 Dit was basies 'n halfuur lank blootgestel aan 39 grade
00: 15: 59.04 in plaas daarvan om direk na 50 grade te word.
00:16:01.19 En soos jy kan sien, daardie kort halfuur voorbehandeling
00:16:05.24 het geweldige verhoogde kapasiteit van die selle verskaf
00:16:09.11 om daardie tweede, hoër hittebehandeling te oorleef.
00:16:13.05 Nou, dit is 'n universele eienskap van lewe.
00: 16: 18.01 En dit geld dus nie net vir gisselle nie.
00:16:20.08 Dit is waar vir Arabidopsis-saailinge.
00:16:23.13 Dit is basies dieselfde eksperiment.
00:16:24.27 Arabidopsis-saailinge is in hierdie klein skottelgoed geplant
00:16:27.00 een wat direk teen hoë temperature behandel word,
00:16:30.08 die ander een het hierdie intermediêre behandeling gegee
00:16:32.19 wat dit toegelaat het om homself te kondisioneer
00: 16: 34.15 en dan om die strengheid van die meer intense toestand te weerstaan.
00: 16: 39.03 En dit is menslike selle in kultuur.
00: 16: 41.26 Basies dieselfde eksperiment.
00: 16: 44.21 U kan hierdie eksperiment doen met alle lewende organismes op aarde,
00: 16: 48.03 omdat alle lewende organismes dieselfde probleem ondervind
00:16:50.28 van proteïenvou,
00:16:52.10 en hulle berei almal voor vir probleme met proteïenvou
00:16:55.26 op dieselfde manier,
00:16:57.12 deur ander proteïene te maak wat die proteïene help
00: 17: 01.12 om in hul normale vorms en groottes te bly.
00: 17: 05.03 So, hoe vind ons dit uit?
00: 17: 07.24 wat hulle doen tydens die voorbehandeling van kondisionering?
00:17:09.20 Wat ons doen is ons, weer,
00: 17: 11.17 haal 'n klein gedeelte van die selle uit
00: 17: 13.25 en merk dit met radioaktiewe aminosure
00: 17: 16.09 sodat, soos die ce.
00:17:18.06 terwyl die sel sy eie proteïene maak,
00:17:21.06 elk van daardie proteïene sal radioaktiewe aminosure kry
00: 17: 24.21 daarin opgeneem.
00:17:26.18 Dit stel ons dan in staat om dit te visualiseer. wat het gebeur.
00: 17: 30.08 Ons versprei die proteïene op 'n gel,
00:17:32.25 en ons sit 'n film bo-op dit,
00:17:35.01 en waar daar ook al radioaktiwiteit is
00: 17: 37,20 van 'n pasgemaakte proteïen,
00: 17: 39.11 kan ons die afdruk en 'n streep op die gel sien.
00: 17: 41.26 En so kan jy sien dat by 25 grade,
00:17:45.12 die normale temperatuur vir hierdie organisme,
00:17:47.01 dit maak een groep proteïene.
00: 17: 49.04 By 39 grade het dit 'n hele klomp ander proteïene begin maak.
00: 17: 52.28 En die enigste funksie van al die proteïene
00: 17: 55.17 is om hierdie proteïenvouprobleem die hoof te bied,
00:17:58.18 om ander proteïene in die sel te help
00: 18: 00.16 behou hul normale vorms,
00: 18: 02.10 of om daarvan ontslae te raak as hulle hul normale vorm verloor het.
00:18:07.06 Nou, dit is 'n baie algemeen gebruikte oorlewingsreaksie.
00:18:11.06 Ons het eers met hitte daarmee begin werk
00:18:14.00 want dit is 'n baie eenvoudige manipulasie om binne die laboratorium te maak.
00:18:18.12 Maar dit blyk dat hierdie selfde proteïene beskerming bied
00: 18: 22.06 teen allerhande verskillende moeilike omstandighede:
00: 18: 25,20 veranderinge in pH, veranderinge in die energiebalans van die sel,
00:18:28.28 veranderinge in osmotiese sterkte.
00: 18: 30.28 baie, baie, baie verskillende veranderinge in die sel.
Trouens, hierdie proteïene word voortdurend gemaak.
00: 18: 37,20 in kleiner hoeveelhede gemaak,
00: 18: 39.19 keer op keer,
00:18:41.13 om hierdie baie breë probleem met proteïenvou te help hanteer.
00:18:46.11 So, hierdie baie algemeen gebruikte oorlewingsreaksie, soos.
00:18:49.10 Ek het vir jou gisselle gewys.
00:18:51.01 Ek het vir jou Arabidopsis-saailinge gewys.
00:18:52.23 Arabidopsis is 'n klein mosterdplantjie.
00:18:55.07 Ek het vir jou menslike selle gewys.
00: 18: 57.10 Elke organisme op aarde is baie bewaar,
00: 19: 00.09 baie soortgelyke patrone van proteïene onder hierdie spanningstoestande.
00:19:03.21 En dit blyk dat dit in menslike biologie en medisyne speel
00:19:07.13 op net 'n buitengewone verskeidenheid verskillende maniere.
00: 19: 11.16 Een van die belangrikste redes
00: 19: 13.28 waarom ons hierdie probleem so diep wil verstaan
00:19:17.00 is dat dit baie aspekte van menslike siektes aandryf.
00: 19: 21.11 Een van die dinge wat dit dryf
00:19:23.22 is die proses van infeksie.
00:19:25.21 Wanneer organismes in ons liggaam kom.
00:19:29.13 en jy kan hier sien ons het 'n swam
00:19:32.15 wat onder normale toestande groei.
00: 19: 35.04 nie binne -in die liggaam nie.
00: 19: 36.23 Maar as dit binne -in die liggaam begin groei,
00: 19: 38.16 dit voel hierdie temperatuurverandering,
00:19:41.07 en dit. en dit begin besef
00: 19: 43.25 dat dit die biologiese stelsel kan binnedring.
00:19:46.07 En die enigste manier waarop dit dit kan doen
00: 19: 49.02 is deur nuwe proteïene te maak
00: 19: 51.20 en deur hierdie oorlewingsreaksie te lewer
00:19:53.19 wat daardie nuwe proteïene toelaat om behoorlik te vou.
00: 19: 57.22 Dit is dus 'n aspek van.
00:19:59.29 van siektebiologie wat daardie oorlewingsreaksie gebruik
00: 20: 03.00 die hele tyd.
00: 20: 04.29 Hier is nog 'n aspek van menslike biologie
00: 20: 06.18 wat hierdie oorlewingsreaksie gebruik.
00: 20: 08.16 Wat u in blou het, is normale proteïene,
00: 20: 12.10 en wat u hier in bruin gemerk het
00: 20: 15.18 is die hoofreguleerder van hierdie oorlewingsreaksie.
00: 20: 20.14 En dit is normale weefsel daar.
00:20:22.20 En jy kan sien dat die oorlewingsreaksie proteïen
00: 20: 27.16 is in 'n klein hoekie van die selle weggesteek,
00: 20: 30.26 omdat dit nie onder gebruik word nie.
00: 20: 32.20 in hierdie normale biologiese stelsel.
00: 20: 35.11 Maar in die kankerselle,
00:20:37.08 jy kan sien dat daardie meesterreguleerder
00: 20: 39.05 is baie versterk.
00:20:41.05 Dit is eintlik teenwoordig, nou, in die middel van die sel,
00:20:44.03 en dit rig 'n hele nuwe program van geenuitdrukking,
00: 20: 47.18 heel nuwe stelle proteïene wat gemaak word,
00: 20: 51.14 by die besluit van die kankerselle
00: 20: 53.20 om die kankerselle te beskerm
00:20:56.12 en dryf die kwaadaardige toestand.
00: 20: 58.06 En neurodegeneratiewe siekte.
00:21:00.26 dit is twee breinafdelings,
00: 21: 04.22 van 'n normale persoon en van iemand met 'n.
00: 21: 07.13 wat aan neurodegeneratiewe siekte gesterf het.
00:21:10.05 En wat jy hier sien, is die verwoesting
00: 21: 12.17 gebring deur verkeerd gevoude proteïene in die brein.
00: 21: 16.19 Dit blyk dus dat,
00: 21: 18.19 in terme van mense,
00: 21: 20.20 ons is 'n entjie tussen 'n rots en 'n harde plek
00: 21: 23.19 met betrekking tot hierdie probleem in proteïenvouing.
Omdat kankerselle en aansteeklike organismes
00:21:29.19 gebruik hul resp.
00: 21: 32.09 hul oorlewingsreaksie, hierdie hitte -skokreaksie,
00: 21: 35.05 om ons dood te maak, want dit versterk hulle
00:21:38.04 en laat hulle toe om die swaarkry te oorleef
00:21:40.26 van 'n lewe.
00: 21: 44.06 van 'n lewende stelsel. En ons brein, omgekeerd,
00: 21: 47.01 gebruik hierdie oorlewingsreaksie nie
00:21:50.06 wanneer ons normaalweg sou dink hulle moet wees.
00:21:52.09 Want wanneer ons sterf aan neurodegeneratiewe siektes,
00: 21: 54.12 dit is omdat proteïene verkeerd gevou, verkeerd funksioneer,
00: 21: 56.28 en net soos die instrumente wat nie reg met die orkes speel nie,
00: 22: 01.23 dit veroorsaak verwoestende siektes.
00:22:04.17 Nou, dit plaas ons in 'n moeilike posisie,
00:22:08.00 maar dit is nie 'n plek waar ons nie kan beweeg nie
00: 22: 10.06 en ons kan nie iets belangriks doen nie
00: 22: 12.20 in biologiese eksperimentering.
00:22:14.07 En die rede hoekom ons dinge kan doen
00:22:16.26 wat sal help om hierdie probleme op te los
00:22:18.21 is omdat dit so 'n universele probleem is.
00: 22: 22.06 En so kan ons hierdie baie eenvoudige organismes neem
00: 22: 25.07 hier, hierdie gisselle,
00: 22: 26.19 en meer te wete kom oor hoe.
00:22:29.04 die biologie van daardie stelsel word gedryf,
00:22:31.11 hoe om proteïenvou reg te stel
00:22:33.26 en hoe dit verkeerd gaan,
00: 22: 35.21 om hierdie mense hier te help
00:22:37.29 met al daardie verskillende proteïenvouprobleme
00:22:40.13 Ek het sopas vir jou genoem.
00:22:42.06 So, ek sal in die volgende lesings met jou daaroor praat.

  • Algemene publiek
  • Opvoeders van H. School / Intro Undergrad
  • Student
  • Opvoeders van adv. Voorgraads / Graad
  • Navorser
  • Opvoeders

Om funksionele proteïene op hul plek te plaas

'n Illustrasie wat die benadering toon vir die samestelling van biologies funksionele proteïene in geordende 2-D en 3-D skikkings deur programmeerbare oktaëdriese DNS-raamwerke. Hierdie raamwerke kan die plasing van die proteïene intern huisves en beheer - byvoorbeeld in die middel (1) of buite die middel (2) - en geënkodeer word met spesifieke rye ekstern (kleurkoderingskema) om gewenste 2-D en 3 te skep -D roosters. Byvoorbeeld, rooi verbind net met rooi, blou met blou, ensovoorts. Die span het die behoue ​​biologiese aktiwiteit van ferritienroosters gedemonstreer deur 'n verbinding (askorbaat) by te voeg wat die vrystelling van ysterysters wat die ferritienkern vorm, veroorsaak het. Krediet: Brookhaven National Laboratory

Wetenskaplikes het proteïene georganiseer - die veelsydigste boustene van die natuur - in gewenste 2D- en 3D -geordende skikkings, terwyl hulle hul strukturele stabiliteit en biologiese aktiwiteit behou het. Hulle het hierdie ontwerpers funksionele proteïen -skikkings gebou deur DNA as 'n programmeerbare konstruksiemateriaal te gebruik. Die span - wat die Amerikaanse departement van energie (DOE) Brookhaven National Laboratory, Columbia University, DOE's Lawrence Berkeley National Laboratory en City University of New York (CUNY) verteenwoordig - beskryf hul benadering in die uitgawe van 17 Junie van Natuur kommunikasie.

"Voor dekades lank het wetenskaplikes daarvan gedroom om proteïene rasioneel in spesifieke organisasies met behoue ​​proteïenfunksie saam te stel," sê die ooreenstemmende skrywer Oleg Gang, leier van die Sentrum vir Funksionele Nanomateriale (CFN) Sagte en Bio Nanomateriale Groep by Brookhaven Lab en 'n professor in chemiese ingenieurswese. en van toegepaste fisika en materiaalwetenskap aan Columbia Engineering. "Ons DNS-gebaseerde platform het enorme potensiaal nie net vir strukturele biologie nie, maar ook vir verskeie bio-ingenieurswese, biomediese en bionanomateriaal toepassings."

Die primêre motivering van hierdie werk was om 'n rasionele manier te vestig om proteïene in ontwerpte 2D- en 3D-argitekture te organiseer terwyl hulle hul funksie behou. Die belangrikheid van die organisering van proteïene is welbekend in die veld van proteïenkristallografie. Vir hierdie tegniek word proteïene uit hul eie oplossingsgebaseerde omgewings geneem en gekondenseer om 'n ordelike rangskikking van atome (kristallyne struktuur) te vorm, wat dan struktureel gekarakteriseer kan word. Vanweë hul buigsaamheid en samevoegingseienskappe is baie proteïene egter moeilik om te kristalliseer, wat proef en fout verg. Die struktuur en funksie van proteïene kan tydens die kristallisasieproses verander, en dit kan nie funksioneel word as dit volgens tradisionele metodes gekristalliseer word nie. Hierdie nuwe benadering open baie moontlikhede vir die skep van gemanipuleerde biomateriale, buite die doelwitte van strukturele biologie.

"Die vermoë om biologies aktiewe proteïenroosters te maak, is relevant vir baie toepassings, insluitend weefselingenieurswese, multi-ensiemstelsels vir biochemiese reaksies, grootskaalse profilering van proteïene vir presisie-medisyne en sintetiese biologie," het die eerste skrywer, Shih-Ting (Christine) bygevoeg. ) Wang, 'n postdoc in die CFN Soft and Bio Nanomaterials Group.

Alhoewel DNA die bekendste is vir sy rol in die stoor van ons genetiese inligting, kan dieselfde basisparingsprosesse wat vir hierdie berging gebruik word, gebruik word om gewenste nanostrukture te bou. 'N Enkele DNA -string bestaan ​​uit subeenhede, of nukleotiede, waarvan daar vier soorte is (bekend met die letters A, C, T en G). Elke nukleotied het 'n komplementêre nukleotied wat dit aantrek en daaraan bind (A met T en C met G) wanneer twee DNS-stringe naby mekaar is. Deur hierdie konsep in die tegniek van DNS-origami te gebruik, meng wetenskaplikes verskeie kort stringe sintetiese DNS met 'n enkele lang DNS-string. Die kort stringe bind en "vou" die lang string in 'n spesifieke vorm, gebaseer op die volgorde van basisse, wat wetenskaplikes kan spesifiseer.

In hierdie geval het die wetenskaplikes oktaëdriese DNA-origami geskep. Binne hierdie hokagtige raamwerke het hulle DNA-stringe met 'n spesifieke "kleur" of koderingsvolgorde op geteikende plekke (middel en buite die middel) geplaas. Aan die oppervlak van proteïene - spesifiek ferritien, wat yster stoor en vrystel, en apoferritien, sy ystervrye eweknie - het hulle komplementêre DNA-stringe geheg. Deur die DNA -hokke en gekonjugeerde proteïene te meng en die mengsel op te warm om die reaksie te bevorder, het die proteïene na die interne aangewese plekke gegaan. Hulle het ook leë hokke geskep, sonder enige proteïen binne.

Om hierdie boublokke van nanoskaal, of proteïen "voxels" (DNA -hokke met ingekapselde proteïene), in gewenste 2D- en 3D -skikkings, tweede skrywer en Columbia Ph.D. student Brian Minevich het verskillende kleure ontwerp vir die eksterne bindings van die voxels. Met hierdie kleurskema herken die voxels mekaar op programmeerbare, beheerbare maniere wat lei tot die vorming van spesifiek voorgeskrewe soorte proteïenroosters. Om die veelsydigheid van die platform te demonstreer, het die span enkel- en dubbellaag 2D-skikkings, sowel as 3D-skikkings gebou.

Om die saamgestelde skikkings in 3D te visualiseer, het die span nanoskaaltomografie toegepas op grond van die beelde wat verkry is deur krio-elektronmikroskopie. Die boonste figuur is 'n geselekteerde roosterarea en die onderkant 'n verteenwoordigende aansig. Die kleurbalke dui verskillende hoogtes van die rooster (in angstroms) aan. Krediet: Brookhaven National Laboratory

"Deur die kleure op 'n spesifieke manier te rangskik, kan ons die vorming van verskillende roosters programmeer," verduidelik Gang. "Ons het volle beheer oor die ontwerp en bou van die proteïenrooster -argitekture wat ons wil hê."

Om te bevestig dat die proteïene binne-in die hokke ingekapsuleer is en die roosters gebou is soos ontwerp, het die span hulle tot verskeie elektron- en X-straal-gebaseerde beeldvorming en verstrooiingstegnieke gewend. Hierdie tegnieke sluit in elektronmikroskopie (EM) beeldvorming by die CFN-kleinhoek X-straalverspreiding by die National Synchrotron Light Source II (NSLS-II) Complex Materials Scattering (CMS) en Life Science X-ray Scattering (LiX) bundellyne by Brookhaven en cryogenic-EM-beeldvorming by die Molecular Foundry (MF) van Lawrence Berkeley en die CUNY Advanced Science Research Center. Die CFN, NSLS-II en MF is almal DOE Kantoor van Wetenskap Gebruikersfasiliteite CFN en MF is twee van vyf DOE Nanoskaal Wetenskap Navorsingsentrums.

"Die wetenskap is moontlik gemaak deur gevorderde sintese- en karakteriseringsvermoëns by drie gebruikersfasiliteite binne die nasionale laboratoriumstelsel en een op universiteit gebaseerde fasiliteit," het Gang gesê. "Sonder hierdie fasiliteite en die kundigheid van wetenskaplikes van elkeen, sou hierdie studie nie moontlik gewees het nie."

Na hierdie samestellingstudies het hulle die biologiese aktiwiteit van ferritien ondersoek. Deur 'n reduseermiddel by die ferritienrooster te voeg, het hulle die vrystelling van ysterione vanaf die middel van die ferritienproteïene veroorsaak.

"Deur die evolusie van SAXS -patrone tydens ystervrystelling te monitor, kon ons kwantifiseer hoeveel yster vrygestel word en hoe vinnig dit vrygestel word, asook bevestig dat die integriteit van die rooster gehandhaaf word tydens hierdie proteïenoperasie," het Minevich gesê. "Volgens ons TEM -studies het die proteïene binne die rame gebly."

'Ons het getoon dat die proteïene dieselfde funksie kan verrig as in 'n biologiese omgewing, terwyl ons die ruimtelike organisasie behou,' verduidelik Wang.

Vervolgens sal die span hul DNS-gebaseerde platform op ander soorte proteïene toepas, met die doel om meer komplekse, operasionele proteïenstelsels te bou.

"Hierdie navorsing verteenwoordig 'n belangrike stap om verskillende komponente van werklike biologiese masjinerie bymekaar te bring en dit in gewenste 2D- en 3D-argitekture te organiseer om gemanipuleerde en bioaktiewe materiale te skep," het Gang gesê. "Dit is opwindend, want ons sien die rasionele pad vir die vervaardiging van gewenste funksionele bio-nano-stelsels wat nog nooit deur die natuur geproduseer is nie."


Wat doen proteïene in ons liggaam?

Wetenskaplikes is nie presies seker nie, maar die meeste stem saam dat daar ongeveer 20 000 verskillende proteïene in ons liggaam is. Sommige studies dui daarop dat daar nog meer kan wees. Hulle voer 'n verskeidenheid funksies uit, van 'n paar metaboliese omskakelings om jou selle bymekaar te hou om jou spiere te laat werk.

Hul funksies val in 'n paar breë kategorieë. Die een is struktureel. Jou liggaam bestaan ​​uit baie verskillende soorte strukture – dink aan touagtige strukture, bolletjies, ankers, ens. Hulle vorm die goed wat jou liggaam bymekaar hou. Kollageen is 'n proteïen wat struktuur aan jou vel, bene en selfs tande gee. Integrine is 'n proteïen wat buigsame verbindings tussen u selle maak. Jou hare en naels is gemaak van 'n proteïen genaamd keratien.

'N Ander groot rol wat hulle aanneem, is biochemie - hoe u liggaam spesifieke reaksies in u sel uitvoer, soos die afbreek van vet of aminosure. Onthou jy toe ek gesê het ons liggaam breek die proteïene af van die voedsel wat ons eet? Selfs die funksie word uitgevoer deur proteïene soos pepsien. Nog 'n voorbeeld is hemoglobien - die proteïen wat suurstof in jou bloed ronddra. Hulle voer dus hierdie spesiale chemiese reaksies binne -in u uit.

Proteïene kan ook seine en inligting verwerk, soos sirkadiese klokproteïene wat tyd in ons selle hou, maar dit is 'n paar hoofkategorieë funksies wat proteïene in die sel uitvoer.


Rol van RNA in proteïensintese

In alle lewende selle word die proses om genetiese inligting van DNA na die proteïene wat die meeste werk in 'n sel verrig, te vertaal deur molekulêre masjiene wat bestaan ​​uit 'n kombinasie van RNA en proteïen. Verbasend genoeg is dit die RNA, en nie die proteïen nie, wat die kritiese werk in hierdie masjien vir die maak van proteïene doen, wat die ribosoom genoem word. Die basiese vorm en funksionele kern van die ribosoom word gevorm deur RNA. Die RNA is in stand gehou deur meer as 'n miljard jaar van evolusie: ribosomale RNA in bakterieë en mense is merkwaardig soortgelyk. 'N Tweede soort RNA, genaamd messenger RNA of mRNA, beweeg genetiese inligting van die DNA na die ribosoom. Messenger RNA voorsien die ribosoom van die bloudrukke vir die bou van proteïene. Aminosure is die boustene van proteïene. Elke aminosuur in 'n proteïen word deur nog 'n ander tipe RNA aan die ribosoom gelewer: oordrag -RNA (tRNA). Die ribosoom gebruik die inligting in boodskapper-RNA om die oordrag-RNA-gebonde aminosure in die korrekte volgorde aan mekaar te koppel om elke verskillende tipe proteïen in die sel te maak: menslike selle maak byna 100 000 verskillende tipes proteïene, elk met sy eie unieke boodskapper-RNA volgorde.

Die sentrale rol van RNA in proteïensintese word geïllustreer deur die feit dat baie antibiotika wat gebruik word om infeksies te bestry, bind aan die ribosomale RNA van bakterieë en die produksie van sellulêre proteïen blokkeer. Dit verhoed dat die bakterieë groei. Foute in die produksie of volgorde van die RNA-komponente van die proteïensintese-masjinerie kan ook siektes by mense veroorsaak, insluitend Diamond Blackfan-anemie, wat veroorsaak word deur 'n defek in die produksie van ribosoom, Dyskeratosis congenita, veroorsaak deur 'n defek in ribosomale RNA-struktuur, en sommige vorme van diabetes, miopatie en enkefalopatie as gevolg van mutasies in oordrag -RNA.

Dit is 'n amptelike bladsy van die University of Massachusetts Medical School

RNA Therapeutics Institute (RTI) & bull 368 Plantation St Worcester, Massachusetts 01605


Verwysings

Kryshtafovych A, Fidelis K, Moult J: Vordering van CASP6 na CASP7. Proteïene. 2007, 69 (aanvulling 8): 194-207. 10.1002/prot.21769.

Grabowski M, Joachimiak A, Otwinowski Z, Minor W: Strukturele genomika: om tred te hou met die uitbreiding van kennis van die proteïen -heelal. Curr Opin Struktuur Biol. 2007, 17: 347-353. 10.1016/j.sbi.2007.06.003.

Reeves GA, Thornton JM: Integrering van biologiese data deur die genoom. Hum Mol Genet. 2006, 15 (spesifikasie nr. 1): R81-R87. 10.1093/hmg/ddl086.

Prlic A, Down TA, Kulesha E, Finn RD, Kahari A, Hubbard TJ: Integrasie van volgorde en strukturele biologie met DAS. BMC Bioinformatika. 2007, 8: 333-10.1186/1471-2105-8-333.

Tramontano A: Die rol van molekulêre modellering in biomediese navorsing. FEBS Lett. 2006, 580: 2928-2934. 10.1016/j.febslet.2006.04.011.

Ashburner M, Ball CA, Blake JA, Botstein D, Butler H, Cherry JM, Davis AP, Dolinski K, Dwight SS, Eppig JT, Harris MA, Hill DP, Issel-Tarver L, Kasarskis A, Lewis S, Matese JC, Richardson JE, Ringwald M, Rubin GM, Sherlock G: Gene ontologie: hulpmiddel vir die eenwording van biologie. Die Gene Ontology Consortium. Nat Genet. 2000, 25: 25-29. 10.1038/75556.

Tress M, Cheng J, Baldi P, Joo K, Lee J, Seo JH, Lee J, Baker D, Chivian D, Kim D, Ezkurdia I: Evaluering van voorspellings wat vir die CASP7 -domeinvoorspellingskategorie ingedien is. Proteïene. 2007, 69 (Suppl 8): 137-151. 10.1002/prot.21675.

Altschul SF, Gish W, Miller W, Myers EW, Lipman DJ: Basiese hulpmiddel vir plaaslike belyning. J Mol Biol. 1990, 215: 403-410.

Altschul SF, Madden TL, Schäffer AA, Zhang J, Zhang Z, Miller W, Lipman DJ: Gapped BLAST en PSI-BLAST: 'n nuwe generasie proteïendatabasis soekprogramme. Nukleïensure Res. 1997, 25: 3389-3402. 10.1093/nar/25.17.3389.

Wu CH, Nikolskaya A, Huang H, Yeh LS, Natale DA, Vinayaka CR, Hu ZZ, Mazumder R, Kumar S, Kourtesis P, Ledley RS, Suzek BE, Arminski L, Chen Y, Zhang J, Cardenas JL, Chung S , Castro-Alvear J, Dinkov G, Barker WC: PIRSF: gesinsindelingstelsel by die Protein Information Resource. Nukleïensure Res. 2004, D112-D114. 10.1093/nar/gkh097. 32 Databasis

Reid AJ, Yeats C, Orengo CA: Metodes van afgeleë homologie-opsporing kan gekombineer word om dekking met 10% in die middernagtelike sone te verhoog. Bioinformatika. 2007, 23: 2353-2360. 10.1093/bioinformatika/btm355.

Apic G, Gough J, Teichmann SA: Domeinkombinasies in argeïese, eubakteriese en eukariotiese proteome. J Mol Biol. 2001, 310: 311-325. 10.1006/jmbi.2001.4776.

Marchler-Bauer A, Anderson JB, Derbyshire MK, DeWeese-Scott C, Gonzales NR, Gwadz M, Hao L, He S, Hurwitz DI, Jackson JD, Ke Z, Krylov D, Lanczycki CJ, Liebert CA, Liu C, Lu F, Lu S, Marchler GH, Mullokandov M, Song JS, Thanki N, Yamashita RA, Yin JJ, Zhang D, Bryant SH: CDD: 'n bewaarde domein databasis vir interaktiewe domeinfamilie -analise. Nukleïensure Res. 2007, D237-D240. 10.1093/nar/gkl951. 35 Databasis

Hulo N, Bairoch A, Bulliard V, Cerutti L, Cuche BA, de Castro E, Lachaize C, Langendijk-Genevaux PS, Sigrist CJ: Die 20 jaar van PROSITE. Nukleïensure Res. 2008, D245-D249. 36 Databasis

Finn RD, Tate J, Mistry J, Coggill PC, Sammut SJ, Hotz HR, Ceric G, Forslund K, Eddy SR, Sonnhammer EL, Bateman A: Die Pfam-proteïenfamiliedatabasis. Nukleïensure Res. 2008, D281-D288. 36 Databasis

Letunic I, Copley RR, Pils B, Pinkert S, Schultz J, Bork P: SMART 5: domeine in die konteks van genome en netwerke. Nukleïensure Res. 2006, D257-D260. 10.1093/nar/gkj079. 34 Databasis

Die universele proteïenhulpbron (UniProt). Nukleïensure Res. 2008, D190-D195. 36 Databasis

Mulder NJ, Apweiler R, Attwood TK, Bairoch A, Bateman A, Binns D, Bork P, Buillard V, Cerutti L, Copley R, Courcelle E, Das U, Daugherty L, Dibley M, Finn R, Fleischmann W, Gough J , Haft D, Hulo N, Hunter S, Kahn D, Kanapin A, Kejariwal A, Labarga A, Langendijk-Genevaux PS, Lonsdale D, Lopez R, Letunic I, Madera M, Maslen J, et al: Nuwe ontwikkelings in die InterPro databasis. Nukleïensure Res. 2007, D224-D228. 10.1093/nar/gkl841. 35 Databasis

Yeats C, Lees J, Reid A, Kellam P, Martin N, Liu X, Orengo C: Gene3D: omvattende strukturele en funksionele annotasie van genome. Nukleïensure Res. 2008, D414-D418. 36 Databasis

Wilson D, Madera M, Vogel C, Chothia C, Gough J: Die SUPERFAMILY-databasis in 2007: gesinne en funksies. Nukleïensure Res. 2007, D308-D313. 10.1093/nar/gkl910. 35 Databasis

Orengo CA, Michie AD, Jones S, Jones DT, Swindells MB, Thornton JM: CATH - 'n hiërargiese klassifikasie van proteïendomeinstrukture. Struktuur. 1997, 5: 1093-1108. 10.1016/S0969-2126 (97) 00260-8.

Murzin AG, Brenner SE, Hubbard T, Chothia C: SCOP: 'n strukturele klassifikasie van proteïene databasis vir die ondersoek van volgordes en strukture. J Mol Biol. 1995, 247: 536-540. 10.1006/jmbi.1995.0159.

Tatusov RL, Fedorova ND, Jackson JD, Jacobs AR, Kiryutin B, Koonin EV, Krylov DM, Mazumder R, Mekhedov SL, Nikolskaya AN, Rao BS, Smirnov S, Sverdlov AV, Vasudevan S, Wolf YI, Yin JJ, Natale DA : Die COG -databasis: 'n opgedateerde weergawe bevat eukariote. BMC Bioinformatika. 2003, 4: 41-10.1186/1471-2105-4-41.

Kaplan N, Sasson O, Inbar U, Friedlich M, Fromer M, Fleischer H, Portugaly E, Linial N, Linial M: ProtoNet 4.0: 'n hiërargiese klassifikasie van een miljoen proteïenvolgordes. Nukleïensure Res. 2005, D216-D218. 33 Databasis

Petryszak R, Kretschmann E, Wieser D, Apweiler R: Die voorspellingsvermoë van die CluSTr -databasis. Bioinformatika. 2005, 21: 3604-3609. 10.1093/bioinformatika/bti542.

Krause A, Stoye J, Vingron M: Grootskaalse hiërargiese groepering van proteïenvolgordes. BMC Bioinformatika. 2005, 6: 15-10.1186/1471-2105-6-15.

Bru C, Courcelle E, Carrere S, Beausse Y, Dalmar S, Kahn D: Die ProDom-databasis van proteïendomeinfamilies: meer klem op 3D. Nukleïensure Res. 2005, D212-D215. 33 Databasis

Portugaly E, Linial N, Linial M: EVEREST: 'n versameling van evolusionêre bewaarde proteïendomeine. Nukleïensure Res. 2007, D241-D246. 10.1093/nar/gkl850. 35 Databasis

Watson JD, Sanderson S, Ezersky A, Savchenko A, Edwards A, Orengo C, Joachimiak A, Laskowski RA, Thornton JM: Op pad na volledig outomatiese struktuurgebaseerde funksievoorspelling in strukturele genomika: 'n gevallestudie. J Mol Biol. 2007, 367: 1511-1522. 10.1016/j.jmb.2007.01.063.

Chothia C, Lesk AM: Die verband tussen die divergensie van volgorde en struktuur in proteïene. EMBO J. 1986, 5: 823-826.

Taylor WR, Orengo CA: Proteïenstruktuurbelyning. J Mol Biol. 1989, 208: 1-22. 10.1016/0022-2836 (89) 90084-3.

Redfern OC, Harrison A, Dallman T, Pearl FM, Orengo CA: KATHEDRAAL: 'n vinnige en effektiewe algoritme om voue en domeingrense van multidomeinproteïenstrukture te voorspel. PLoS Comput Biol. 2007, 3: e232-10.1371/journal.pcbi.0030232.

Holm L, Sander C: Proteïenstruktuurvergelyking deur belyning van afstandsmatrikse. J Mol Biol. 1993, 233: 123-138. 10.1006/jmbi.1993.1489.

Krissinel E, Henrick K: Sekondêre struktuurpassing (SSM), 'n nuwe hulpmiddel vir 'n vinnige belyning van proteïenstrukture in drie dimensies. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2004, 60: 2256-2268. 10.1107/S0907444904026460.

Madej T, Gibrat JF, Bryant SH: Ryg 'n databasis van proteïenkerne. Proteïene. 1995, 23: 356-369. 10.1002/prot.340230309.

Shindyalov IN, Bourne PE: Proteïenstruktuurbelyning deur inkrementele kombinatoriese uitbreiding (CE) van die optimale pad. Protein Eng. 1998, 11: 739-747. 10.1093/proteïen/11.9.739.

Kolodny R, Koehl P, Levitt M: Omvattende evaluering van proteïenstruktuur belyning metodes: telling deur geometriese metings. J Mol Biol. 2005, 346: 1173-1188. 10.1016/j.jmb.2004.12.032.

Ye Y, Godzik A: Buigsame struktuurbelyning deur gebalanseerde fragmentpare te ketting sodat kronkels moontlik is. Bioinformatika. 2003, 19 (aanvulling 2): ii246-255.

Berman HM, Westbrook J, Feng Z, Gilliland G, Bhat TN, Weissig H, Shindyalov IN, Bourne PE: The Protein Data Bank. Nukleïensure Res. 2000, 28: 235-242. 10.1093/nar/28.1.235.

Polacco BJ, Babbitt PC: Outomatiese ontdekking van 3D -motiewe vir aantekeninge van proteïenfunksies. Bioinformatika. 2006, 22: 723-730. 10.1093/bioinformatika/btk038.

Kleywegt GJ: Herkenning van ruimtelike motiewe in proteïenstrukture. J Mol Biol. 1999, 285: 1887-1897. 10.1006/jmbi.1998.2393.

Wangikar PP, Tendulkar AV, Ramya S, Mali DN, Sarawagi S: Funksionele terreine in proteïenfamilies ontbloot via 'n objektiewe en outomatiese grafiekteoretiese benadering. J Mol Biol. 2003, 326: 955-978. 10.1016/S0022-2836(02)01384-0.

Laskowski RA, Luscombe NM, Swindells MB, Thornton JM: Proteïensplete in molekulêre herkenning en funksie. Proteïen Sci. 1996, 5: 2438-2452.

Laskowski RA: SURFNET: 'n program vir die visualisering van molekulêre oppervlaktes, holtes en intermolekulêre interaksies. J Mol grafiek. 1995, 13: 323-330. 10.1016/0263-7855 (95) 00073-9.

Landau M, Mayrose I, Rosenberg Y, Glaser F, Martz E, Pupko T, Ben-Tal N: ConSurf 2005: die projeksie van evolusionêre bewaringstellings van residue op proteïenstrukture. Nukleïensure Res. 2005, 33: W299-W302. 10.1093/nar/gki370.

Glaser F, Rosenberg Y, Kessel A, Pupko T, Ben-Tal N: Die ConSurf-HSSP databasis: die kartering van evolusionêre bewaring onder homoloë op PDB-strukture. Proteïene. 2005, 58: 610-617. 10.1002/prot.20305.

Binkowski TA, Freeman P, Liang J: pvSOAR: opsporing van soortgelyke oppervlakpatrone van sak- en leemoppervlaktes van aminosuurreste op proteïene. Nukleïensure Res. 2004, 32: W555-W558. 10.1093/nar/gkh390.

Dundas J, Ouyang Z, Tseng J, Binkowski A, Turpaz Y, Liang J: CASTp: berekende atlas van oppervlaktopografie van proteïene met strukturele en topografiese kartering van funksioneel geannoteerde residue. Nukleïensure Res. 2006, 34: W116-W118. 10.1093/nar/gkl282.

Bagley SC, Altman RB: Kenmerk van die mikro -omgewing rondom proteïenplekke. Proteïen Sci. 1995, 4: 622-635.

Shulman-Peleg A, Nussinov R, Wolfson HJ: SiteEngines: herkenning en vergelyking van bindingsplekke en proteïen-proteïen-koppelvlakke. Nukleïensure Res. 2005, 33: W337-W341. 10.1093/nar/gki482.

Sasin JM, Godzik A, Bujnicki JM: SURF'S UP! - proteïenklassifikasie deur oppervlakvergelykings. J Biosci. 2007, 32: 97-100. 10.1007/s12038-007-0009-0.

Porter CT, Bartlett GJ, Thornton JM: The Catalytic Site Atlas: 'n bron van katalitiese plekke en residue wat in ensieme geïdentifiseer word met behulp van strukturele data. Nukleïensure Res. 2004, 32: D129-D133. 10.1093/nar/gkh028.

Ivanisenko VA, Pintus SS, Grigorovich DA, Kolchanov NA: PDBSiteScan: 'n program om aktiewe, bindende en posttranslasionele modifikasie -plekke in die 3D -strukture van proteïene te soek. Nukleïensure Res. 2004, 32: W549-W554. 10.1093/nar/gkh439.

Ivanisenko VA, Pintus SS, Grigorovich DA, Kolchanov NA: PDBSite: 'n databasis van die 3D -struktuur van proteïenfunksionele terreine. Nukleïensure Res. 2005, 33: D183-D187. 10.1093/nar/gki105.

George RA, Spriggs RV, Bartlett GJ, Gutteridge A, MacArthur MW, Porter CT, Al-Lazikani B, Thornton JM, Swindells MB: Effektiewe funksie-annotasie deur katalitiese residubewaring. Proc Natl Acad Sci VSA. 2005, 102: 12299-12304. 10.1073/pnas.0504833102.

Laskowski RA, Watson JD, Thornton JM: ProFunc: 'n bediener vir die voorspelling van proteïenfunksie vanaf 3D-struktuur. Nukleïensure Res. 2005, 33: W89-W93. 10.1093/nar/gki414.

Stark A, Russell RB: Aantekening in drie dimensies. PINTS: Patrone in nie-homologe tersiêre strukture. Nukleïensure Res. 2003, 31: 3341-3344. 10.1093/nar/gkg506.

Lichtarge O, Bourne HR, Cohen FE: 'n Evolusionêre spoormetode definieer bindingsoppervlaktes wat algemeen is aan proteïenfamilies. J Mol Biol. 1996, 257: 342-358. 10.1006/jmbi.1996.0167.

Kristensen DM, Ward RM, Lisewski AM, Erdin S, Chen BY, Fofanov VY, Kimmel M, Kavraki LE, Lichtarge O: Voorspelling van ensiemfunksie gebaseer op 3D -sjablone van evolusionêr belangrike aminosure. BMC Bioinformatika. 2008, 9: 17-10.1186/1471-2105-9-17.

Ward RM, Erdin S, Tran TA, Kristensen DM, Lisewski AM, Lichtarge O: Ontdoen van die strukturele proteoom deur wedersydse vergelyking van evolusionêr belangrike strukturele kenmerke. PLOS EEN. 2008, 3: e2136-10.1371/journal.pone.0002136.

Herrgard S, Cammer SA, Hoffman BT, Knutson S, Gallina M, Speir JA, Fetrow JS, Baxter SM: Voorspelling van nadelige funksionele effekte van aminosuurmutasies deur 'n biblioteek van struktuurgebaseerde funksiebeskrywers te gebruik. Proteïene. 2003, 53: 806-816. 10.1002/prot.10458.

Pal D, Eisenberg D: Afleiding van proteïenfunksie uit proteïenstruktuur. Struktuur. 2005, 13: 121-130. 10.1016/j.str.2004.10.015.

Salwinski L, Miller CS, Smith AJ, Pettit FK, Bowie JU, Eisenberg D: The Database of Interacting Proteins: 2004 -opdatering. Nukleïensure Res. 2004, 32: D449-D451. 10.1093/nar/gkh086.

Friedberg I, Harder T, Godzik A: JAFA: 'n meta-bediener van 'n proteïenfunksie-aantekening. Nukleïensure Res. 2006, 34: W379-W381. 10.1093/nar/gkl045.

von Mering C, Krause R, Snel B, Cornell M, Oliver SG, Fields S, Bork P: Vergelykende assessering van grootskaalse datastelle van proteïen-proteïen-interaksies. Natuur. 2002, 417: 399-403. 10.1038/nature750.

Pagel P, Kovac S, Oesterheld M, Brauner B, Dunger-Kaltenbach I, Frishman G, Montrone C, Mark P, Stümpflen V, Mewes HW, Ruepp A, Frishman D: Die MIPS soogdiere proteïen-proteïen-interaksie databasis. Bioinformatika. 2005, 21: 832-834. 10.1093/bioinformatika/bti115.

Hart GT, Ramani AK, Marcotte EM: Hoe volledig is huidige gis- en menslike proteïeninteraksienetwerke? Genoom Biol. 2006, 7: 120-10.1186/gb-2006-7-11-120.

Aloy P, Russell RB: Tienduisend interaksies vir die molekulêre bioloog. Nat Biotechnol. 2004, 22: 1317-1321. 10.1038/nbt1018.

Finn RD, Marshall M, Bateman A: iPfam: visualisering van proteïen-proteïeninteraksies in PDB by domein- en aminosuurresolusies. Bioinformatika. 2005, 21: 410-412. 10.1093/bioinformatika/bti011.

Stein A, Russell RB, Aloy P: 3did: interagerende proteïendomeine van bekende driedimensionele struktuur. Nukleïensure Res. 2005, 33: D413-D417. 10.1093/nar/gki037.

Riley R, Lee C, Sabatti C, Eisenberg D: Afleiding van proteïendomeininteraksies vanaf databasisse van interaksie proteïene. Genoom Biol. 2005, 6: R89-10.1186/gb-2005-6-10-r89.

Jothi R, Cherukuri PF, Tasneem A, Przytycka TM: Ko-evolusionêre analise van domeine in interaksie proteïene openbaar insigte in domein-domein-interaksies wat proteïen-proteïen-interaksies bemiddel. J Mol Biol. 2006, 362: 861-875. 10.1016/j.jmb.2006.07.072.

Pagel P, Wong P, Frishman D: 'n Domeininteraksiekaart gebaseer op filogenetiese profilering. J Mol Biol. 2004, 344: 1331-1346. 10.1016/j.jmb.2004.10.019.

Pagel P, Oesterheld M, Tovstukhina O, Strack N, Stumpflen V, Frishman D: DIMA 2.0 - voorspelde en bekende domeininteraksies. Nukleïensure Res. 2008, D651-D655. 36 Databasis

Raghavachari B, Tasneem A, Przytycka TM, Jothi R: DOMINE: 'n databasis van proteïen domein interaksies. Nukleïensure Res. 2008, D656-D661. 36 Databasis

Moult J, Pedersen JT, Judson R, Fidelis K: 'n Grootskaalse eksperiment om proteïenstruktuurvoorspellingsmetodes te beoordeel. Proteïene. 1995, 23: ii-v. 10.1002/prot.340230303.

Soro S, Tramontano A: Die voorspelling van proteïenfunksie by CASP6. Proteïene. 2005, 61 (Suppl 7): 201-213. 10.1002/prot.20738.

Pellegrini-Calace M, Soro S, Tramontano A: Hersiening van die voorspelling van proteïenfunksie by CASP6. FEBS J. 2006, 273: 2977-2983. 10.1111/j.1742-4658.2006.05309.x.


Die produksie van 'n proteïen

Proteïene is een van die volopste organiese molekules in lewende stelsels en het 'n ongelooflike uiteenlopende reeks funksies. Proteïene word gebruik om:

  • Bou strukture binne die sel (soos die sitoskelet)
  • Reguleer die produksie van ander proteïene deur proteïensintese te beheer
  • Gly langs die sitoskelet om spiersametrekking te veroorsaak
  • Vervoer molekules oor die selmembraan
  • Bespoedig chemiese reaksies (ensieme)
  • Tree op as gifstowwe

Elke sel in 'n lewende stelsel kan duisende verskillende proteïene bevat, elk met 'n unieke funksie. Hul strukture, soos hul funksies, verskil baie. Hulle is egter almal polimere van aminosure, in 'n lineêre volgorde gerangskik (Figuur 1).

Die funksies van proteïene is baie uiteenlopend omdat dit bestaan ​​uit 20 verskillende chemies verskillende aminosure wat lang kettings vorm, en die aminosure kan in enige volgorde wees. Die funksie van die proteïen is afhanklik van die proteïen se vorm. Die vorm van 'n proteïen word bepaal deur die volgorde van die aminosure. Proteïene is dikwels honderde aminosure lank en kan baie ingewikkelde vorms hê omdat daar soveel verskillende ordes vir die 20 aminosure is!

Figuur 1 Proteïenstruktuur. Die gekleurde balle bo -aan hierdie diagram stel verskillende aminosure voor. Aminosure is die subeenhede wat deur die ribosoom saamgevoeg word om 'n proteïen te vorm. Hierdie ketting aminosure vou dan om 'n komplekse 3D-struktuur te vorm. (Krediet: Lady of Hats van Wikipedia public domain)

In teenstelling met wat jy dalk glo, word proteïene nie tipies as 'n bron van energie deur selle gebruik nie. Proteïen uit u dieet word in individuele aminosure afgebreek, wat deur u ribosome weer saamgestel word in proteïene wat u selle benodig. Ribosome produseer nie energie nie.

Figuur 2 Voorbeelde van voedsel wat hoë proteïenvlakke bevat. (“Protein ” van National Cancer Institute is in die publieke domein)

Die inligting om 'n proteïen te produseer, word in die sel se DNA gekodeer. As 'n proteïen geproduseer word, word 'n kopie van die DNA gemaak (mRNA genoem) en hierdie kopie word na 'n ribosoom vervoer. Ribosome lees die inligting in die mRNA en gebruik die inligting om aminosure in 'n proteïen te versamel. As die proteïen binne die sitoplasma van die sel gebruik gaan word, sal die ribosoom wat die proteïen skep, vrylik dryf in die sitoplasma. As die proteïen op die lisosoom gerig word, 'n komponent van die plasmamembraan word of buite die sel afgeskei word, word die proteïen gesintetiseer deur 'n ribosoom op die ruwe endoplasmiese retikulum (RER). Nadat dit gesintetiseer is, sal die proteïen in 'n vesikel van die RER na die cis gesig van die Golgi (die sykant na die binnekant van die sel). Soos die proteïen deur die Golgi beweeg, kan dit verander word. Sodra die finale gemodifiseerde proteïen voltooi is, verlaat dit die Golgi in 'n vesikel wat uit die trans gesig. Van daar af kan die vesikel gerig word op 'n lysosoom of op die plasmamembraan. As die vesikel met die plasmamembraan versmelt, word die proteïen deel van die membraan of word dit uit die sel geslinger.

Figuur 3 Diagram van 'n eukariotiese sel. (Fotokrediet: Mediran, Wikimedia. 14 Aug 2002)

Insulien

Insulien is 'n proteïenhormoon wat gemaak word deur spesifieke selle in die pankreas wat beta -selle genoem word. As die beta -selle besef dat glukose (suiker) in die bloedstroom hoog is, produseer dit insulienproteïen en skei dit buite die selle in die bloedstroom af. Insulien sein selle om suiker uit die bloedstroom te absorbeer. Selle kan suiker sonder insulien absorbeer. Insulienproteïen word eers geproduseer as 'n onvolwasse, onaktiewe ketting van aminosure (preproinsulin – Sien Figuur 4). Dit bevat 'n seinreeks wat die onvolwasse proteïen na die ruwe endoplasmiese retikulum rig, waar dit in die regte vorm vou. Die doelvolgorde word dan van die aminosuurketting afgesny om pro -insulien te vorm. Hierdie afgewerkte, gevoude proteïen word dan na die Golgi binne 'n vesikel gestuur. In die Golgi word meer aminosure (ketting C) van die proteïen afgesny om die finale volwasse insulien te produseer. Volwasse insulien word in spesiale vesikels gestoor totdat 'n sein ontvang word dat dit in die bloedstroom vrygestel kan word.

Figuur 4 Volwassenheid van insulien. (Fotokrediet: Beta Cell Biology Consortium, Wikimedia. 2004. Hierdie foto is in die publieke domein.


Proteïensintese in prokariote en eukariote

Proteïensintese in die sel word uitgevoer deur ribosome wat vasgeheg word aan die membraan van endoplasmiese retikulum en mikrosome, sowel as in vrye toestand in die grondplasma.

Die hoofkomponente wat deelneem aan proteïensintese op sellulêre vlak is: 20 verskillende aminosure, verskillende tipes RNA's, ensieme, aminosuuraktiverende ensieme, polipeotied-polimerase en energiebevrydende molekules, soos ATP en GTP.

DNA wat genetiese inligting bevat, sintetiseer drie soorte RNA:

(ii) Ribosomale RNA (rRNA) en

(iii) Dra RNA (tRNA) of oplosbare RNA (sRNA) oor.

mRNA word vanaf DNA-molekule gekopieer. Die spesifieke lokus van die DNA -molekule waar mRNA gevorm word, word 'n strukturele geen genoem. tRNA's kom waarskynlik van spesiale gene wat determinante vir tRNA's genoem word.

'N Proteïensintese in prokariote:

Die meganisme van proteïensintese is deeglik ondersoek in Escherichia coli. In bakteriese sel vind die proteïensintese plaas op die ribosome van die 70's.

Die proses van proteïensintese in E. coli behels die volgende stappe:

Die gedeeltelike ontwikkeling van twee DNA -stringe vind plaas. Dit word gevolg deur die produksie van enkelstring-mRNA op een van die twee DNS-stringe. Die boodskapper -RNA -aanvulling word gemaak in ooreenstemming met die baseparingsreëls. Dit is transkripsie.

Die transkripsie van genetiese kode van DNA na mRNA word deur die ensiem RNA-polimerase gekataliseer. mRNA dra die inligting in die vorm van basistrieling vir die sintese van 'n spesifieke proteïen (Fig. 20.2).

2. Die tweede stap behels die skeiding van mRNA van DNA en dan die oordrag daarvan vanaf kern na sitoplasma en finale aanhegting van 5 ′ einde van mRNA met 30s (kleiner) sub-eenheid van ribosoom in teenwoordigheid van proteïeninisiasiefaktor. Voordat die mRNA in die sitoplasma van die kern na die ribosoom migreer, ondergaan dit rypwording.

In eukariote word die nuutgevormde RNA heterogene kern -RNA (hn RNA) genoem. Baie van die funksionele RNA -molekules, insluitend? RNA en mRNA in eukariote, word verwerk uit veel langer voorganger -RNA's wat 5 000 tot 50 000 nukleotiede lank is en 10 tot 100 keer langer kan wees as die volwasse funksionele RNA -molekules wat daaruit afgelei word.

Voorganger RNA's is transkripsies van gesplete gene wat beide rye bevat wat vir aminosure (eksone) kodeer en dié wat nie vir aminosure (introne) kodeer nie. Die nie-koderende volgordes van die pre-RNA's word uitgesplit en koderende volgordes word saamgespliseer om funksionele volwasse RNA-molekules te produseer.

Min van die eukariotiese gene word nie verdeel nie. In prokariote is sommige van die RNA-molekules splitsingsprodukte van langer pre-RNA.

Soos reeds uitgewys, bepaal mRNA die volgorde van aminosure in die polipeptiedketting wat weer deur volgorde van nukleotiede in DNA (geen) bepaal word. Hierdie proses word vertaling genoem. Vertaling behels die volgende stappe wat in Fig. 20.2, 20.3, 20.4.

(a) Aktivering van aminosuur:

Elders in die sitoplasma word aminosure gekies vir aktivering. Professor Fritz Libmann en ander het in 1956 ontdek dat voordat aminosure kan kombineer om proteïene te vorm, hulle geaktiveer moet word en dit word bereik deur met fosfaat te kombineer. Die aktivering behels die reaksie tussen aminosuur en ATP.

Die reaksie word gekataliseer deur die spesifieke ensiem aminoacyl RNA wat sintetiseer. Dus, vir die aktivering van 20 amino en shyacids moet daar ten minste 'n stel van 20 sulke ensieme in die sitoplasma wees. Aminosuuraktiverende ensieme is eers deur M. Hoagland ontdek.

Die produk wat na aktivering gevorm word, is 'n aminosuur-adenielaat-ensiemkompleks wat 'n energieryke verbinding is.

(b) Aanhegting van geaktiveerde aminosuur aan tRNA:

Die CCA einde van tRNA molekule heg nou met spesifieke aminosuur adenilaat-ensiem kompleks. Die aminosuur-adenielaat bly in die vorm van 'n monokovalente kompleks aan die ensiem vasgemaak totdat dit na tRNA oorgedra word. Die karboksielgroep van aminosuurresidu van aminoasieladienilaat word oorgedra na 3′ OH-groep van ribosesuiker van terminale adenosien aan die CCA-kant van tRNA. As gevolg hiervan word aminoasiel-tRNA, AMP en ensiem gevorm.

Die oordrag van aminosure na tRNA word gekataliseer deur die vorige aminoacyl RNA sintetase ensiem self (Fig. 20.3).

(c) Die aminosure – tRNA-kompleks kom dan na mRNA waar adapter-nukleotied-triplet of antikodon van tRNA aan die komplementêre basis-triplet (kodon) van mRNA geheg word.

Die lot van aminosuur word op die oomblik bepaal, dit word aan die ooreenstemmende tRNA geheg. Die aanhegting van die boodskapper-RNA en tRNA-aminosuurkompleks is tydelik. So word baie /RN A-aminosuurkomplekse een na die ander op regte plekke op boodskapper-RNA-string op lineêre wyse gerangskik. In die aanhangsel werk die adapter trinuceleotides van rRNA's as antikodone (Fig. 20.4 en 20.5).

Die mRNA -molekules het translasie -aanvangsplek aan 5 ′ einde en die kettingbeëindigingsplek naby aan die einde van die sleepwa. Die inisiëringsplek bestaan ​​uit 'n kodon AUG en 'n onbekende sekondêre struktuur van mRNA. Die kettingbeëindigingswerf het een van die drie kodone UAA, UAG en UGA.

Volwasse mRNA bind met kleiner ribosomale sub-eenheid in teenwoordigheid van inisiasiefaktor IF2. Binnekort kom tRNA-N-Formiel metionienkompleks (F met-tRNA) van die sitoplasmiese aminosuurpoel en bind dit met die eerste drievoudige kodon van mRNA om die proses van proteïensintese te inisieer en om inisiasiekompleks te vorm.

Aanvangskompleks word gevorm in die teenwoordigheid van guanosintrifosfaat (GTP) en drie proteïenfaktore F1, F2 en F3. Dit word gevolg deur vereniging van groter sub-eenheid met kleiner ribosomale sub-eenheid in teenwoordigheid van Mg ++ en inisiasiefaktore F1, F.2 om die ribosoom te vorm. Die kodes van mRNA word nie deur 'n enkele ribosoom gelees nie, maar deur baie ribosome wat deur mRNA (polisome) verbind is.

(d) Aanvang van proteïensintese:

Die boodskapper-RNA het altyd die eerste drieling as AUG of GUG aan sy 5-end en hierdie drielinge kodeer vir aminosure N-formielmetionien (F. met) wat gewoonlik 'n proteïenketting begin.

In alle proteïene neem formielmetionien dus die eerste plek in, dit wil sê, aan die aminokant en wanneer die proteïenmolekules heeltemal gesintetiseer is, kan formielmetionien losgemaak word van die proteïenmolekules deur die aktiwiteit van hidrolitiese ensiem deformilase.

In formielmetionien-tRNA-kompleks word die aminogroep geblokkeer deur formielgroep wat slegs COOH-groep vry laat om met NH te reageer2 groep van die tweede aminosuur (AA2). Op hierdie manier groei die polipeptiedketting altyd van aminokant na COOH-einde.

Wanneer een tRNA-aminosuurkompleks aan mRNA aan die beginpunt heg, dan kom die tweede tRNA-aminosuurkompleks ook net na die eerste en uiteindelik vorm die twee aangrensende aminosure peptiedbinding. Net soos hierdie, sal verskeie molekules aminosure in 'n definitiewe volgorde deur peptiedbindings verbind word om spesifieke proteïenmolekule te vorm (Fig. 20.5).

(e) Verlenging van polipeptiedketting:

Die peptiedketting verleng deur gereelde toevoeging van aminosure en relatiewe beweging van ribosoom saam met boodskapper-RNA in teenwoordigheid van GTP (guanosientrifosfaat) in die volgende volgorde:

(a) Volgens W.D. Stansfield (1969) is daar drie veronderstelde plekke in die ribosoom Fig. 20.3 en 20.4. Hierdie is:

(i) Dekodering werf of ‘A’ werf wat die gelaaide AA bind

tRNA -kompleks met die mRNA deur basisparing.

(ii) 'n Kondenserende plek of ‘P’ plek of peptidiel plek wat die aminosuur verbind met die groeiende polipeptiedketting.

(iii) 'n Uitgangsterrein of ‘E ’ webwerf waar tRNA loskom van die polipeptied, boodskapper -RNA en ribosoom.

tRNA met hul geassosieerde aminosure sal die ribosomale terrein ‘A’ binnegaan en sal deur 'n ‘kontrolefaktor’ nagegaan word om te sien of daar 'n korrekte passing is tussen die kodon op die boodskappers-RNA en die antikodon van tRNA. As die passing verkeerd is, word die tRNA verwerp en vermoedelik sal ander /RNA's voortgaan om getoets te word totdat die regte een gevind word.

(b) Namate die aanvangskodon AUG of GUG die ribosoom binnegekom het en in posisie is wat na die terrein ‘A ’ is, word die korrekte tRNA, dit wil sê f-met-tRNA, teenoor kodon gekontroleer. Hierdie reaksie word vergemaklik deur die aanwesigheid van inisiasiefaktor F1

(c) Die 30S f-met-tRNA saam met boodskapper-RNA, beweeg dan van die dekoderingsterrein (‘A ’ webwerf) na die peptidielterrein (‘P ’ webwerf) en hiermee betree die volgende kodon van mRNA &# 8216A ’ webwerf waar dit die tweede korrekte aminoasiel-tRNA vind. Aminoasiel-tRNA (AA2 – tRNA) bind met die kodon van die ‘A ’ webwerf in die teenwoordigheid van GTP en twee proteïene genaamd oordragfaktor Tu en Ts wat steeds met ribosome geassosieer word.

In hierdie bindingsproses word 'n kompleks gevorm uit GTP, die oordragfaktore en die inkomende aminoasiel-tRNA wat uiteindelik aminoasiel-tRNA (AA regmaak)2 tRNA) op die ‘A ’ -terrein van ribosoom en stel terselfdertyd oordragfaktore – GTP -kompleks en anorganiese fosfaat vry.

(d) As gevolg van die relatiewe beweging van ribosoom en mRNA in die teenwoordigheid van enkele GTP-molekule gaan die volgende kodon die ‘A’-plek binne. Die A-plek word nou deur 'n ander aminosuur-tRNA (AA3– tRNA) wat ooreenstem met die volgende kodon van mRNA en f-met-tRNA bereik by die uitgang site (E-site) en AA2-tRNA kom by die P-plek voor. Nou skop 'n ensiem bekend as transferase I tRNA van formielmetionien af ​​en keer die formielmetion (AA1,) aan AA2-tRNA gebind op die ‘P ’ webwerf.

Volgens Monro (1967) help 'n ensiem bekend as peptidielsintetase wat in SOS voorkom, sub-eenheid met die vorming van peptiedbinding. Die ‘G’ faktor is veronderstel om die ontlaaide of gedeasetyleerde tRNA van die werf ‘E’ van ribosoom vry te stel.

(e) Die volgende stadium van verlengingsproses volg wat die vestiging van peptiedbinding behels deur reaksie tussen vrye NH2 groep van inkomende aminosuur en karboksielgroep van die polipeptied.

Dus, tydens die verlenging van polipeptiedketting, gaan elke gelaaide tRNA (aminoasiel-tRNA) die dekoderingsplek binne, beweeg na ‘P’ plek, dra sy aminosuur oor na die karboksiel einde van polipeptied, beweeg na uitgang plek waar polipeptiedketting oorgedra word aan aangrensende tRNA gebind by ‘P’ terrein en dan uiteindelik vrygestel van die ribosoom.

Die sintese van die polipeptiedketting word voltooi volgens die kodons van boodskapper-RNA en die proses kom skielik tot 'n einde, waar een van die drie nie-sinvolle drielinge UAG, UAA en UGA teenwoordig is in die boodskapper-RNA. Oor die algemeen, geen tRNA het antikodon vir enige van hierdie drie ‘nonsens kodons’ maar sommige onderdrukker mutasies produseer tRNA met enige van hierdie drie kodons.

Dissosiasie van inisiasiefaktore van die inisiasiekompleks:

Die polipeptiedketting, steeds gebind aan die /RNA, is geheg aan mRNA. Die ketting word vrygestel van die ribosoom onder leiding van drie afsonderlike proteïene wat vrygestelde faktore R genoem word1, R2 en S.

Hierdie faktore is aan die ribosoom gebind en beheer die hidrolise van esterbinding tussen tRNA en die polipeptiedketting. Reproduksie van 'n primêre polipeptiedketting volgens spesifikasie van mRNA word translasie genoem.

Nadat die ketting voltooi is, skei die twee sub-eenhede van ribosome.

Proteïensintese op 80S -ribosome van eukariote:

Daar word gevind dat die proses van proteïensintese op SOS -ribosome van eukariote min of meer dieselfde is as dié van die 70S -ribosome wat hierbo beskryf is.

Die proses van aanvang van polipeptiedketting op 8OS-ribosome van eukariote verskil egter van dié van prokariote in die volgende twee aspekte:

1. In eukariote in die plek van formiel werk methionine methionine as aminosuur in die ketting.

2. In eukariote assosieer kleiner sub-eenheid (40S) met metionien-tRNA sonder die hulp van mRNA.

3. Vir die vorming van inisiasie is komplekse betrokkenheid van GTP nie nodig nie (Zasloff en Ochoa, 1972).

4. Die inisiëringsproses behels die volgende stappe:

(i) Met-/RNA + 40S sub-eenheid — — —- & gt 40S-met rRNA

(ii) 40S-met /RNA + mRNA———- > 40S-mRNA-met /RNA

(iii) 40S-mRNA-met /RNA + 60S sub-eenheid — — — – & gt 80S-mRNA met-tRNA inleidingskompleks.


Mikrotubules en mikrotubule-geassosieerde proteïene

Mikrotubules dien as "spoorlyne" vir motorgedrewe intrasellulêre vervoer, interaksie met bykomstige proteïene om in groter strukture soos die mitotiese spil te versamel, en verskaf 'n organisatoriese raamwerk aan die res van die sel. Die sleutel tot hierdie funksies is die feit dat mikrotubules 'dinamies' is. Soos met aktien, word die polimeerdinamika aangedryf deur nukleotiedhidrolise en beïnvloed deur 'n magdom gespesialiseerde regulatoriese proteïene, insluitend mikrotubuli-geassosieerde proteïene. Mikrotubuli-omset behels egter 'n verrassende gedrag wat dinamiese onstabiliteit genoem word - waarin individuele polimere stogasties tussen groei en depolimerisasie wissel. Dinamiese onstabiliteit laat mikrotubuli toe om intrasellulêre ruimte te verken en te hermodelleer in reaksie op intrasellulêre en ekstrasellulêre leidrade. Hier kyk ons ​​na hoe so 'n onstabiliteit sentraal staan ​​in die samestelling van baie strukture wat op mikrotubuli gebaseer is en vir die robuuste funksionering van die mikrotubule sitoskelet.

Kopiereg © 2018 Cold Spring Harbor Laboratory Press alle regte voorbehou.

Syfers

Die mikrotubule sitoskelet in verskillende ...

Die mikrotubuli-sitoskelet in verskeie seltipes. Elke paar panele bevat 'n ...

wc2383/pictures.html] B, herdruk van Reilein et al. 2005 C, herdruk van Kalil et al. 2011 D, herdruk uit Ehrhardt en Shaw 2006, met toestemming van Jaarlikse oorsig van plantbiologie E, herdruk, met toestemming, van Chang en Martin 2009, © Cold Spring Harbor Laboratory Press F, herdruk, met toestemming, van Dawson 2010, © John Wiley & amp Sons Inc. G, linkerbeeld, herdruk uit O'Connell en Khodjakov 2007, met toestemming van Elsevier, oorspronklik van Selmotiliteit en sitoskelet [1999] V.43 [3] [omslag], met toestemming van Wiley H, weergegee van Yu et al. 1999.)

Mikrotubule struktuur. ( A ,…

Mikrotubule struktuur. ( A , B ) Belangrike aspekte van die mikrotubulusstruktuur, soos ...

Microtubule (MT) dinamika en samestelling. ...

Microtubule (MT) dinamika en samestelling. ( A ) Kymograaf (lengte/tyd plot afgelei van...

Mikrotubule-bindende proteïene. Model wat 'n paar opsom...

Mikrotubule-bindende proteïene. Model wat 'n paar van die belangrikste mikrotubuli-bindende proteïene opsom volgens hul ...


Kyk die video: 5V - Translatie en eiwitsynthese (September 2022).