Inligting

SS1_2018_Lesing_06 - Biologie

SS1_2018_Lesing_06 - Biologie



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Oksidasie van Pyruvat en die TCA -siklus

Oorsig van die metabolisme van pyruvat en die TCA -siklus

Onder gepaste toestande kan pyruvat verder geoksideer word. Een van die mees bestudeerde oksidasiereaksies wat pyruvat behels, is 'n tweedelige reaksie wat NAD insluit+ en molekule wat ko-ensiem A genoem word, dikwels eenvoudig afgekort as "CoA". Hierdie reaksie oksideer pyruvat, lei tot die verlies van een koolstof deur dekarboksilering en skep 'n nuwe molekule genaamd asetiel-CoA. Die gevolglike asetiel-CoA kan verskeie roetes betree vir die biosintese van groter molekules, of dit kan oorgedra word na 'n ander sentrale metabolisme, die sitroensuursiklus, soms ook die Krebs-siklus, of trikarboksielsuur (TCA) -siklus genoem. Hier kan die oorblywende twee koolstofstowwe in die asetielgroep óf verder geoksideer word óf weer dien as voorlopers vir die konstruksie van verskeie ander molekules. Ons bespreek hierdie scenario's hieronder.

Die verskillende lotgevalle van pyruvat en ander eindprodukte van glikolise

Die glikolise-module het opgehou met die eindprodukte van glikolise: 2 piruvaatmolekules, 2 ATP's en 2 NADH-molekules. Hierdie module en die module oor fermentasie ondersoek wat die sel kan doen met die pyruvat, ATP en NADH wat gegenereer is.

Die lotgevalle van ATP en NADH

Oor die algemeen kan ATP gebruik word vir of gekoppel word aan 'n verskeidenheid van sellulêre funksies, insluitend biosintese, vervoer, replikasie, ens. Ons sal baie sulke voorbeelde deur die kursus sien.

Wat om met die NADH te doen, hang egter af van die toestande waaronder die sel groei. In sommige gevalle sal die sel kies om NADH vinnig terug te herwin na NAD+. Dit vind plaas deur 'n proses genaamd fermentasie waarin die elektrone wat aanvanklik van die glukose-afgeleides geneem is, na meer stroomaf-produkte teruggestuur word via 'n ander rooi/os-oordrag (in meer besonderhede beskryf in die module oor fermentasie). Alternatiewelik kan NADH herwin word in NAD+ deur elektrone te skenk aan iets wat bekend staan ​​as 'n elektronvervoerketting (dit word behandel in die module oor asemhaling en elektronvervoer).

Die lot van sellulêre piruvaat

  • Piruvaat kan as 'n terminale elektronaanvaarder (hetsy direk of indirek) in fermentasiereaksies gebruik word, en word in die fermentasiemodule bespreek.
  • Pyruvat kan as afvalproduk uit die sel afgeskei word.
  • Pyruvat kan verder geoksideer word om meer gratis energie uit hierdie brandstof te onttrek.
  • Pyruvat kan dien as 'n waardevolle intermediêre verbinding wat 'n paar van die kernmetodes van metabolisme verbind met koolstof

Die verdere oksidasie van piruvaat

In respirerende bakterieë en archaea word die piruvaat verder in die sitoplasma geoksideer. In aërobies respirerende eukariotiese selle word die piruvaatmolekules wat aan die einde van glikolise geproduseer word na mitochondria vervoer, wat plekke van sellulêre respirasie is en suurstofverbruikende elektronvervoerkettings huisves (ETC in module oor respirasie en elektronvervoer). Organismes van al drie lewensdomeine deel soortgelyke meganismes om die piruvaat verder na CO2 te oksideer2. Die eerste pyruvat word gedekarboksileer en kovalent gekoppel ko-ensiem A via a thioester koppeling om die molekule te vorm wat bekend staan ​​as asetiel-CoA. Terwyl asetiel-CoA in verskeie ander biochemiese paaie kan voed, oorweeg ons nou die rol daarvan in die voeding van die sirkelroete, bekend as die Trikarboksielsuur siklus, ook na verwys as die TCA siklus, die Sitroensuur siklus of die Krebs -siklus. Hierdie proses word hieronder uiteengesit.

Omskakeling van pyruvat in asetiel-CoA

In 'n multi-stap reaksie wat deur die ensiem pyruvat dehidrogenase gekataliseer word, word pyruvat geoksideer deur NAD+, gedekarboksileer en kovalent gekoppel aan 'n molekule ko-ensiem A via a tioester binding. Die vrystelling van die koolstofdioksied is hier belangrik, hierdie reaksie lei dikwels tot a verlies van massa uit die selas die CO2 sal diffundeer of uit die sel vervoer word en 'n afvalproduk word. Daarbenewens, een molekule van NAD+ word tydens hierdie proses tot NADH verminder per molekule pyruvat geoksideer. Onthou: daar is twee pyruvatmolekules wat aan die einde van glikolise geproduseer word vir elke molekule glukose wat gemetaboliseer word; dus, as beide hierdie piruvaatmolekules geoksideer word na asetio-KoA, sal twee van die oorspronklike ses koolstofstowwe in afval omgeskakel word.

Voorgestelde bespreking

Ons het reeds die vorming van 'n tioesterbinding in 'n ander eenheid en lesing bespreek. Waar was dit spesifiek? Wat was die energetiese betekenis van hierdie band? Wat is die ooreenkomste en verskille tussen hierdie voorbeeld (vorming van tioester met CoA) en die vorige voorbeeld van hierdie chemie?

Figuur 1. Wanneer 'n multi-ensiemkompleks die mitochondriale matriks binnegaan, omskep piruvaat in asetiel CoA. In die proses word koolstofdioksied vrygestel en word een molekule NADH gevorm.

Voorgestelde bespreking

Beskryf die vloei en oordrag van energie in hierdie reaksie deur goeie woordeskat te gebruik - (bv. gereduseer, geoksideer, rooi/os, endergonies, eksergonies, tioester, ens. ens.). U kan eweknie redigeer - iemand kan 'n beskrywing begin, 'n ander persoon kan dit beter maak, 'n ander persoon kan dit meer verbeter, ens.

In die teenwoordigheid van 'n geskikte terminale elektron -aannemer, asetiel CoA lewer (verruil 'n binding) sy asetielgroep aan 'n vierkoolstofmolekule, oksaloasetaat, om sitraat te vorm (aangedui as die eerste verbinding in die siklus). Hierdie siklus word met verskillende name genoem: die sitroensuur siklus (vir die eerste tussenproduk gevorm - sitroensuur of sitraat), die TCA siklus (aangesien sitroensuur of sitraat en isositraat trikarboksielsure is), en die Krebs siklus, na Hans Krebs, wat die trappe in die dertigerjare vir die eerste keer in duiwevlugspiere geïdentifiseer het.

Die siklus van trikarboksielsuur (TCA)

By bakterieë en archaea kom reaksies in die TCA -siklus gewoonlik in die sitosol voor. In eukariote vind die TCA-siklus in die matriks van mitochondria plaas. Byna almal (maar nie almal nie) van die ensieme van die TCA -siklus is wateroplosbaar (nie in die membraan nie), met die uitsondering van die ensiem suksinaat dehidrogenase, wat ingebed is in die binnemembraan van die mitochondrion (in eukariote). Anders as glikolise, is die TCA -siklus 'n geslote lus: die laaste deel van die pad regenereer die verbinding wat in die eerste stap gebruik is. Die agt stappe van die siklus is 'n reeks rooi/os-, dehidrasie-, hidrasie- en dekarboksileringsreaksies wat twee koolstofdioksiedmolekules, een ATP, en verminderde vorms van NADH en FADH produseer2.

Figuur 2. In die TCA-siklus word die asetielgroep van asetiel CoA geheg aan 'n vierkoolstofoksaloasetaatmolekule om 'n seskoolstofsitraatmolekuul te vorm. Deur 'n reeks stappe word sitraat geoksideer, wat twee koolstofdioksiedmolekules vrystel vir elke asetielgroep wat in die siklus gevoer word. In die proses het drie NAD+ molekules word gereduseer tot NADH, een FAD+ molekule verminder tot FADH2, en een ATP of GTP (afhangende van die seltipe) word geproduseer (deur substraatvlakfosforylering). Omdat die finale produk van die TCA -siklus ook die eerste reaktant is, loop die siklus voortdurend in die teenwoordigheid van voldoende reaktante.

Toekenning: “Yikrazuul”/Wikimedia Commons (gewysig)

Let wel

Ons verwys uitdruklik na eukariote, bakterieë en archaea wanneer ons die ligging van die TCA-siklus bespreek omdat baie beginners van biologie geneig is om die TCA-siklus uitsluitlik met mitochondria te assosieer. Ja, die TCA -siklus vind plaas in die mitochondria van eukariotiese selle. Hierdie pad is egter nie eksklusief vir eukariote nie; dit kom ook voor in bakterieë en archaea!

Stappe in die TCA -siklus

Stap 1:

Die eerste stap van die siklus is 'n kondensasiereaksie wat die tweekoolstof-asetielgroep van asetiel-KoA met een vierkoolstofmolekule oksaloasetaat insluit. Die produkte van hierdie reaksie is die ses-koolstofmolekule sitraat en vrye ko-ensiem A. Hierdie stap word as onomkeerbaar beskou omdat dit so hoogs eksergonies is. Boonop word die tempo van hierdie reaksie beheer deur negatiewe terugvoer deur ATP. As ATP -vlakke toeneem, neem die tempo van hierdie reaksie af. As ATP 'n tekort het, neem die koers toe. Indien nie, sal die rede binnekort duidelik word.

Stap 2:

In stap twee verloor sitraat een watermolekule en kry 'n ander as sitraat omgeskakel word na sy isomeer, isositraat.

Stap 3:

In stap drie word isositraat deur NAD geoksideer+ en gedekarboksileer. Hou die koolstofstowwe dop! Hierdie koolstof verlaat nou die sel waarskynlik as afval en is nie meer beskikbaar vir die bou van nuwe biomolekules nie. Die oksidasie van isositraat produseer dus 'n vyf-koolstof molekule, α-ketoglutaraat, 'n molekule van CO2 en NADH. Hierdie stap word ook gereguleer deur negatiewe terugvoer van ATP en NADH, en deur positiewe terugvoer van ADP.

Stap 4:

Stap 4 word gekataliseer deur die ensiem suksinaat dehidrogenase. Hier word α-ketoglutaraat verder geoksideer deur NAD+. Hierdie oksidasie lei weer tot 'n dekarboksilering en dus die verlies van 'n ander koolstof as afval. Tot dusver het twee koolstofstowwe vanaf asetiel-CoA in die siklus gekom en twee het as CO verlaat2. Op hierdie stadium is daar geen netto wins van koolstof wat geassimileer word van die glukosemolekules wat na hierdie stadium van metabolisme geoksideer word nie. Anders as die vorige stap, suksinaat dehidrogenase - soos pyruvatdehidrogenase voor dit - koppel die vrye energie van die eksergoniese rooi/os- en dekarboksileringsreaksie om die vorming van 'n tioesterbinding tussen die substraatko -ensiem A en suksinaat aan te dryf (wat oorbly na die dekarboksilering). Suksinaat dehidrogenase word gereguleer deur terugvoer inhibisie van ATP, succinyl-CoA en NADH.

Voorgestelde bespreking

Ons het verskeie stappe in hierdie en ander roetes gesien wat gereguleer word deur allosteriese terugvoermeganismes. Is daar iets (en) gemeen oor hierdie stappe in die TCA -siklus? Hoekom kan dit goeie stappe wees om te reguleer?

Voorgestelde bespreking

Die tioester -band het weer verskyn! Gebruik die terme wat ons geleer het (bv. reduksie, oksidasie, koppeling, eksergonies, endergonies, ens.) om die vorming van hierdie binding en onder sy hidrolise te beskryf.

Stap 5:

In stap vyf vind 'n substraatvlak-fosforileringsgebeurtenis plaas. Hier is 'n anorganiese fosfaat (Pek) word by BBP of ADP gevoeg om GTP ('n ATP-ekwivalent vir ons doeleindes) of ATP te vorm. Die energie wat hierdie substraatvlak-fosforileringsgebeurtenis aandryf, kom van die hidrolise van die KoA-molekule vanaf suksiniel~KoA om suksinaat te vorm. Hoekom word óf GTP óf ATP geproduseer? In diereselle is daar twee iso -ensieme (verskillende vorme van 'n ensiem wat dieselfde reaksie uitvoer), vir hierdie stap, afhangende van die tipe dierweefsel waarin die selle voorkom. Een isosiem word aangetref in weefsels wat groot hoeveelhede ATP gebruik, soos hart en skeletspiere. Hierdie isosiem produseer ATP. Die tweede isosiem van die ensiem word aangetref in weefsels wat 'n groot aantal anaboliese weë het, soos lewer. Hierdie isosiem produseer GTP. GTP is energiek gelykstaande aan ATP; die gebruik daarvan is egter meer beperk. In die besonder gebruik die proses van proteïensintese hoofsaaklik GTP. Die meeste bakteriese stelsels produseer GTP in hierdie reaksie.

Stap 6:

Stap ses is nog 'n rooi/os-reaksie waarin suksinaat deur FAD geoksideer word+ in fumaraat. Twee waterstofatome word na FAD oorgedra+, vervaardiging van FADH2. Die verskil in reduksiepotensiaal tussen die fumarat/suksinaat en NAD+/NADH halfreaksies is onvoldoende om NAD te maak+ 'n geskikte reagens om suksinaat met NAD te oksideer+ onder sellulêre toestande. Die verskil in verminderingspotensiaal met die FAD+/FADH2 halfreaksie is voldoende om suksinaat te oksideer en FAD te verminder+. Anders as NAD+, FAD+ bly geheg aan die ensiem en dra elektrone direk na die elektrontransportketting oor. Hierdie proses word moontlik gemaak deur die lokalisering van die ensiem wat hierdie stap in die binneste membraan van die mitochondrion of plasmamembraan kataliseer (afhangende van of die organisme ter sprake eukarioties is of nie).

Stap 7:

Water word tydens stap sewe by fumaraat gevoeg en malaat word geproduseer. Die laaste stap in die sitroensuursiklus regenereer oksaloasetaat deur malaat met NAD te oksideer+. 'N Ander molekule NADH word in die proses vervaardig.

Opsomming

Let daarop dat hierdie proses (oksidasie van pyruvat tot asetiel-CoA gevolg deur 'n "draai" van die TCA-siklus) 1 molekule pyruvat, 'n organiese suur van 3 koolstof, heeltemal oksideer tot 3 molekules CO2. Algehele 4 molekules NADH, 1 molekule FADH2, en 1 molekule GTP (of ATP) word ook geproduseer. Vir respiratoriese organismes is dit 'n beduidende wyse van energie -ekstraksie, aangesien elke molekule NADH en FAD2 kan direk in die elektronvervoerketting ingevoer word, en soos ons binnekort sal sien, sal die daaropvolgende rooi/os-reaksies wat deur hierdie proses aangedryf word indirek die sintese van ATP aandryf. Die bespreking tot dusver dui daarop dat die TCA-siklus hoofsaaklik 'n energie-onttrekkingspad is; ontwikkel om soveel potensiële energie uit organiese molekules te onttrek of om te skakel na 'n vorm wat selle kan gebruik, ATP (of die ekwivalent) of 'n gevulde membraan. Maar, - en laat ons nie vergeet nie - die ander belangrike uitkoms van die ontwikkeling van hierdie pad is die vermoë om verskeie voorloper- of substraatmolekules te produseer wat nodig is vir verskeie kataboliese reaksies (hierdie pad verskaf sommige van die vroeë boustene om groter molekules te maak). Soos ons hieronder sal bespreek, is daar 'n sterk verband tussen koolstofmetabolisme en energiemetabolisme.

Oefening

TCA Energy Stories

Werk daaraan om self 'n paar energiestories te bou

Daar is 'n paar interessante reaksies wat groot oordragte van energie en herrangskikking van materie behels. Kies 'n paar. Herskryf 'n reaksie in u aantekeninge en oefen die konstruksie van 'n energieverhaal. U het nou die gereedskap om die herverdeling van energie te bespreek in die konteks van breë idees en terme soos eksergonies en endergonies. U kan ook begin met die bespreking van meganisme (hoe hierdie reaksies plaasvind) deur ensiemkatalisators aan te roep. Sien jou instrukteur en/of TA en maak seker met jou klasmaats om self te toets hoe dit met jou gaan.

Verbindings met Carbon Flow

Een hipotese wat ons in hierdie lesing en in die klas begin ondersoek het, is die idee dat 'sentrale metabolisme' ontwikkel het as 'n manier om koolstofvoorlopers vir kataboliese reaksies op te wek. Ons hipotese stel ook dat namate selle ontwikkel het, hierdie reaksies in weë verbind geraak het: glikolise en die TCA-siklus, as 'n manier om hul doeltreffendheid vir die sel te maksimeer. Ons kan postuleer dat a byvoordeel om hierdie metaboliese pad te ontwikkel was die generering van NADH uit die volledige oksidasie van glukose - ons het die begin van hierdie idee gesien toe ons fermentasie bespreek het. Ons het reeds bespreek hoe glikolise nie net ATP lewer van substraatvlakfosforylering nie, maar ook 'n netto van 2 NADH-molekules en 6 noodsaaklike voorlopers oplewer: glukose-6-P, fruktose-6-P, 3-fosfoglyceraat, fosfoenolpyruvaat, en natuurlik , pyruvat. Alhoewel ATP direk deur die sel as 'n energiebron gebruik kan word, het NADH 'n probleem en moet dit weer in NAD herwin word+, om die pad in balans te hou. Soos ons in die fermentasiemodule breedvoerig sien, is die oudste manier waarop selle hierdie probleem hanteer, om fermenteringsreaksies te gebruik om NAD te herstel+.

Tydens die proses van pyruvatoksidasie via die TCA-siklus word 4 bykomende noodsaaklike voorlopers gevorm: asetiel ~ CoA, α-ketoglutaraat, oxaloasetaat en succinyl ~ CoA. Drie molekules CO2 verlore gaan en dit verteenwoordig 'n netto verlies aan massa vir die sel. Hierdie voorlopers is egter substrate vir 'n verskeidenheid kataboliese reaksies, insluitend die produksie van aminosure, vetsure en verskillende ko-faktore, soos heuning. Dit beteken dat die reaksietempo deur die TCA -siklus sensitief sal wees vir die konsentrasies van elkeen metaboliese intermediêre (meer oor die termodinamika in die klas). 'n Metaboliese tussenproduk is 'n verbinding wat deur een reaksie ('n produk) geproduseer word en dien dan as 'n substraat vir die volgende reaksie. Dit beteken ook dat metaboliese tussenprodukte, veral die 4 noodsaaklike voorlopers, te eniger tyd verwyder kan word vir kataboliese reaksies, indien daar 'n aanvraag is, wat die termodinamika van die siklus verander.

Nie alle selle het 'n funksionele TCA -siklus nie

Aangesien alle selle die vermoë benodig om hierdie voorlopermolekules te maak, kan 'n mens verwag dat alle organismes 'n ten volle funksionele TCA-siklus sal hê. In werklikheid beskik die selle van baie organismes NIE oor al die ensieme wat nodig is om 'n volledige siklus te vorm nie - maar alle selle het wel die vermoë om die vier TCA -siklusvoorlopers in die vorige paragraaf op te stel. Hoe kan die selle voorlopers maak en nie 'n volle siklus hê nie? Onthou dat die meeste van hierdie reaksies vryelik omkeerbaar is, dus as NAD+ nodig is vir die oksidasie van pyruvat of asetiel ~ CoA, dan sou die omgekeerde reaksies NADH vereis. Daar word dikwels na hierdie proses verwys as die reduktiewe TCA -siklus. Om hierdie reaksies omgekeerd te dryf (met betrekking tot die rigting wat hierbo bespreek is) vereis energie, in hierdie geval gedra deur ATP en NADH. As jy ATP en NADH kry wat 'n pad een rigting ry, is dit vanselfsprekend dat om dit in trurat te ry, ATP en NADH as "insette" sal vereis. Dus, organismes wat nie 'n volle siklus het nie, kan steeds die vier belangrikste metaboliese voorlopers maak deur voorheen onttrekte energie en elektrone (ATP en NADH) te gebruik om 'n paar belangrike stappe agteruit te dryf.

Voorgestelde bespreking

Hoekom het sommige organismes dalk nie 'n ten volle oksidatiewe TCA-siklus ontwikkel nie? Onthou, selle moet 'n balans in die NAD hou+ na NADH -verhouding sowel as die [ATP]/[AMP]/[ADP] verhoudings.

Bykomende skakels

Hier is 'n paar ekstra skakels na video's en bladsye wat u nuttig kan vind.

Chemwiki-skakels

  • Chemwiki TCA -siklus - skakel af totdat belangrike inhoudsregstellings aan die bron aangebring word

Khan Academy Links

  • Khan Academy TCA -siklus - skakel af totdat belangrike inhoudsregstellings aan die bron aangebring word

Inleiding tot Respirasie en Elektronvervoer Kettings

Algemene oorsig en punte om in gedagte te hou

In die volgende paar modules leer ons meer oor die proses van asemhaling en die rolle wat elektronvervoerkettings in hierdie proses speel. 'N Definisie van die woord "asemhaling" waarmee die meeste mense bekend is, is "die daad van asemhaling". Wanneer ons asem, lug insluitend molekulêre suurstof word van buite die liggaam in ons longe ingebring, die suurstof word dan verminder, en afvalprodukte, insluitend die verminderde suurstof in die vorm van water, word uitgeasem. Meer algemeen kom 'n reaktant in die organisme en word dan verminder en verlaat die liggaam as 'n afvalproduk.

Hierdie generiese idee, in 'n neutedop, kan oor die algemeen oor die biologie toegepas word. Let daarop dat suurstof nie altyd die verbinding hoef te wees wat ingebring, verminder en as afval gestort word nie. Die verbindings waarop die elektrone wat 'gestort' word, meer spesifiek bekend staan ​​as 'terminale elektronaannemers. "Die molekules waaruit die elektrone afkomstig is, verskil baie oor die biologie (ons het slegs na een moontlike bron gekyk - die verminderde koolstofgebaseerde molekule glukose).

Tussen die oorspronklike elektronbron en die terminale elektronaanvaarder is 'n reeks biochemiese reaksies wat ten minste een rooi/osreaksie insluit. Hierdie rooi/os-reaksies oes energie vir die sel deur eksergoniese rooi/os-reaksie te koppel aan 'n energie-vereiste reaksie in die sel. In respirasie voer 'n spesiale stel ensieme 'n gekoppelde reeks rooi/os-reaksies uit wat uiteindelik elektrone na die terminale elektronaannemer oordra.

Hierdie "kettings" van rooi/os-ensieme en elektrondraers word genoem elektron vervoer kettings (ENS). In aërobies respirerende eukariotiese selle is die ETC saamgestel uit vier groot, multi-proteïenkomplekse wat in die binneste mitochondriale membraan ingebed is en twee klein diffundeerbare elektrondraers wat elektrone tussen hulle skuif. Die elektrone word van ensiem na ensiem oorgedra deur 'n reeks rooi/os reaksies. Hierdie reaksies koppel eksergoniese rooi/os-reaksies aan die endergoniese vervoer van waterstofione oor die binneste mitochondriale membraan. Hierdie proses dra by tot die skepping van 'n transmembraan elektrochemiese gradiënt. Die elektrone wat deur die ETC gaan, verloor geleidelik potensiële energie tot die punt waarop hulle op die terminale elektronontvanger neergelê word wat tipies as afval uit die sel verwyder word. Wanneer suurstof as die finale elektronaannemer optree, is die vrye energieverskil van hierdie multi-stap rooi/os proses ~ -60 kcal/mol wanneer NADH elektrone skenk of ~ -45 kcal/mol wanneer FADH2 skenk.

Let wel: suurstof is nie die enigste, en ook nie die meeste gebruikte, terminale elektron -acceptor in die natuur nie

Onthou, ons gebruik suurstof as 'n voorbeeld van slegs een van die talle moontlike terminale elektronacceptore wat in die natuur voorkom. Die vrye energieverskille wat verband hou met asemhaling in anaërobiese organismes, sal anders wees.

In vorige modules het ons die algemene konsep van rooi/os reaksies in die biologie bespreek en die Electron Tower bekendgestel, 'n hulpmiddel om u te help om rooi/os chemie te verstaan ​​en die rigting en grootte van potensiële energieverskille vir verskillende rooi/os paartjies te skat. In latere modules is substraatvlakfosforylering en fermentasie bespreek en ons het gesien hoe eksergoniese rooi/osreaksies direk deur ensieme gekoppel kan word aan die endergoniese sintese van ATP.

Daar word vermoed dat hierdie prosesse een van die oudste vorme van energieproduksie is wat selle gebruik. In hierdie afdeling bespreek ons ​​die volgende evolusionêre vooruitgang in sellulêre energiemetabolisme, oksidatiewe fosforilering. Onthou dit eerstens, oksidatiewe fosforilering doen nie impliseer die gebruik van suurstof. Die term oksidatiewe fosforilering word eerder gebruik omdat hierdie proses van ATP-sintese staatmaak op rooi/os-reaksies om 'n elektrochemiese transmembraan potensiaal wat dan deur die sel gebruik kan word om die werk van ATP-sintese te doen.


'n Vinnige oorsig van beginsels wat relevant is vir elektronvervoerkettings

'N ETC begin met die toevoeging van elektrone, geskenk van NADH, FADH2 of ander verlaagde verbindings. Hierdie elektrone beweeg deur 'n reeks elektronvervoerders, ensieme wat in 'n membraan ingebed is, of ander draers wat rooi/osreaksies ondergaan. Die vrye energie wat van hierdie eksergoniese rooi/os-reaksies oorgedra word, word dikwels gekoppel aan die endergoniese beweging van protone oor 'n membraan. Aangesien die membraan 'n effektiewe versperring vir gelaaide spesies is, lei hierdie pomp tot 'n ongelyke ophoping van protone aan weerskante van die membraan. Dit 'weer' polariseer 'of' laai 'die membraan, met 'n netto positiewe (protone) aan die een kant van die membraan en 'n negatiewe lading aan die ander kant van die membraan. Die skeiding van lading skep 'n elektriese potensiaal. Daarbenewens veroorsaak die ophoping van protone ook 'n pH-gradiënt bekend as a chemiese potensiaaloor die membraan. Saam word hierdie twee gradiënte (elektries en chemies) 'n elektrochemiese gradiënt.

Resensie: The Electron Tower

Aangesien rooi/os-chemie so sentraal tot die onderwerp is, begin ons met 'n vinnige oorsig van die tabel van reduksiepotensiaal - soms genoem die "rooi/os-toring" of "elektrontoring". U kan hoor dat u instrukteurs hierdie terme uitruilbaar gebruik. Soos ons in vorige modules bespreek het, kan alle soorte verbindings aan biologiese rooi/os-reaksies deelneem. Om sin te maak van al hierdie inligting en om potensiële rooi/os-pare te rangskik, kan verwarrend wees. ’n Gereedskap is ontwikkel om rooi/os-halfreaksies te gradeer op grond van hul reduksiepotensiale of E0' waardes. Of 'n spesifieke verbinding as 'n elektronskenker (reduktant) of elektronaanvaarder (oksidant) kan optree, hang af van watter ander verbinding dit in wisselwerking is. Die rooi/os toring rangskik 'n verskeidenheid algemene verbindings (hul halfreaksies) van die meeste negatiewe E0', verbindings wat maklik van elektrone ontslae raak, tot die mees positiewe E0', verbindings wat waarskynlik elektrone sal aanvaar. Die toring organiseer hierdie halfreaksies gebaseer op die vermoë van elektrone om elektrone te aanvaar. Boonop word elke halfreaksie in baie rooi/osse torings volgens konvensie geskryf met die geoksideerde vorm aan die linkerkant gevolg deur die verkleinde vorm aan sy regterkant. Die twee vorme kan óf met 'n skuinsstreep geskei word, byvoorbeeld die halfreaksie vir die vermindering van NAD+ aan NADH staan ​​geskryf: NAD+/NADH + 2e-, of deur aparte kolomme. 'n Elektrontoring word hieronder getoon.

Figuur 1. 'N Algemene biologiese "rooi/os toring"

Let wel

Gebruik die rooi/os toring hierbo as 'n verwysingsgids om u te oriënteer oor die verminderingspotensiaal van die verskillende verbindings in die ens. Rooi/os reaksies kan eksergonies of endergonies wees, afhangende van die relatiewe rooi/os potensiaal van die skenker en acceptor. Onthou ook daar is baie verskillende maniere om konseptueel hierna te kyk; hierdie tipe rooi/os toring is net een manier.

Let wel: Taalkortpaaie verskyn weer

In die rooi/os -tabel hierbo blyk dit dat sommige inskrywings op onkonvensionele maniere geskryf is. Byvoorbeeld, Sitochroom cos/rooi. Daar blyk net een vorm gelys te wees. Hoekom? Dit is nog 'n voorbeeld van taalkortpaaie (waarskynlik omdat iemand te lui was om twee keer sitochroom te skryf) wat verwarrend kan wees - veral vir studente. Die notasie hierbo kan herskryf word as sitochroom cos/Sitochroom crooi om aan te dui dat die sitochroom c-proteïen in óf en geoksideerde toestand kan bestaan ​​Sitochroom cos of verminderde toestand Sitochroom crooi.

Hersien Red/ox Tower Video

Klik hier vir 'n kort video oor hoe om die rooi/os-toring in rooi/os-probleme te gebruik. Hierdie video is gemaak deur Dr Easlon vir Bis2A -studente.

Die gebruik van die rooi/os toring: 'n hulpmiddel om elektrontransportkettings te verstaan

Volgens konvensie word die toringhalfreaksies geskryf met die geoksideerde vorm van die verbinding aan die linkerkant en die verminderde vorm aan die regterkant. Let op dat verbindings soos glukose en waterstofgas uitstekende elektrondonore is en 'n baie lae reduktiepotensiaal E het0'. Verbindings, soos suurstof en nitriet, waarvan die halfreaksies relatief hoë positiewe reduksiepotensiale het (E0') maak gewoonlik goeie elektronaanvaarders aan die teenoorgestelde kant van die tabel.

Voorbeeld: Menakinoon

Kom ons kyk na menaquinoneos/rooi. Hierdie verbinding sit in die middel van die rooi/osse toring met 'n halfreaksie E0' waarde van -0,074 eV. Menaquinoneos kan spontaan (ΔG <0) elektrone aanvaar uit verminderde vorme van verbindings met laer halfreaksie E0'. Sulke oordragte vorm menakinonrooi en die geoksideerde vorm van die oorspronklike elektrondonor. In die tabel hierbo bevat voorbeelde van verbindings wat as elektronskenkers vir menakinon kan dien, FADH2, 'n E.0' waarde van -0.22, of NADH, met 'n E0' waarde van -0.32 eV. Onthou dat die verkleinde vorms aan die regterkant van die rooi/os -paar is.

Sodra menakinoon verminder is, kan dit spontaan (ΔG <0) elektrone skenk aan enige verbinding met 'n hoër halfreaksie E0' waarde. Moontlike elektronaanvaarders sluit in sitochroom bos met 'n E.0' waarde van 0,035 eV; of ubiquinoneos met 'n E.0' van 0,11 eV. Onthou dat die geoksideerde vorms aan die linkerkant van die halfreaksie lê.

Elektronvervoerkettings

An elektron vervoer ketting, of ENS, bestaan ​​uit 'n groep proteïenkomplekse in en om 'n membraan wat 'n reeks eksergoniese/spontane rooi/osreaksies energiek kan koppel aan die endergoniese pomp van protone oor die membraan om 'n elektrochemiese gradiënt op te wek. Hierdie elektrochemiese gradiënt skep 'n vrye energiepotensiaal wat a genoem word proton-dryfkrag wie se energiek "afdraande" eksergoniese vloei later gekoppel kan word aan 'n verskeidenheid sellulêre prosesse.

ETC oorsig

Stap 1: Elektrone betree die ETC van 'n elektrondonor, soos NADH of FADH2, wat gegenereer word tydens 'n verskeidenheid kataboliese reaksies, insluitend dié wat verband hou met glukose-oksidasie. Afhangende van die aantal en tipes elektrondraers van die ETC wat deur 'n organisme gebruik word, kan elektrone op verskillende plekke in die elektrontransportketting ingaan. Die inskrywing van elektrone op 'n spesifieke "plek" in die ETC hang af van die onderskeie verminderingspotensiale van die elektronskenkers en -aanvaarders.


Stap 2: Na die eerste rooi/os-reaksie sal die aanvanklike elektronskenker geoksideer word en die elektronontvanger sal verminder word. Die verskil in rooi/oksepotensiaal tussen die elektronaanvaarder en skenker word verwant aan ΔG deur die verwantskap ΔG = -nFΔE, waar n = die aantal elektrone wat oorgedra is en F = Faraday se konstante. Hoe groter 'n positiewe ΔE, hoe meer eksergonies is die rooi/os-reaksie.


Stap 3: Indien voldoende energie tydens 'n eksergoniese rooi/os-stap oorgedra word, kan die elektrondraer hierdie negatiewe verandering in vrye energie koppel aan die endergoniese proses om 'n proton van die een kant van die membraan na die ander te vervoer.


Stap 4: Na gewoonlik veelvoudige rooi/os oordragte, word die elektron afgelewer aan 'n molekule wat bekend staan ​​as die terminale elektron -acceptor. In die geval van mense is die terminale elektronontvanger suurstof. Daar is egter baie, baie, baie, ander moontlike elektronaanvaarders in die natuur; sien onder.

Let wel: moontlike bespreking

Elektrone wat die ETC binnegaan, hoef nie van NADH of FADH af te kom nie2. Baie ander verbindings kan as elektronskenkers dien; die enigste vereistes is (1) dat daar 'n ensiem bestaan ​​wat die elektronskenker kan oksideer en dan 'n ander verbinding kan reduseer, en (2) dat die ∆E0'is positief (bv. ΔG <0). Selfs 'n klein hoeveelheid gratis energie -oordragte kan bydra. Daar is byvoorbeeld bakterieë wat H gebruik2 as 'n elektronskenker. Dit is nie te moeilik om te glo nie, want die halfreaksie 2H+ + 2 e-/H2 het 'n reduksiepotensiaal (E0') van -0.42 V. As hierdie elektrone uiteindelik aan suurstof gelewer word, dan is die ΔE0' van die reaksie is 1.24 V, wat ooreenstem met 'n groot negatiewe ΔG (-ΔG). Alternatiewelik is daar 'n paar bakterieë wat yster kan oksideer, Fe2+ by pH 7 tot Fe3+ met 'n reduksiepotensiaal (E0') van + 0,2 V. Hierdie bakterieë gebruik suurstof as hul terminale elektron -acceptor, en, in hierdie geval, die ΔE0'van die reaksie is ongeveer 0,62 V. Dit lewer steeds 'n -AG. Die slotsom is dat, afhangend van die elektronskenker en -ontvanger wat die organisme gebruik, 'n bietjie of baie energie deur die sel oorgedra en gebruik kan word per elektrone wat aan die elektronvervoerketting geskenk word.

Wat is die komplekse van die ENS?

ETC's bestaan ​​uit 'n reeks (ten minste een) membraangeassosieerde rooi/os-proteïene of (sommige is integraal) proteïenkomplekse (kompleks = meer as een proteïen wat in 'n kwaternaire struktuur gerangskik is) wat elektrone uit 'n skenkerbron beweeg, soos as NADH, na 'n finale terminale elektron -acceptor, soos suurstof. Hierdie spesifieke skenker/terminale aanvaarderpaar is die primêre een wat in menslike mitochondria gebruik word. Elke elektronoordrag in die ETC vereis 'n verminderde substraat as 'n elektrondonor en 'n geoksideerde substraat as die elektron -acceptor. In die meeste gevalle is die elektronaanvaarder 'n lid van die ensiemkompleks itsef. Sodra die kompleks verminder is, kan die kompleks dien as 'n elektronskenker vir die volgende reaksie.

Hoe dra ETC -komplekse elektrone oor?

Soos voorheen genoem, is die ETC saamgestel uit 'n reeks proteïenkomplekse wat 'n reeks gekoppelde rooi/os-reaksies ondergaan. Hierdie komplekse is in werklikheid multi-proteïen ensiem komplekse waarna verwys word oksidoreduktase of eenvoudig, reduktase. Die enigste uitsondering op hierdie benamingskonvensie is die terminale kompleks in aërobiese asemhaling wat molekulêre suurstof gebruik as die terminale elektron -acceptor. Daar word na die ensiemkompleks verwys as 'n oksidase. Rooi/os-reaksies in hierdie komplekse word tipies uitgevoer deur 'n nie-proteïen-eenheid genaamd a prostetiese groep. Die prostetiese groepe is direk betrokke by die rooi/os-reaksies wat deur hul geassosieerde oksidoreduktase gekataliseer word. Oor die algemeen kan hierdie prostetiese groepe in twee algemene tipes verdeel word: dié wat beide elektrone en protone dra en dié wat slegs elektrone dra.

Let wel

Hierdie gebruik van prostetiese groepe deur lede van ETC geld vir alle elektrondraers met die uitsondering van kinone, wat 'n klas lipiede is wat direk deur die oksidoreduktase verminder of geoksideer kan word. Beide die Quinone(rooi) en die Quinone(os) vorms van hierdie lipiede is oplosbaar binne die membraan en kan van kompleks na kompleks beweeg om elektrone te pendel.

Die elektron- en protondraers

  • Flavoproteïene (Fp), hierdie proteïene bevat 'n organiese prostetiese groep genoem a flavin, wat die werklike eenheid is wat die oksidasie/reduksiereaksie ondergaan. FADH2 is 'n voorbeeld van 'n Fp.
  • Kinone is 'n familie van lipiede, wat beteken hulle is oplosbaar binne die membraan.
  • Daar moet ook op gelet word dat NADH en NADPH as elektron beskou word (2e-) en proton (2 H+) draers.

Elektronedraers

  • Sitochrome is proteïene wat 'n hemeprotetiese groep bevat. Die heem is in staat om 'n enkele elektron te dra.
  • Yster-Swael proteïene bevat 'n nie-heme yster-swaelgroep wat 'n elektron kan dra. Die prostetiese groep word dikwels afgekort as Fe-S

Aërobiese versus anaërobiese respirasie

Ons mense gebruik suurstof as die terminale elektronontvanger vir die ETC's in ons selle. Dit is ook die geval met baie van die organismes waarmee ons doelbewus en gereeld omgaan (byvoorbeeld ons klasmaats, troeteldiere, kosdiere, ens.). Ons blaas suurstof in; ons selle neem dit op en vervoer dit na die mitochondria waar dit gebruik word as die finale aanvaarder van elektrone uit ons elektrontransportkettings. Die proses - omdat suurstof as terminale elektron -aannemer gebruik word - word genoem aërobiese respirasie.

Alhoewel ons suurstof as die terminale elektronaanvaarder vir ons asemhalingskettings kan gebruik, is dit nie die enigste manier van asemhaling op die planeet nie. Die meer algemene respirasieprosesse het inderdaad ontwikkel in 'n tyd toe suurstof nie 'n belangrike komponent van die atmosfeer was nie. As gevolg hiervan kan baie organismes 'n verskeidenheid verbindings gebruik, insluitend nitraat (NO3-), nitriet (NO2-), selfs yster (Fe3+) as terminale elektron -aanvaarders. Wanneer suurstof is NIE die terminale elektronaannemer, word die proses na verwys as anaërobiese asemhaling. Daarom benodig respirasie of oksidatiewe fosforilering glad nie suurstof nie; dit vereis bloot 'n verbinding met 'n redelike hoë reduktiepotensiaal om as 'n terminale elektronaanvaarder op te tree, wat elektrone van een van die komplekse binne die ETC aanvaar.

Die vermoë van sommige organismes om hul terminale elektronaannemer te verander, verskaf metaboliese buigsaamheid en kan beter oorlewing verseker indien enige gegewe terminale aanvaarder in beperkte voorraad is. Dink hieraan: in die afwesigheid van suurstof sterf ons; maar ander organismes kan 'n ander terminale elektronaannemer gebruik wanneer toestande verander om te oorleef.

'N Generiese voorbeeld: 'n Eenvoudige, twee-komplekse ETC

Die figuur hieronder beeld 'n generiese elektronvervoerketting uit, saamgestel uit twee integrale membraankomplekse; Kompleks ek(os) en Kompleks II(os). 'N Verminderde elektrondonor, aangedui DH (soos NADH of FADH2) verminder kompleks I(os), wat aanleiding gee tot die geoksideerde vorm D (soos NAD+ of FAD+). Terselfdertyd word 'n prostetiese groep binne Kompleks I nou verminder (aanvaar die elektrone). In hierdie voorbeeld is die rooi/os-reaksie eksergonies en word die vrye energieverskil deur die ensieme in Kompleks I gekoppel aan die endergoniese translokasie van 'n proton van die een kant van die membraan na die ander. Die netto resultaat is dat een oppervlak van die membraan meer negatief gelaai word weens 'n oormaat hidroksielione (OH-), en die ander kant word positief gelaai as gevolg van 'n toename in protone aan die ander kant. Kompleks ek(rooi) kan nou 'n mobiele elektrondraer Q verminder, wat dan deur die membraan sal beweeg en die elektron(e) na die prostetiese groep van Kompleks II sal oordra(rooi). Elektrone gaan van Kompleks I na Q dan van Q na Kompleks II deur termodinamies spontane rooi/os-reaksies, wat Kompleks I regenereer(os), wat die vorige proses kan herhaal. Kompleks II(rooi) verminder dan A, die terminale elektronontvanger om Kompleks II te regenereer(os) en skep die verminderde vorm van die terminale elektron -aannemer, AH. In hierdie spesifieke voorbeeld kan Kompleks II ook 'n proton translokeer tydens die proses. As A molekulêre suurstof is, verteenwoordig AH water en word die proses beskou as 'n model van 'n aërobiese ens. As A daarteenoor nitraat is, is NEE3-, dan verteenwoordig AH NEE2- (nitrite) and this would be an example of an anaerobic ETC.

Figuur 1. Generiese 2 komplekse elektronvervoerketting. In die figuur is DH die elektronskenker (skenker gereduseer), en D is die skenker wat geoksideer is. A is die geoksideerde terminale elektron -acceptor, en AH is die finale produk, die verminderde vorm van die acceptor. Soos DH na D geoksideer word, word protone oor die membraan getranslokeer, wat 'n oormaat hidroksielione (negatief gelaai) aan die een kant van die membraan laat en protone (positief gelaai) aan die ander kant van die membraan. Dieselfde reaksie vind plaas in Kompleks II as die terminale elektron -acceptor gereduseer word tot AH.

Kenmerk: Marc T. Facciotti (oorspronklike werk)

Oefening 1

Gedagte vraag

Based on the figure above, use an electron tower to figure out the difference in the electrical potential if (a) DH is NADH and A is O2, and (b) DH is NADH and A is NO3-. Which pairs of electron donor and terminal electron acceptor (a) or (b) "extract" the greatest amount of free energy?

Kyk gedetailleerd na aërobiese asemhaling

Die eukariotiese mitochondria het 'n baie doeltreffende ENS ontwikkel. Daar is vier komplekse wat bestaan ​​uit proteïene, gemerk I tot IV, uitgebeeld in die onderstaande figuur. Die samevoeging van hierdie vier komplekse, tesame met gepaardgaande mobiele, bykomende elektrondraers, word ook 'n elektronvervoerketting genoem. Hierdie tipe elektronvervoerketting is in veelvoudige kopieë in die binneste mitochondriale membraan van eukariote teenwoordig.

Figuur 2. Die elektrontransportketting is 'n reeks elektronvervoerders wat ingebed is in die binneste mitochondriale membraan wat elektrone van NADH en FADH vervoer2 na molekulêre suurstof. In die proses word protone van die mitochondriale matriks na die intermembraanruimte gepomp, en suurstof word verminder om water te vorm.

Kompleks ek

To start, two electrons are carried to the first protein complex aboard NADH. This complex, labeled I in Figure 2, includes flavin mononucleotide (FMN) and iron-sulfur (Fe-S)-containing proteins. FMN, wat afkomstig is van vitamien B2, ook riboflavien genoem, is een van verskeie prostetiese groepe of kofaktore in die elektrontransportketting. Prostetiese groepe is organiese of anorganiese, nie -peptiedmolekules wat gebind is aan 'n proteïen wat die funksie daarvan vergemaklik; prostetiese groepe sluit koënsieme in, wat die prostetiese groepe ensieme is. The enzyme in Complex I is also called NADH dehydrogenase and is a very large protein containing 45 individual polypeptide chains. Complex I can pump four hydrogen ions across the membrane from the matrix into the intermembrane space thereby helping to generate and maintain a hydrogen ion gradient between the two compartments separated by the inner mitochondrial membrane.

Q en kompleks II

Complex II directly receives FADH2, which does not pass through Complex I. The compound connecting the first and second complexes to the third is ubiquinone (Q). Die Q -molekule is lipiedoplosbaar en beweeg vrylik deur die hidrofobiese kern van die membraan. Sodra dit verminder is, (QH2), lewer ubiquinone sy elektrone na die volgende kompleks in die elektrontransportketting. Q ontvang die elektrone afkomstig van NADH vanaf Kompleks I en die elektrone afkomstig van FADH2 from Complex II, succinate dehydrogenase. Aangesien hierdie elektrone die protonpomp in die eerste kompleks omseil en dus nie die protonpomp aan die gang sit nie, word minder ATP -molekules uit die FADH gemaak2 elektrone. Soos ons in die volgende afdeling sal sien, is die aantal ATP-molekules wat uiteindelik verkry word direk eweredig aan die aantal protone wat oor die binneste mitochondriale membraan gepomp word.

Kompleks III

Die derde kompleks is saamgestel uit sitochroom b, 'n ander Fe-S-proteïen, Rieske-sentrum (2Fe-2S-sentrum), en sitochroom c-proteïene; hierdie kompleks word ook sitochroomoksidoreduktase genoem. Sitochroomproteïene het 'n prostetiese groep heem. Die heemmolekule is soortgelyk aan die heem in hemoglobien, maar dit dra elektrone, nie suurstof nie. As gevolg hiervan word die ysterioon in sy kern verminder en geoksideer terwyl dit deur die elektrone beweeg, wat wissel tussen verskillende oksidasietoestande: Fe2+ (verminder) en Fe3+ (geoksideer). Die heemmolekules in die sitochrome het effens verskillende eienskappe as gevolg van die effek van die verskillende proteïene wat dit bind, wat elke kompleks effens verskillende eienskappe gee. Complex III pumps protons through the membrane and passes its electrons to cytochrome c for transport to the fourth complex of proteins and enzymes (cytochrome c is the acceptor of electrons from Q; however, whereas Q carries pairs of electrons, cytochrome c can accept only one at a time).

Kompleks IV

Die vierde kompleks bestaan ​​uit sitochroom proteïene c, a en a3. This complex contains two heme groups (one in each of the two Cytochromes, a, and a3) and three copper ions (a pair of CuA and one CuB in Cytochrome a3). Die sitochrome hou 'n suurstofmolekule baie styf tussen die yster- en koperione vas totdat die suurstof heeltemal verminder is. The reduced oxygen then picks up two hydrogen ions from the surrounding medium to make water (H2O). Die verwydering van die waterstofione uit die stelsel dra by tot die ioongradiënt wat gebruik word in die proses van chemiosmose.

Chemiosmose

In chemiosmose, the free energy from the series of red/ox reactions just described is used to pump protons across the membrane. Die ongelyke verspreiding van H+ ions across the membrane establishes both concentration and electrical gradients (thus, an electrochemical gradient), owing to the proton's positive charge and their aggregation on one side of the membrane.

If the membrane were open to diffusion by protons, the ions would tend to diffuse back across into the matrix, driven by their electrochemical gradient. Ions, however, cannot diffuse through the nonpolar regions of phospholipid membranes without the aid of ion channels. Similarly, protons in the intermembrane space can only traverse the inner mitochondrial membrane through an integral membrane protein called ATP synthase (depicted below). Hierdie komplekse proteïen dien as 'n klein opwekker, gedraai deur die oordrag van energie wat bemiddel word deur protone wat in hul elektrochemiese gradiënt afbeweeg. Die beweging van hierdie molekulêre masjien (ensiem) dien om die aktiveringsenergie van reaksie te verlaag en koppel die eksergoniese oordrag van energie wat verband hou met die beweging van protone langs hul elektrochemiese gradiënt tot die endergoniese toevoeging van 'n fosfaat tot ADP, wat ATP vorm.

Figuur 3. ATP -sintase is 'n komplekse, molekulêre masjien wat 'n proton (H+) gradiënt om ATP uit ADP en anorganiese fosfaat (Pi) te vorm.

Krediet: wysiging van werk deur Klaus Hoffmeier

Let wel: moontlike bespreking

Dinitrofenol (DNP) is 'n klein chemikalie wat dien om die vloei van protone oor die binneste mitochondriale membraan te ontkoppel na die ATP-sintase, en dus die sintese van ATP. DNP maak die membraan lek na protone. Dit is tot 1938 as 'n gewigsverliesmiddel gebruik. Watter effek sou jy verwag dat DNP op die verskil in pH oor beide kante van die binneste mitochondriale membraan sou hê? Waarom dink u kan dit 'n effektiewe gewigsverliesmedikasie wees? Waarom kan dit gevaarlik wees?

In gesonde selle word chemiosmose (hieronder uitgebeeld) gebruik om 90 persent van die ATP te genereer wat tydens aërobiese glukosekatabolisme gemaak word; dit is ook die metode wat in die ligreaksies van fotosintese gebruik word om die energie van sonlig in die proses van fotofosforilering te benut. Recall that the production of ATP using the process of chemiosmosis in mitochondria is called oxidative phosphorylation and that a similar process can occur in the membranes of bacterial and archaeal cells. The overall result of these reactions is the production of ATP from the energy of the electrons removed originally from a reduced organic molecule like glucose. In the aerobic example, these electrons ultimatel reduce oxygen and thereby create water.

Figuur 4. By oksidatiewe fosforilering word die pH-gradiënt wat deur die elektrontransportketting gevorm word deur ATP-sintase gebruik om ATP in 'n Gram-bakterie te vorm.

Nuttige skakel: Hoe ATP van ATP-sintase gemaak word

Let wel: moontlike bespreking

Sianied inhibeer sitochroom c oksidase, 'n komponent van die elektrontransportketting. Sou u verwag dat die pH van die intermembraanruimte sou toeneem of verlaag as sianiedvergiftiging plaasvind? Watter effek sal sianied op ATP-sintese hê?

A Hypothesis for How ETC May Have Evolved

A proposed link between SLP/fermentation and the evolution of ETCs:

In a previous discussion of energy metabolism, we explored substrate level phosphorylation (SLP) and fermentation reactions. One of the questions in the discussion points for that discussion was: what are the short- and long-term consequences of SLP to the environment? We discussed how cells needed to co-evolve mechanisms in order to remove protons from the cytosol (interior of the cell), which led to the evolution of the F0F1-ATPase, a multi-subunit enzyme that translocates protons from the inside of the cell to the outside of the cell by hydrolyzing ATP, as shown below in the first picture below. This arrangement works as long as small reduced organic molecules are freely available, making SLP and fermentation advantageous. However, as these biological processes continue, the small reduced organic molecules begin to be used up, and their concentration decreases; this puts a demand on cells to be more efficient.

One source of potential "ATP waste" is in the removal of protons from the cell's cytosol; organisms that could find other mechanisms to expel accumulating protons while still preserving ATP could have a selective advantage. It is hypothesized that this selective evolutionary pressure potentially led to the evolution of the first membrane-bound proteins that used red/ox reactions as their energy source (depicted in second picture) to pump the accumulating protons. Enzymes and enzyme complexes with these properties exist today in the form of the electron transport complexes like Complex I, the NADH dehydrogenase.

Figuur 1. Proposed evolution of an ATP dependent proton translocator

Figuur 2. As small reduced organic molecules become limited, organisms that can find alternative mechanisms to remove protons from the cytosol may have an advantage. The evolution of a proton translocator that uses red/ox reactions rather than ATP hydrolysis could substitute for the ATPase.

Continuing with this line of logic, if organisms evolved that could now use red/ox reactions to translocate protons across the membrane they would create a an electrochemical gradient, separating both charge (positive on the outside and negative on the inside; an electrical potential) and pH (low pH outside, higher pH inside). With excess protons on the outside of the cell membrane, and the F0F1-ATPase no longer consuming ATP to translocate protons, it is hypothesized that the electrochemical gradient could then be used to power the F0F1-ATPase "backwards" — that is, to form or produce ATP by using the energy in the charge/pH gradients set up by the red/ox pumps (as depicted below). This arrangement is called an electron transport chain (ETC).

Figuur 3. The evolution of the ETC; the combination of the red/ox driven proton translocators coupled to the production of ATP by the F0F1-ATPase.

NoTE: Extended reading on the evolution of electron transport chains

If you're interested in the story of the evolution of electron transport chains, check out this more in-depth discussion of the topic at NCBI.


SS1_2018_Lecture_06 - Biology

Zoom Link for Class Sessions [LINK]

Take-Home Exams for Fall 2020

Nucleic Acids Module Exam [PDF]

Carbohydrates & Membrane Proteins Module Exam [PDF]

Lecture PDFs and Videos

Lecture 01 (Sep 14): Protein Taxonomy I: Primary & Secondary Structure [PDF] [Video]

Lecture 02 (Sep 16): Protein Taxonomy II: Motifs & Supersecondary Structure [PDF] [Video]

Lecture 03 (Sep 18): Protein Taxonomy III: Tertiary Structure & Fold Types [PDF] [Video]

Lecture 04 (Sep 21): Protein Folding I: Forces that Determine Structure [PDF] [Video]

Lecture 05 (Sep 23): Protein Folding II: Protein Folding Experiments [PDF] [Video]

Lecture 06 (Sep 25): Protein Folding III: Mechanism of Protein Folding [PDF] [Video]

Lecture 07 (Sep 28): Protein Folding IV: Folding & Stability via Mutagenesis [PDF] [Video]

Lecture 08 (Sep 30): Structure Prediction & Protein Engineering [PDF] [Video]

Lecture 09 (Oct 02): Basics of Molecular Dynamics Simulation [PDF] [Video]

Lecture 10 (Oct 05): Overview of Protein Dynamics [PDF] [Video]

Lecture 11 (Oct 07): Energy Landscapes & Simulation Methods [Video]

Lecture 12 (Oct 09): Enhanced Sampling Techniques [Video]

Lecture 13 (Oct 12): Introduction to Markov State Models [PDF] [Video]

Lecture 14 (Oct 14): Applications of Markov State Models [PDF] [Video]

Lecture 15 (Oct 16): Polymer Statistics I: Basic Theory [PDF] [Video]

Lecture 16 (Oct 19): Polymer Statistics II: Real Chains & Applications [PDF] [Video]

Lecture 17 (Oct 21): Polymer Statistics III: Mixtures of Polymers [PDF] [Video]

Lecture 18 (Oct 23): Nucleic Acid Components & Their Assembly [PDF] [Video]

Lecture 19 (Oct 26): Structure, Conformation & Bending of A, B & Z DNA [PDF] [Video]

Lecture 20 (Oct 28): Triple Stranded, Quadruplex and Other Structures [PDF] [Video]

Lecture 21 (Oct 30): Introduction to RNA Biology [PDF] [Video]

Lecture 22 (Nov 02): Tetrahymena Group I Intron, Part I [PDF] [Video]

Lecture 23 (Nov 04): Tetrahymena Group I Intron, Part II [PDF] [Video]

Lecture 24 (Nov 06): Small Ribozmes [PDF] [Video]

Lecture 25 (Nov 09): Riboswitches [PDF] [Video]

Lecture 26 (Nov 11): Basic Principles of Electron Microscopy [PDF] [Video]

Lecture 27 (Nov 13): Electron Microscopy & Biomolecular Assemblies [PDF] [Video]

Lecture 28 (Nov 16): Binding of Nucleic Acids by Proteins [PDF] [Video]

Lecture 29 (Nov 18): Introduction to Glycobiology [PDF] [Video]

Lecture 30 (Nov 20): Glycan Structure & Analysis Methods [PDF] [Video]

Lecture 31 (Nov 23): Classes of Glycoproteins & Glycolipids [PDF] [Video]

Lecture 32 (Nov 25): Carbohydrate-Related Biology & Disease States [PDF] [Video]

Lecture 33 (Nov 30): Glycan Recognition in Cell Adhesion & Signaling [PDF] [Video]

Lecture 34 (Dec 02): Discovery of the Membrane & Embedded Proteins [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 35 (Dec 04): Chemical Composition of the Cell Membrane [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 36 (Dec 07): Membrane Mechanics [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 37 (Dec 09): Membrane Dynamics [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 38 (Dec 11): Membrane Protein Folding & Self-Assembly [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 39 (Dec 14): Ion Channels & Passive Transport [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 40 (Dec 16): Direct & Secondary Active Transport [PDF] [Notes] [Video]

Lecture 41 (Dec 18): Coarse-Grained Modeling of Membrane Proteins [PDF] [Video]

Exams, Problem Sets and Answers

Proteins: Problem Set 01 [PDF] Answers [PDF]

Proteins: Problem Set 02 [PDF] Answers [PDF]

Proteins: Problem Set 03 [PDF] Answers [PDF]

Proteins: Problem Set 04 [PDF] Answers [PDF]

Proteins Module Exam (2017) [PDF] Answers [PDF]

Proteins Module Exam (2018) [PDF] Answers [PDF]

Proteins Module Exam (2019) [PDF] Answers [PDF]

Nucleic Acids Module Exam (2017) [PDF] Answers [PDF]

Nucleic Acids Module Exam (2018) [PDF] Answers [PDF]

Nucleic Acids Module Exam (2019) [PDF] Answers [PDF]

Glycobiology & Membrane Proteins Module Exam (2018) [PDF] Answers [PDF]

Glycobiology & Membrane Proteins Module Exam (2019) [PDF] Answers [PDF]

Discussion Sections

Discussion 01 (Sep 17): How to Use VMD, Chimera and PyMOL [Video]

Discussion 02 (Oct 01): Homology Modeling with Chimera & Modeller [Video]

Discussion 03 (Oct 15): Problem Session for Proteins Module [Video]

Discussion 04 (Nov 10): DeepMind AlphaFold2: Is Protein Folding "Solved"? [Video]

AlphaFold: A Solution to a 50-Year-Old Grand Challenge in Biology,
DeepMind Blog Post, December 2020 [PDF]

AlphaFold @ CASP13: What Just Happened?,
M. AlQuraishi Blog Post, December 2018 [PDF]

Improved Protein Structure Prediction Using Potentials from Deep Learning,
A. W. Senior, R. Evans, J. Jumper, J. Kirkpatrick, L. Sifre, T. Green,
C. Qin, A. Zidek, A. W. R. Nelson, A. Bridgland, H. Penedones, S. Petersen,
K. Simonyan, S. Crossan, P. Kohl, D. T. Jones, D. Silver, K. Kavukcuoglu
and D. Hassabis, Nature, 577 , 706-710 (2020) [PDF]

News in Focus - "It Will Change Everything": AI Makes
Gigantic Leap in Solving Protein Structures, E. Callaway,
Nature, 588 , 203-204 (2020) [PDF]

CASP14: What Google DeepMind's AlphaFold2 Really Achieved,
and What It Means for Protein Folding, Biology and Bioinformatics,
C. O. Rubiera, Oxford Protein Informatics Group, December 2020 [PDF]

AlphaFold Proves That AI Can Crack Fundamental Scientific Problems,
IEEE Tech Talk Blog Post, December 2020 [PDF]

A Breakthrough in Protein Folding Unfolds, V. Gulati,
Draper Esprit Blog Post, December 2020 [PDF]

Reading Materials & References

Protein Structure & Taxonomy

Proteins Are Polymers that Fold into Specific Structures, Chapter 1, Protein Actions,
I. Behar, R. L. Jernigan and K. A. Dill, pg. 1-28, Garland Science (2017) [PDF]

The Anatomy and Taxonomy of Protein Structure, J. S. Richardson,
[Updated by D. C. Richardson and J. S. Richardson, 2000-2007]
Advances in Protein Chemistry, 34 , 167-339 (1981) [PDF]

Looking at Proteins: Representations, Folding, Packing, and Design,
J. S. Richardson, D. C. Richardson, N. B. Tweedy, K. M. Gernert, T. P. Quinn,
M. H. Hecht, B. W. Erickson, Y. Yan, R. D. McClain, M. E. Donlan and M. C. Surles,
Biophysical Journal, 63 , 1186-1209 (1992) [PDF]

Rules for Alpha Helix Termination by Glycine, R. Aurora, R. Srinivasan
and G. D. Rose, Science, 264 , 1126-1130 (1994) [PDF]

Interesting Web Sites for Protein Structural Analysis [PDF]

Protein Folding & Stability

Proteins Have Stable Equilibrium Conformations, Chapter 3, Protein Actions,
I. Behar, R. L. Jernigan and K. A. Dill, pg. 53-80, Garland Science (2017) [PDF]

Folding and Aggregration Are Cooperative Transitions, Chapter 5, Protein Actions,
I. Behar, R. L. Jernigan and K. A. Dill, pg. 107-128, Garland Science (2017) [PDF]

The Principles of Protein Folding Kinetics, Chapter 6, Protein Actions,
I. Behar, R. L. Jernigan and K. A. Dill, pg. 129-160, Garland Science (2017) [PDF]

The Protein Folding Problem, 50 Years On,
K. A. Dill and J. L. McCallum, Science, 338 , 1042-1046 (2012) [PDF]

When Fast is Better: Protein Folding Fundamentals and Mechanisms
from Ultrafast Approaches, V. Munoz and M. Cerminara,
Biochemical Journal, 473 , 2545-2559 (2016) [PDF]

Meting van die konformasionele stabiliteit van 'n proteïen,
C. N. Pace and J. M. Scholtz,
from Protein Structure: A Practical Approach, 2nd Edition ,
edited by T. Creighton, pg 299-321, Oxford University Press (1997) [PDF]

Understanding Protein Folding via Free-Energy Surfaces
from Theory and Experiment,
A. R. Dinner, A. Sali, L. J. Smith, C. M. Dobson and M. Karplus,
Trends in Biochemical Sciences, 25 , 331-339 (2000) [PDF]

Die Proteïenvou-“Speed ​​Limit”, J. Kubelka, J. Hofrichter en W.A. Eaton,
Current Opinion in Structural Biology, 14 , 76-88 (2004) [PDF]

The Protein Folding Problem, K. A. Dill, S. B. Ozkan, M. S. Shell and
T. R. Weikl, Annual Reviews of Biophysics, 37 , 289-316 (2008) [PDF]

Mutante rye as probes van proteïenvoumeganismes,
C. R. Matthews and M. R. Hurle, Bioessays, 6 , 254-257 (1987) [PDF]

Protein Stability Curves, W. J. Becktel and J. A. Schellman,
Biopolymers, 26 , 1859-1877 (1987) [PDF]

Markov State Models

Everything You Wanted to Know about Markov State Models
But were Afraid to Ask, V. S. Pande, K. Beauchamp and G. R. Bowman,
Methods, 52 , 99-105 (2010) [PDF]

Markov State Models of Biomolecular Conformational Dynamics,
J. D. Chodera and F. Noe,
Current Opinion in Structural Biology, 25 , 135-144 (2014) [PDF]

Markov State Models: From an Art to a Science,
B. E. Husic and V. S. Pande,
Journal of the American Chemical Society, 140 , 2386-2396 (2018) [PDF]

Polymer Statistics

Polymer Physics, M. Rubinstein and R. H. Colby,
Oxford University Press, 2003, Chapter 2, Ideal Chains [PDF]

Polymer Physics, M. Rubinstein and R. H. Colby,
Oxford University Press, 2003, Chapter 3, Ideal Chains [PDF]

Polymer Physics, M. Rubinstein and R. H. Colby,
Oxford University Press, 2003, Chapter 4, Ideal Chains [PDF]

Nucleic Acid Structure & Folding

Online Book on Nucleic Acid Structure, Chemistry & Biophysics,
Chapters 1-6 and 9, John Taylor, Dept. of Chemistry, Washington Univ. [PDF]

The Thermodynamics of DNA Structural Motifs, J. SantaLucia, Jr. and D. Hicks,
Annual Reviews of Biophys & Biomol Structure, 33 , 415-440 (2004) [PDF]

Conformation Changes of Non-B DNA, J. Choi and T. Majima,
Chemical Society Reviews, 40 , 5893-5909 (2011) [PDF]

The Free Energy Landscape of Pseudorotation in 3'-5' and
2'-5' Linked Nucleic Acids, L. Li and J. W. Szostak,
Journal of the American Chemical Society, 136 , 2858-2865 (2014) [PDF]

Kinetics and Structures on the Molecular Path to the Quadruplex
Form of the Human Telomere, W. D. Wilson and A. Paul,
Journal of Molecular Biology, 426 , 1625-1628 (2014) [PDF]

G-Quadruplexes: Prediction, Characterization, and
Biological Application, C. K. Kwok and C. J. Merrick,
Trends in Biotechnology, 35 , 997-1013 (2017) [PDF]

RNA Structural Biology

Geometric Nomenclature and Classification of RNA Base Pairs,
N. B. Leontis and E. Westhof, RNA, 7, 499-512 (2001) [PDF]

RNA Structural Motifs: Building Blocks of a Modular Biomolecule,
D. K. Hendrix, S. E. Brenner and S. R. Holbrook,
Quarterly Reviews of Biophysics, 38 , 221-243 (2005) [PDF]

The Molecular Interactions That Stabilize RNA Tertiary Structure:
RNA Motifs, Patterns, and Networks, S. E. Butcher and A. M. Pyle,
Accounts of Chemical Research, 44 , 1302-1311 (2011) [PDF]

The Tetrahymena Group I Intron, Chapter 2 from online book
on RNA Structural Biology & Biophysics by Kathleen Hall [PDF]

Glikobiologie

Essentials of Glycobiology, 3rd Edition,
edited by A. Varki, et al., CHS Press, 2017 [EBook]

Biological Roles of Glycans, Glycobiology, 27 , 3-49 (2017) [PDF]

Glycobiology Simplified: Diverse Roles of Glycan
Recognition in Inflammation, R. L. Schnaar,
Journal of Leukocyte Biology, 99 , 1-14 (2016) [PDF]

Membranes & Membrane Proteins

The Lipid Bilayer Membrane and its Protein Constituents,
J. L. Robertson, Journal of General Physiology, 150 , 1472-1483 (2018) [PDF]

The Fluid Mosaic Model of the Structure of Cell Membranes,
S. J. Singer and G. L. Nicolson, Science, 175 , 720-731 (1972) [PDF]

Membrane Lipids: Where They Are and How They Behave,
G. van Meer, D. R. Voelker and G. W. Feigenson,
Nature Reviews Molecular Cell Biology, 9 , 112-124 (2008) [PDF]

Understanding the Diversity of Membrane Lipid Composition,
T. Harayama and H. Reizman,
Nature Reviews Molecular Cell Biology, 19 , 281-296 (2018) [PDF]

Plasma Membranes are Asymmetric in Lipid Unsaturation, Packing
and Protein Shape, J. H. Lorent, K. R. Levental, L. Ganesan,
G. Rivera-Longsworth, E. Sezgin, M. Doktorova, E. Lyman and I. Levental,
Nature Chemical Biology, 16 , 644-652 (2020) [PDF]

Membranes by the Numbers, R. Phillips, Chapter 3 from
Physics of Biological Membranes, P. Bassereau and P. Sens, Eds.,
Springer International Publishing, 2018, [PDF]

The Mystery of Membrane Organization: Composition, Regulation and
Roles of Lipid Rafts, E. Sezgin, I. Levental, S. Mayor and C. Eggeling,
Nature Reviews Molecular Cell Biology, 18 , 361-374 (2017) [PDF]

The Photosynthetic Reaction Centre from the Purple Bacterium
Rhodopseudomonas viridis , J. Deisenhofer and H. Michel,
Nobel Lecture in Chemistry, 1988,
Bioscience Reports, 9 , 383-419 (1988) [PDF]

Membrane Protein Folding and Stability: Physical Principles,
S. H. White and W. C. Wimley, Annual Reviews in
Biophysics & Biomolecular Structure, 28 , 319-365 (1999) [PDF]

Ion Channels: For Idea to Reality, B. Hille, C. M. Armstrong
and R. MacKinnon, Nature Medicine, 5 , 1105-1109 (1999) [PDF]

David Keilin's Respiratory Chain Concept and Its Chemiosmotic
Consequences, P. Mitchell, Nobel Lecture in Chemistry, 1978 [PDF]

The Identification of the Sodium Pump, J. C. Skou,
Nobel Lecture in Chemistry, 1997,
Bioscience Reports, 18 , 155-169 (1998) [PDF]

Atomistic and Coarse-Grained Simulations of Membrane Proteins:
A Practical Perspective, D. Jeffries and S. Khalid,
Methods, xxx , xxx-xxx (2021) [PDF]


Oor

The one-week intensive course Statistical Data Analysis for Genome-Scale Biology teaches statistical and computational data analysis of multi-omics studies in biology and biomedicine. It comprises lectures covering underlying theory and state of the art, and practical hands-on exercises based on the R / Bioconductor environment. At the end of the course, you should be able to run analysis workflows on your own (multi-)omic data, adapt and combine different tools, and make informed and scientifically sound choices about analysis strategies.

The course is intended for researchers who have basic familiarity with the experimental technologies and their applications in biology, and who are interested in making the step from a user of bioinformatics software towards adapting or developing their own analysis workflows. The four practical sessions of the course will require you to follow and modify scripts in the computer language R. To freshen up your R skills, see below for some links.


William G. Dauben Memorial Lecturers

1992-93 William G. Dauben
1993-94 Nicholas J. Turro
1994-95 Alan R. Battersby
1995-96 Steven V. Ley
1996-97 Jean-Marie Lehn
1997-98 Hisashi Yamamoto
1998-99 Francois Diederich
1999-00 Andrew B. Holmes
2000-01 Donna G. Blackmond
2001-02 Manfred T. Reetz
2002-03 Erick M. Carreira
2003-04 Ben L. Feringa
2004-05 Paul Knochel
2005-06 Ei-Ichi Nakamura
2006-07 Mikiko Sodeoka
2007-08 Ann Weber
2009-10 Paul Knochel
2010-11 Max Malacria
2011-12 Eric Jacobsen
2012-13 Timothy M. Swager
2013-14 J. Fraser Stoddart
2014-15 Craig Hawker
2015-16 Andreas Hirsch
2016-17 Klaus Mullen
2017-18 Karen Wooley
2018-19 Zhenan Bao
2019-20 Jeff Bode


CS 61A: Structure and Interpretation of Computer Programs

No video version of lecture on Friday 11/30 come to Wheeler Hall @ 1:10pm.

  • Optional Scheme Recursive Art Contest due Tuesday 11/27.
  • Homework 11 due Thursday 11/29. 2:30-4:30pm Friday 11/30 in Wozniak Lounge (430 Soda).

No video version of lecture on Friday 11/30 come to Wheeler Hall @ 1:10pm.

  • Optional Scheme Recursive Art Contest due Tuesday 11/27.
  • Homework 11 due Thursday 11/29.
  • CS 61A will not extend into RRR week.
  • Optional lecture videos on Distributed Data.
  • No lecture, discussion, or office hours Friday 11/16.
  • Ants composition revisions due Sunday, 11/18.
  • Optional Scheme Recursive Art Contest due Tuesday 11/27.
  • Scheme project is due Wednesday 11/14.
  • Homework 10 is due Thursday 11/15.
  • Ants composition revisions due Sunday, 11/18.
  • Optional Scheme Recursive Art Contest due Tuesday 11/27.

Scheme project is due Wednesday 11/14.

Scheme project is due Wednesday 11/14.

  • Checkpoint 2 (many questions) is due Thursday 11/8.
  • Early submission bonus on Tuesday 11/13.

Scheme project is due Wednesday 11/14.

  • Checkpoint 1 (2 questions) is due Monday 11/5.
  • Checkpoint 2 (many questions) is due Thursday 11/8.
  • Early submission bonus on Tuesday 11/13.
  • Submit Maps composition revisions by Friday, 11/2.
  • Homework 9 (very short) is due Thursday 11/8.

Scheme project is due Wednesday 11/14.

  • Checkpoint 1 (2 questions) due Monday 11/5.
  • Checkpoint 2 (many questions) due Thursday 11/8.
  • Early submission bonus on Tuesday 11/13.
  • Homework 8 is due Thursday 11/1.
  • Workshop on web development 6pm-8pm Thursday 11/1 in 430 Soda (sign up).
  • Submit Maps composition revisions by Friday, 11/2.

Scheme project is due Wednesday 11/14.

  • Checkpoint 1 (2 questions) due Monday 11/5.
  • Checkpoint 2 (many questions) due Thursday 11/8.
  • Early submission bonus on Tuesday 11/13.

Scheme project is due Wednesday 11/14.

  • Checkpoint 1 (2 questions) due Monday 11/5.
  • Checkpoint 2 (many questions) due Thursday 11/8.
  • Early submission bonus on Tuesday 11/13.
  • Guerrilla Section this Saturday 10/27, 12-2pm in Soda 271, 273
  • Homework 8 is due Thursday 11/1. for the 61A project fair described on Piazza.
  • Submit Maps composition revisions by Friday, 11/2.

Maps composition scores have been released. Revisions are due Friday, 11/2.

  • Homework 7 is due Thursday 10/25 and includes an anonymous mid-semester survey. , a solution, and a walkthrough video are posted.
  • First ever 61A project fair is happening 11/30! See Piazza for details.
  • Use the online Scheme interpreter or download Homework 7 to use Scheme.

Homework 7 due Thursday 10/25

Midterm 2 is Wednesday 10/17 8pm-10:10pm.

  • Emphasis on tree recursion, mutable values, objects, and recursive data.
  • Includes lecture through Friday 10/12.
  • Most similar past midterm 2 exams: fa14, sp15, fa15, fa16, fa17, sp18
  • The Midterm 2 study guide will be included with your exam.
  • You may bring 2 two-sided sheets of hand-written notes.
  • Seating assignments will be released Tuesday 10/16.

Midterm 2 is Wednesday 10/17 8pm-10:10pm.

  • Emphasis on tree recursion, mutable values, objects, and recursive data.
  • Includes lecture through Friday 10/12.
  • Most similar past midterm 2 exams: fa14, sp15, fa15, fa16, fa17, sp18
  • The Midterm 2 study guide will be included with your exam.
  • You may bring 2 two-sided sheets of hand-written notes.
  • Seating assignments will be released Tuesday 10/16.
  • No discussion on Wednesday 10/17 through Friday 10/19.
  • No lecture on Wednesday 10/17.
  • Lecture on Friday 10/19 is a (great) video.

Ants project due Thursday 10/11.

Midterm 2 is Wednesday 10/17 8pm-10:10pm.

  • Emphasis on tree recursion, mutable values, objects, and recursive data.
  • Includes lecture through Friday 10/12.
  • Most similar past midterm 2 exams: fa14, sp15, fa15, fa16, fa17, sp18
  • The Midterm 2 study guide will be included with your exam.
  • You may bring 2 two-sided sheets of hand-written notes.
  • No lecture on Wednesday 10/17.
  • No discussion on Wednesday 10/17 through Friday 10/19.
  • Seating assignments will be released Tuesday 10/16.

Ants project due Thursday 10/11.

  • Checkpoint due Monday 10/8.
  • Project party Monday 10/8 6:30-8pm.
  • Earn a bonus point for submitting by Wednesday 10/10.

Homework 6 is due Thursday 10/11.

Ants project due Thursday 10/11.

Homework 6 is due Thursday 10/11.

Ants project due Thursday 10/11.

Ants project due Thursday 10/11.

  • Find a partner!
  • Checkpoint due Monday 10/8.
  • Earn a bonus point for submitting by Wednesday 10/10.

Guerrilla Section this Saturday 9/29 12-2pm in Soda 271, 273

Maps project due Thursday 9/27.

Guerrilla Section this Saturday 9/29 12-2pm in Soda 271, 273

Maps project due Thursday 9/27.

Project party on Monday 9/24 6:30-8pm

  • Get an extra Midterm 1 point for transcribing your exam by Friday 9/21.
  • Hog strategy contest winners announced Monday 9/24.

Maps project due Thursday 9/27.

  • Project party on Monday 9/24 6:30-8pm at Cory 241.
  • Earn an early submission bonus point by submitting on Wednesday 9/26.
  • Homework 4 is due Thursday 9/20.
  • Get an extra Midterm 1 point for transcribing your exam by Friday 9/21.
  • Hog strategy contest winners announced Monday 9/24.

Maps project due Thursday 9/27.

  • Earn an early submission bonus point by submitting on Wednesday 9/26.
  • No homework due next week.
  • Optional Hog strategy contest ends Monday 9/17.
  • Homework 4 is due Thursday 9/20.
  • Get an extra Midterm 1 point for transcribing your exam by Friday 9/21.

Maps project due Thursday 9/27.

  • Earn an early submission bonus point by submitting on Wednesday 9/26.
  • No homework due next week.
  • Guerrilla Section on higher-order functions, writing code, and recursion, 12 - 2pm Saturday 9/15 in Soda 271/273.
  • Optional Hog strategy contest ends Monday 9/17.
  • Homework 4 is due Thursday 9/20.
  • How to get full credit on homework: solve most problems and try to solve all problems.
  • Midterm 1 exams have been returned by email.
  • Homework 3 is due Thursday 9/13.
  • Optional Hog strategy contest ends Monday 9/17.
  • Guerrilla Section on HOFs code writing + Recursion 12 - 2pm Saturday September 15 Soda 271/273
  • HKN review session: 12-3 PM Saturday September 8 in 306 Soda Hall
  • CSM review session: 3-6 PM Saturday September 8 in Genetics & Plant Biology 100

Midterm 1 on Monday 9/10 8pm-10pm in various locations across campus.

  • Emphasis on functions, assignment, iteration, higher-order functions, and environment diagrams.
  • Includes lecture through Wednesday 9/5.
  • Most similar past midterm 1 exams: fa14, sp15, fa15, fa16, fa17, sp18
  • No tree recursion (sum_largest on sp18 kbonacci on fa14)
  • The Midterm 1 study guide will be included with your exam.
  • You may bring 1 two-sided sheet of hand-written notes.
  • No lecture on Monday 9/10.
  • No lab on Monday 9/10, Tuesday 9/11, or Wednesday 9/12.
  • Seating assignments will be released Sunday 9/9. If you would like left-handed desk or have another seat request fill out this form by Friday 9/7 @ 11:59pm

Hog is due Thursday 9/6 @ 11:59pm.

  • Submit everything by Wednesday 9/5 for an early submission bonus point.
  • Come to office hours or post on Piazza if you're stuck!

Midterm 1 on Monday 9/10 8pm-10pm in various locations across campus.

  • Emphasis on functions, assignment, iteration, higher-order functions, and environment diagrams.
  • Includes lecture through Wednesday 9/5.
  • Most similar past midterm 1 exams: fa14, fa15, fa16, fa17, sp18
  • No tree recursion (sum_largest on sp18 kbonacci on fa14)
  • The Midterm 1 study guide will be included with your exam.
  • You may bring 1 two-sided sheet of hand-written notes.
  • No lecture on Monday 9/10.
  • No lab on Monday 9/10, Tuesday 9/11, or Wednesday 9/12.
  • Seating will be released Sunday 9/9. If you would like left-handed desk or have another seat request fill out this form by Thursday 9/6 @ 11:59pm

Extra Lecture 2 continuing Newton's Method is Wednesday 9/5 @ 3pm in 306 Soda

  • Watch the videos from Lecture 1 for context.
  • It is now possible to enroll in CS 98-52 (1 unit P/NP for completing extra homework).

Hog is due Thursday 9/6 @ 11:59pm.

  • Solve Phase 1 individually Work with a partner on Phases 2 & 3.
  • Phase 1 checkpoint due Tuesday 9/4.
  • Submit everything by Wednesday 9/5 for an early submission bonus point.

Hog Project party Tuesday 9/4 6:30pm-8pm

Learn more & find partners at the 61A mixers hosted by the EECS department