Inligting

Wat gebeur met ingebedde membraanproteïene nadat 'n vesikel gevorm is?

Wat gebeur met ingebedde membraanproteïene nadat 'n vesikel gevorm is?



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Wanneer 'n diersel deur endositose gaan, omring dit 'n voedseldeeltjie, en die membraan sluk dit in, wat 'n vesikel in die sel skep.

Wat gebeur egter met die ingebedde transmembraanproteïene wat voorheen in die selmembraan was? Sluit hulle af? Word hulle verneder? Of veroorsaak hulle net nie 'n probleem wat die sel hulle net laat wees nie?


Endosoom vorming.

Om dit ietwat kort te hou, gaan ek effens oppervlakkig bly.

Wanneer 'n vesikel geëndositiseer word, word dit 'n primêre endositiese vesikel genoem. Wanneer verskeie primêre endositiese vesikels saamsmelt, vorm hulle 'n groter entiteit wat 'n vroeë endosoom genoem word.
Vroeë endosome kan ook "sorteerendosome" genoem word omdat verskillende gedeeltes van die vesikel in verskillende bestemmings gesorteer word, insluitend hierdie dinge wat "herwinningsendosome" genoem word.

Transmembraanproteïene in endosome

Volgens my ondervinding word transmembraanproteïene grootliks in hierdie herwinning-endosome gesorteer en word dan weer in die selmembraan ingevoeg. Na my wete en uit 'n vlugtige oorsig oor die onderwerp, is dit 'n algemene uitkoms vir transmembraanproteïene; hulle word uiteindelik herwin en via eksositose in die selmembraan teruggeplaas nadat dit in 'n herwinningsendosoom gesorteer is.

Verdere leeswerk

Ek is seker ander kan meer verduideliking byvoeg en sommige van die alternatiewe roetes wat hierdie proteïene kan neem, maar in die belang van bondigheid en duidelikheid het ek dit die beste gedink om net te hou by wat ek as die algemeenste leer ken het. As jy ook 'n nuttige bron wil hê, kyk of jy toegang tot die volgende vraestel deur 'n skool- of biblioteekdiens kan kry: Elkin, S. R., Lakoduk, A. M., & Schmid, S. L. (2016). Endositiese paaie en endosomale handel: 'n primer. Wiener Medizinische Wochenschrift, 166(7-8), 196-204.

In 'n verskynsel wat ek dink regtig cool is, word gedink dat sommige reseptore eintlik aanhou funksioneer nadat hulle geëndositeer is en hierdie dinge vorm wat "seinende endosome" genoem word (soek "seinende endosome NGF en TrkA" om meer te lees).


5.5: Die endomembraanstelsel en proteïene

  • Bygedra deur OpenStax
  • Algemene Biologie by OpenStax CNX
  • Lys die komponente van die endomembraanstelsel
  • Herken die verband tussen die endomembraanstelsel en sy funksies

Die endomembraansisteem (endo = & ldquowithin & rdquo) is 'n groep membrane en organelle (Figuur ( PageIndex <1> )) in eukariotiese selle wat saamwerk om lipiede en proteïene te verander, te verpak en te vervoer. Dit sluit die kernomhulsel, lisosome en vesikels in, wat ons reeds genoem het, en die endoplasmiese retikulum en Golgi-apparaat, wat ons binnekort sal dek. Hoewel nie tegnies nie binne die sel, is die plasmamembraan by die endomembraansisteem ingesluit omdat dit, soos jy sal sien, met die ander endomembraneuse organelle in wisselwerking tree. Die endomembraanstelsel sluit nie die membrane van mitochondria of chloroplaste in nie.

Figuur (PageIndex<1>): "Membraan- en sekretoriese proteïene word in die growwe endoplasmiese retikulum (RER) gesintetiseer. Die RER verander ook soms proteïene. In hierdie illustrasie word 'n (groen) integrale membraanproteïen in die ER gemodifiseer deur aanhegting van 'n (pers) koolhidraat. Voertuie met die integrale proteïenknop van die ER en versmelt met die cis -gesig van die Golgi -apparaat. Soos die proteïen langs die Golgi&rsquos cisternae beweeg, word dit verder gemodifiseer deur die byvoeging van meer koolhidrate. Nadat sy sintese voltooi is, gaan dit uit as 'n integrale membraanproteïen van die vesikel wat uit die Golgi&rsquos-transvlak bot en wanneer die vesikel met die selmembraan versmelt, word die proteïen 'n integrale deel van daardie selmembraan. (krediet: wysiging van werk deur Magnus Manske)

Sou 'n perifere membraanproteïen in die lumen (binne) van die ER gesintetiseer word, sou dit aan die binnekant of buitekant van die plasmamembraan beland?


Selle

Die eerste selle wat ongeveer 3,5 miljard jaar gelede ontstaan ​​het, het heel waarskynlik soos Bacteria of Archaea gelyk, hulle het relatief eenvoudige strukture gehad en het nie kerne of interne organelle gehad nie. Die meeste filogenetiese bome van die lewe wys Archaea en Bakterieë wat eerste van die Laaste Universele Algemene Voorouer (LUCA) afwyk. Ons lei dus af dat die LUCA 'n eenvoudige selstruktuur gehad het, met sitoplasma begrens deur een of ander tipe fosfolipied dubbellaagmembraan, en geen kerne of interne membraankompartemente of organelle nie.

Filogenetiese boom van die lewe met 3 domeine, gebaseer op 16S rRNA-volgordes, van Wikimedia Commons

Bakterieë en Archaea word as prokariote geklassifiseer, wat selle sonder kerne beteken, hoewel sommige moderne bioloë nie van die term hou nie omdat prokariote blykbaar nie 'n monofiletiese groep vorm nie.

Methanococcus janaschii, met baie flagella, beeld met vergunning van UC Museum of Paleontology, www.ucmp.berkeley.edu.

Bakterieë en Archaea het uiteenlopende selmorfologieë, maar hulle het almal 'n paar gemeenskaplike strukturele kenmerke.

Prokariotiese selstruktuur, van Wikipedia

  • 'n enkele sirkelvormige chromosoom ('n paar spesies het twee sirkelvormige chromosome)
  • 'n nukleoïedgebied wat die chromosomale DNA bevat, met geen omliggende membraan om dit van die sitoplasma te skei nie
  • klein sirkelvormige DNA-molekules genoem plasmiede wat in die sitoplasma versprei is.

Benewens hul fosfolipied dubbellaag selmembraan, het hulle selwande wat verskil in samestelling tussen bakterieë en Archaea. Prokariotiese selle is oor die algemeen kleiner as eukariotiese selle. Hulle het 'n rudimentêre sitoskelet en kan flagella hê vir beweeglikheid.

Relatiewe skaal van selgroottes, van Wikipedia

Evolusie van eukariote

Sowat 2,1-2,4 miljard jaar gelede het die eerste eukariotiese selle in die fossielrekord verskyn. Dit val saam met, of vind plaas kort daarna, die Groot Oksigenasiegebeurtenis. Eukariotiese selmembrane het sterole, waarvan die sintese molekulêre suurstof benodig. Hoe het eukariote ontstaan? Een leidraad is dat eukariotiese gene vir proteïene wat DNA repliseer en RNA sintetiseer in die kern soortgelyk is aan Archaeal-gene, terwyl eukariotiese gene vir energiemetabolisme en lipiedbiosintese in die sitoplasma soos bakteriese gene lyk. Hierdie waarneming het gelei tot die huidige hipotese dat eukariote ontwikkel het uit 'n antieke endosimbiose of selfusiegebeurtenis tussen 'n Archaeon en 'n Bakterium.

Eukariotiese evolusie het baie innovasies vereis. Een is endositose (neem molekules in wat aan die plasmamembraan gebind is deur 'n klein vesikel, 'n borrelagtige struktuur gemaak deur 'n lipied-dubbellaagsak wat interne vloeistof omsluit). Moderne prokariote ontbreek endositose of fagositose (die neem van deeltjies in die sel deur 'n groot vesikel te vorm). Maar endositose of fagositose is noodsaaklik om endosimbionts binne 'n membraanomhulsel in te neem en te huisves, en lei tot die vorming van vesikels binne die sel. Invaginasie van die plasmamembraan diep in die sitoplasma om die chromosome van die sel te omring, kan lei tot die vorming van 'n membraanomhulsel wat die kernkompartement van die res van die sel skei, en gelyktydige ontwikkeling van 'n endomembraanstelsel.

Proteïene wat benodig word vir endositose deel strukturele ooreenkomste met kernporieproteïene, wat 'n gemeenskaplike evolusionêre oorsprong vir die endomembraanstelsel en die kern voorstel. Fig. 5 van Devos et al. 2004, PLoS Biology doi: 10.1371/journal.pbio.0020380

Daarom kan fagositose/endositose verantwoordelik wees vir die vorming van die kern wat omring word deur 'n kernomhulsel, die endomembraanstelsel, en die evolusie van mitochondria en chloroplaste van onderskeidelik endosimbiose van aërobiese bakterieë en sianobakterieë.

Eukariotiese selstruktuur

Eukariotiese sel van Wikipedia

Wat moet studente in eerstejaarsbiologie weet oor die struktuur van 'n eukariotiese sel? Eerder as om besonderhede oor die verskillende organelle en selstrukture te probeer memoriseer, moet studente aan hoofselstelsels dink.

Sitoplasma

Die sitoplasma is die interne gebied van die sel wat deur die plasmamembraan begrens word, uitgesluit die binnekant van die kern en die binnestreke van organelle en die endomembraanstelsel. Die sitoplasma bevat ribosome, tRNA's en mRNA's vir proteïensintese, die sitoskelet, baie metaboliese ensieme en proteïene wat in selseine funksioneer. Die sitoplasma is so vol makromolekules dat dit die konsekwentheid van 'n gehidreerde jel het, baie van die watermolekules word met ander molekules geassosieer.

Endomembraan sisteem

Die endomembraansisteem bevat die kernomhulsel, die endoplasmiese retikulum (ER), die Golgi -kompleks, lysosome, transportvesikels, sekretoriese vesikels, endosome en die plasmamembraan. Die dubbelmembraan van die kernomhulsel is aaneenlopend met die ER.

Endomembraanstelsel van Wikipedia. Die growwe ER het ribosome wat aan die ER-membraan gebind is. ER-gebonde ribosome sintetiseer proteïene in die ER-membraan of lumen (interne ruimte). Ander ribosome bly in die sitoplasma en sintetiseer proteïene wat in die sitoplasma bly of na die kern of die mitochondria of chloroplaste gaan.

Dat al hierdie membrane uit 'n enkele stelsel bestaan, word duidelik as ons aan membraanbiogenese dink. Vir selle om te groei, moet hulle meer membraanlipiede en membraanproteïene maak.

Membraanproteïene vir die endomembraanstelsel en proteïene vir afskeiding word in die gemaak rowwe ER (rER) deur ribosome vasgemaak aan proteïenkanale in die ER -membraan. Die polipeptiedketting wat uit die ribosoom kom, gaan deur die kanaal na die ER lumen (die binneruimte van die ER) en begin vou. Enige dele van die ketting wat hidrofobiese alfa-helikse vorm, bly ingebed in die ER-membraan, as transmembraandomeine. Die nuut gesintetiseerde proteïene in die rER membraan of lumen beweeg na die gladde ER, waar hulle gedeeltelik geglikosileer is (oligosakkariedgroepe is kovalent aan bepaalde aminosure gebind). Membraanlipiede (fosfolipiede, sterole) word ook ingemaak en by die gladde ER gevoeg. Vervoer vesikels wat membraanproteïene en afgeskeide proteïene bevat bot uit die gladde ER en reis na die Golgi. Hierdie vesikels versmelt met die Golgi en voeg hul membraanlipiede en membraanproteïene, sowel as hul interne inhoud, by die Golgi-vesikels. In die Golgi word die membraanproteïene en afgeskeide proteïene gesorteer en verwerk via addisionele glikosilering. Lysosomale proteïene word geskei tot blasies wat afknyp en word lisosome. Afgeskeide proteïene word verpak in sekretoriese vesikels wat afknyp en na die selperiferie vervoer word, waar die sekretoriese vesikels met die plasmamembraan versmelt, hul lipied en proteïen by die plasmamembraan voeg en hul interne inhoud na die buitekant van die sel stort.
growwe ER –> gladde ER –> vervoer vesikels –> Golgi –> sekretoriese vesikels –> PM
Let daarop dat die endomembraanstelsel nie insluit nie mitochondria ook nie chloroplaste, wat onafhanklike organelle is en later in die konteks van energiemetabolisme bespreek sal word. Proteïene wat vir mitochondria of chloroplaste bestem is, sowel as proteïene wat vir die binnekant van die kern bestem is, word gemaak deur vry sitoplasmiese ribosome (ontdok aan enige membraan). Hierdie proteïene word dan in die onderskeie organelle ingevoer via gespesialiseerde proteïeninvoerstelsels (mitochondria en chloroplaste) of via die kernporieëkomplekse (kerne). Natuurlik word proteïene wat in die sitoplasma funksioneer ook deur vry sitoplasmiese ribosome gemaak.

Sitoskelet

Die sitoskelet is 'n ander sellulêre sisteem. Dit bestaan ​​uit aktienmikrofilamente, verskeie tipes intermediêre filamente en mikrotubuli. Dit is dinamiese strukture wat benodig word vir selvorm, selmobiliteit en organisasie en beweging van materiale binne die sel. Mikrofilamente is dunner, en vorm netwerke naby die plasmamembraan om die vorm van die sel óf te stabiliseer óf te verander, veral wanneer dele van die membraan na buite verleng word. Mikrotubuli (gepolymeriseer uit dimere van alfa- en beta-tubulien) dien as spore vir die vervoer van transportvesikels en sekretoriese vesikels deur motoriese proteïene, en ook vir die beweging van chromosome tydens seldeling. Kortom, mikrofilamente is vir selvorm, mikrotubuli is om goed in die sel rond te beweeg.

Ekstrasellulêre matriks

Buite die sel, oor die plasmamembraan, is die ekstrasellulêre matriks. By plante en gis is dit die selwand. In diereselle bestaan ​​dit uit kollageen en ander polimere van proteïene en polisakkariede.

Kern

Die kern bevat die sel’s chromosome. Alle chromosomale DNA-replikasie en transkripsie om RNA te maak vind in die kern plaas, sowel as RNA-verwerking. Die ensieme wat hierdie take verrig, die proteïene wat aan DNS bind om chromatien te vorm, inderdaad alle proteïene in die kern, word deur ribosome in die sitoplasma gemaak, en dan deur die kernomhulsel-poriekomplekse in die kern ingevoer. Omgekeerd word ribosomale en boodskapper-RNA's in die kern gemaak en verlaat die kern via dieselfde poriekomplekse, sodat hulle in sitoplasmiese proteïensintese kan funksioneer.

Sellulêre dinamika: Inner Life of the Cell molekulêre animasie

Kyk na die Inner Life of the Cell-video hieronder, en kyk of jy die verskillende komponente van die endomembraanstelsel kan identifiseer en kan vertel wat aangaan. Hierdie video is vir meer gevorderde studente, maar die middel van die video, wat begin met die plasmamembraan, illustreer die dinamiese interkonneksies tussen die selstrukture pragtig.

Die video begin met leukosiete (witbloedselle) wat langs 'n bloedvat rol. Endoteelselle is die selle wat die binneste voering van die bloedvat vorm. Seloppervlakproteïene op die witbloedsel werk in wisselwerking en bind aan die seloppervlakproteïene op die voering van die bloedvat om die witbloedsel te vertraag en te stop. Van hier af duik die video die sel in.

Die belangrikste dele om op te let:

  • Die plasmamembraan is 'n vloeibare mosaïek van fosfolipiede en proteïene.
  • Sfingolipiede en cholesterol maak dele van die plasmamembraan styf – hierdie rigiede dele word lipiedvlotte genoem, wat belangrik is vir selsein.
  • Die sel bevat verskillende tipes sitoskeletale elemente & # 8211 die video toon spektrien, 'n intermediêre filament aktien mikrofilamente en mikrotubuli. Laat’s nie bekommerd wees oor bykomende besonderhede genoem in die video.
  • Motorproteïene “loop” langs die mikrotubuli, wat vesikels heen en weer vervoer. Die “loop” van hierdie motorproteïene word aangedryf deur ATP-hidrolise.
  • Die kernomhulsel bevat porieë, en mRNA-molekules verlaat die kern in die sitoplasma deur die kernporieë.
  • Gratis ribosome in die sitoplasma vertaal en maak proteïene wat in die sitoplasma bly, of werk saam met spesiale proteïene wat dit lewer aan mitochondria en ander organelle wat onafhanklik is van die endomembrane stelsel.
  • Vrye ribosome inisieer ook translasie van endomembraansisteemproteïene en afgeskeide proteïene, maar hulle stop totdat hulle aan 'n proteïenkompleks in die rER vasgemaak word. Die rER is 'n deur, want al die ribosome wat daar geleë is, gee hierdie gedeelte van die ER 'n rowwe voorkoms in elektronmikrograwe. Membraanproteïene is in die ER-membraan ingebed, terwyl afgeskeide proteïene in die lumen beland.
  • Die membraan en afgeskeide proteïene word in vesikels na die Golgi vervoer.
  • Die Golgi voltooi die glikosilering van hierdie proteïene.
  • Sekretoriese vesikels word van die Golgi na die plasmamembraan vervoer, waar hulle versmelt.
  • Jy kan die res van die video ignoreer, alhoewel dit’s regtig cool. Dit wys hoe witbloedselle tussen die selle wat die bloedvat voer, indruk om by 'n plek van infeksie en inflammasie in die weefsels te kom.


Die produksie van 'n proteïen

Proteïene is een van die volopste organiese molekules in lewende stelsels en het 'n ongelooflike uiteenlopende reeks funksies. Proteïene word gebruik om:

  • Bou strukture binne die sel (soos die sitoskelet)
  • Reguleer die produksie van ander proteïene deur proteïensintese te beheer
  • Gly langs die sitoskelet om spiersametrekking te veroorsaak
  • Vervoer molekules oor die selmembraan
  • Bespoedig chemiese reaksies (ensieme)
  • Tree op as gifstowwe

Elke sel in 'n lewende stelsel kan duisende verskillende proteïene bevat, elk met 'n unieke funksie. Hulle strukture, net soos hul funksies, verskil baie. Hulle is egter almal polimere van aminosure, gerangskik in 'n lineêre volgorde (Figuur 1).

Die funksies van proteïene is baie uiteenlopend omdat hulle bestaan ​​uit 20 verskillende chemies verskillende aminosure wat lang kettings vorm, en die aminosure kan in enige volgorde wees. Die funksie van die proteïen hang af van die vorm van die proteïen. Die vorm van 'n proteïen word bepaal deur die volgorde van die aminosure. Proteïene is dikwels honderde aminosure lank en hulle kan baie komplekse vorms hê omdat daar soveel verskillende moontlike volgordes vir die 20 aminosure is!

Figuur 1 Proteïenstruktuur. Die gekleurde balle bo-aan hierdie diagram verteenwoordig verskillende aminosure. Aminosure is die subeenhede wat deur die ribosoom saamgevoeg word om 'n proteïen te vorm. Hierdie ketting aminosure vou dan om 'n komplekse 3D-struktuur te vorm. (Krediet: Lady of Hats van Wikipedia publieke domein)

In teenstelling met wat jy dalk glo, word proteïene nie tipies as 'n bron van energie deur selle gebruik nie. Proteïen uit u dieet word in individuele aminosure afgebreek, wat deur u ribosome weer saamgestel word in proteïene wat u selle benodig. Ribosome produseer nie energie nie.

Figuur 2 Voorbeelde van kosse wat hoë vlakke van proteïene bevat. (“Protein” deur National Cancer Institute is in die publieke domein)

Die inligting om 'n proteïen te produseer, word in die sel se DNA gekodeer. As 'n proteïen geproduseer word, word 'n kopie van die DNA gemaak (mRNA genoem) en hierdie kopie word na 'n ribosoom vervoer. Ribosome lees die inligting in die mRNA en gebruik die inligting om aminosure in 'n proteïen te versamel. As die proteïen binne die sitoplasma van die sel gebruik gaan word, sal die ribosoom wat die proteïen skep, vrysweef in die sitoplasma. As die proteïen op die lisosoom gerig word, 'n komponent van die plasmamembraan word of buite die sel afgeskei word, word die proteïen gesintetiseer deur 'n ribosoom op die growwe endoplasmiese retikulum (RER). Nadat dit gesintetiseer is, sal die proteïen in 'n vesikel van die RER na die cis gesig van die Golgi (die kant wat na die binnekant van die sel kyk).Soos die proteïen deur die Golgi beweeg, kan dit gewysig word. Sodra die finale gemodifiseerde proteïen voltooi is, verlaat dit die Golgi in 'n vesikel wat uit die trans gesig. Van daar af kan die vesikel na 'n lisosoom gerig word of na die plasmamembraan gerig word. As die vesikel met die plasmamembraan saamsmelt, sal die proteïen deel van die membraan word of uit die sel uitgestoot word.

Figuur 3 Diagram van 'n eukariotiese sel. (Fotokrediet: Mediran, Wikimedia. 14 Aug 2002)

Insulien

Insulien is 'n proteïenhormoon wat gemaak word deur spesifieke selle in die pankreas wat beta-selle genoem word. Wanneer die beta-selle aanvoel dat glukose (suiker) vlakke in die bloedstroom hoog is, produseer hulle insulienproteïen en skei dit buite die selle in die bloedstroom af. Insulien sein selle om suiker uit die bloedstroom te absorbeer. Selle kan suiker sonder insulien absorbeer. Insulienproteïen word eers geproduseer as 'n onvolwasse, onaktiewe ketting van aminosure (preproinsulien – Sien Figuur 4). Dit bevat 'n seinvolgorde wat die onvolwasse proteïen na die growwe endoplasmiese retikulum rig, waar dit in die korrekte vorm vou. Die teikenvolgorde word dan van die aminosuurketting afgesny om proinsulien te vorm. Hierdie gekapte, gevoude proteïen word dan na die Golgi gestuur in 'n vesikel. In die Golgi word meer aminosure (ketting C) van die proteïen afgesny om die finale volwasse insulien te produseer. Volwasse insulien word in spesiale vesikels gestoor totdat 'n sein ontvang word dat dit in die bloedstroom vrygestel word.

Figuur 4 Insulien rypwording. (Fotokrediet: Beta Cell Biology Consortium, Wikimedia. 2004. Hierdie foto is in die publieke domein.


4.4 Die endomembraanstelsel en proteïene

In hierdie afdeling gaan jy die volgende vrae ondersoek:

  • Wat is die verband tussen die struktuur en funksie van die komponente van die endomembraansisteem, veral met betrekking tot die sintese van proteïene?

Verbinding vir AP ® -kursusse

Benewens die teenwoordigheid van kerne, word eukariotiese selle onderskei deur 'n endomembraanstelsel wat die plasmamembraan, kernomhulsel, lysosome, vesikels, endoplasmiese retikulum en Golgi -apparaat insluit. Hierdie subsellulêre komponente werk saam om proteïene en lipiede te verander, merk, verpak en vervoer. Die growwe endoplasmiese retikulum (RER) met sy aangehegte ribosome is die plek van proteïensintese en modifikasie. Die gladde endoplasmiese retikulum (SER) sintetiseer koolhidrate, lipiede insluitend fosfolipiede en cholesterol, en steroïedhormone is betrokke by die ontgifting van medikasie en gifstowwe en berg kalsiumione op. Lysosome verteer makromolekules, herwin verslete organelle en vernietig patogene. Net soos jou liggaam verskillende organe gebruik wat saamwerk, gebruik selle hierdie organelle om spesifieke funksies te verrig. Byvoorbeeld, proteïene wat in die RER gesintetiseer word, reis dan na die Golgi-apparaat vir modifikasie en verpakking vir óf berging óf vervoer. As hierdie proteïene hidrolitiese ensieme is, kan dit in lisosome gestoor word. Mitochondria produseer die energie wat nodig is vir hierdie prosesse. Hierdie funksionele vloei deur verskeie organelle, 'n proses wat afhanklik is van energie wat deur nog 'n ander organel geproduseer word, dien as 'n kenmerkende illustrasie van die sel se komplekse, onderling gekoppelde afhanklikheid van sy organelle.

Inligting aangebied en die voorbeelde wat in die afdeling uitgelig word, ondersteun konsepte en leerdoelwitte wat in Big Idea 2 en Big Idea 4 van die AP ® Biologie Kurrikulumraamwerk uiteengesit word. Die leerdoelwitte wat in die Kurrikulumraamwerk gelys word, bied 'n deursigtige grondslag vir die AP ® Biologiekursus, 'n ondersoekgebaseerde laboratoriumervaring, onderrigaktiwiteite en AP ® eksamenvrae. 'n Leerdoelwit voeg vereiste inhoud saam met een of meer van die sewe Wetenskappraktyke.

Groot idee 2 Biologiese stelsels gebruik gratis energie en molekulêre boustene om te groei, te reproduseer en om dinamiese homeostase te handhaaf.
Blywende begrip 2.B Groei, voortplanting en dinamiese homeostase vereis dat selle interne omgewings skep en in stand hou wat verskil van hul eksterne omgewings.
Noodsaaklike kennis 2.B.3 Eukariotiese selle onderhou interne membrane wat die sel in gespesialiseerde streke verdeel.
Wetenskappraktyk 6.2 Die student kan verduidelikings van verskynsels konstrueer gebaseer op bewyse wat deur wetenskaplike praktyke geproduseer is.
Leerdoelwit 2.13 Die student is in staat om te verduidelik hoe interne membrane en organelle bydra tot selfunksies.
Groot idee 4 Biologiese sisteme is in wisselwerking, en hierdie sisteme en hul interaksies besit komplekse eienskappe.
Blywende begrip 4.A Interaksies binne biologiese sisteme lei tot komplekse eienskappe.
Noodsaaklike kennis 4.A.2 Die struktuur en funksie van subsellulêre komponente, en hul interaksies, verskaf noodsaaklike sellulêre prosesse.
Wetenskappraktyk 6.2 Die student kan verduidelikings van verskynsels konstrueer gebaseer op bewyse wat deur wetenskaplike praktyke geproduseer is.
Leerdoelwit 4.5 Die student is in staat om verduidelikings op grond van wetenskaplike bewyse te konstrueer oor hoe interaksies van subsellulêre strukture noodsaaklike funksies verskaf.

Onderwyserondersteuning

Studente sal hulp nodig hê om die endomembrane stelsel te visualiseer. Verduidelik byvoorbeeld hoe die binneste membraanoppervlak van 'n vesikel na die buitekant van die sel sal kyk sodra die vesikel met die plasmamembraan versmelt. Gebruik rekkies om vesikels te simuleer en merk die binnekant met 'n skerppunt of 'n pen. Volg die inkmerke terwyl die "vesikel"-rekkie met die selmembraan versmelt (sny die rekkie om die samesmelting wat gemodelleer word, te vergemaklik).

Studente mag dink dat alle ribosome aan die ruwe endoplasmiese retikulum geheg is. Beklemtoon dat daar ook vrye ribosome is. Hulle word in die sitosol aangetref waar hulle betrokke is by die sintese van sitosoliese proteïene, wat binne die sitosol bly. Vrye en gebonde ribosome is identies in struktuur. Individuele ribosome siklus tussen vrye en membraangebonde posisies soos nodig.

Mitochondria en chloroplaste bevat ook ribosome wat soos dié van prokariote lyk. Hierdie waarneming is een van die argumente ten gunste van die endosimbiotiese teorie.

"Gladde endoplasmiese retikulum is nie so belangrik soos die growwe endoplasmiese retikulum nie." Nee, beide endomembraan netwerke speel 'n belangrike rol in die lewe van 'n sel.

Die Wetenskappraktyk-uitdagingsvrae bevat bykomende toetsvrae vir hierdie afdeling wat jou sal help om vir die AP-eksamen voor te berei. Hierdie vrae handel oor die volgende standaarde:
[APLO 4.6]

Die endoplasmiese retikulum

Die endomembraansisteem (endo = "binne") is 'n groep membrane en organelle (figuur 4.18) in eukariotiese selle wat saamwerk om lipiede en proteïene te verander, te verpak en te vervoer. Dit sluit die kernomhulsel, lisosome en vesikels in, wat ons reeds genoem het, en die endoplasmiese retikulum en Golgi-apparaat, wat ons binnekort sal dek. Hoewel nie tegnies nie binne die sel, is die plasmamembraan by die endomembraansisteem ingesluit omdat dit, soos jy sal sien, met die ander endomembraneuse organelle in wisselwerking tree. Die endomembraanstelsel sluit nie die membrane van mitochondria of chloroplaste in nie.

Visuele verbinding

  1. Die vesikel beweeg vanaf die endoplasmiese retikulum om in die plasmamembraan ingebed te word.
  2. Die vesikel beweeg van die Golgi na die plasmamembraan om die proteïen buite vry te stel.
  3. Die vesikel beweeg van die endoplasmiese retikulum na die plasmamembraan, en keer terug na die Golgi-apparaat om gemodifiseer te word.
  4. Die vesikel beweeg van die endoplasmiese retikulum na die sitoplasmiese area en bly daar.

Die endoplasmiese retikulum (ER) (Figuur 4.18) is 'n reeks onderling verbind membraneuse sakke en buise wat gesamentlik proteïene modifiseer en lipiede sintetiseer. Hierdie twee funksies word egter in afsonderlike areas van die ER uitgevoer: onderskeidelik die growwe ER en die gladde ER.

Die hol gedeelte van die ER-buisies word die lumen of sisternale spasie genoem. Die membraan van die ER, wat 'n fosfolipied -tweelaag is wat met proteïene ingebed is, is deurlopend met die kernomhulsel.

Ruwe ER

Die growwe endoplasmiese retikulum (RER) word so genoem omdat die ribosome wat aan sy sitoplasmiese oppervlak geheg is, dit 'n gespikkelde voorkoms gee wanneer dit deur 'n elektronmikroskoop bekyk word (Figuur 4.19).

Ribosome dra hul nuut gesintetiseerde proteïene oor na die lumen van die RER waar hulle strukturele modifikasies ondergaan, soos vou of die verkryging van sykettings. Hierdie gemodifiseerde proteïene sal in sellulêre membrane geïnkorporeer word—die membraan van die ER of dié van ander organelle—of afgeskei word van die sel (soos proteïenhormone, ensieme). Die RER maak ook fosfolipiede vir sellulêre membrane.

As die fosfolipiede of gemodifiseerde proteïene nie bestem is om in die RER te bly nie, sal hulle hul bestemmings bereik via vervoervesikels wat uit die RER se membraan bot (Figuur 4.18).

Aangesien die RER besig is met die modifikasie van proteïene (soos byvoorbeeld ensieme) wat van die sel afgeskei sal word, sal jy korrek wees as jy aanvaar dat die RER volop is in selle wat proteïene afskei. Dit is byvoorbeeld die geval met lewerselle.

Gladde ER

Die gladde endoplasmiese retikulum (SER) is aaneenlopend met die RER maar het min of geen ribosome op sy sitoplasmiese oppervlak nie (Figuur 4.18). Funksies van die SER sluit in sintese van koolhidrate, lipiede en steroïedhormone ontgifting van medikasie en gifstowwe en berging van kalsiumione.

In spierselle is 'n gespesialiseerde SER genaamd die sarkoplasmiese retikulum verantwoordelik vir die berging van die kalsiumione wat nodig is om die gekoördineerde sametrekkings van die spierselle te aktiveer.

Skakel na Leer

Jy kan 'n uitstekende animasie van die endomembraanstelsel hier kyk.

  1. Die endomembraanstelsel verwerk en stuur proteïene wat deur die kern gespesifiseer word. In die kern word DNA gebruik om RNA te maak wat die kern verlaat en die sitoplasma van die sel binnedring. Die ribosome op die growwe ER gebruik die RNA om die verskillende tipes proteïene te skep wat die liggaam benodig.
  2. Die endomembraanstelsel verwerk en stuur proteïene wat deur die kern gespesifiseer word. Vanuit die kern gaan DNS uit en gaan die sitoplasma van die sel binne. Die ribosome op die growwe ER gebruik die DNS om die verskillende tipes proteïene te skep wat die liggaam benodig.
  3. Die endomembraanstelsel verwerk en stuur proteïene wat deur die kern gespesifiseer word. In die kern word DNA gebruik om RNA te maak wat die kern verlaat en die sitoplasma van die sel binnegaan. Die gladde ER gebruik die RNA om die verskillende tipes proteïen te skep wat deur die liggaam benodig word.
  4. Die endomembraanstelsel verwerk en stuur proteïene wat deur die kern gespesifiseer word. In die kern word DNA gebruik om RNA te maak wat die kern verlaat en die sitoplasma van die sel binnedring. Die ribosome op die gladde ER gebruik die RNA om die verskillende tipes proteïene te skep wat die liggaam benodig.

Loopbaanverbinding

Kardioloog

Hartsiektes is die grootste oorsaak van dood in die Verenigde State. Dit is hoofsaaklik as gevolg van ons sittende lewenstyl en ons hoë transvet diëte.

Hartversaking is net een van vele afwykende harttoestande. Hartversaking beteken nie dat die hart ophou werk nie. Dit beteken eerder dat die hart nie met genoeg krag kan pomp om suurstofryke bloed na al die lewensbelangrike organe te vervoer nie. As dit onbehandeld gelaat word, kan hartversaking lei tot nierversaking en mislukking van ander organe.

Die wand van die hart bestaan ​​uit hartspierweefsel. Hartversaking vind plaas wanneer die endoplasmiese retikulum van hartspierselle nie behoorlik funksioneer nie. As gevolg hiervan is 'n onvoldoende aantal kalsiumione beskikbaar om 'n voldoende sametrekkingskrag te aktiveer.

Kardioloë (kardi- = "hart" -oloog = "een wat studeer") is dokters wat spesialiseer in die behandeling van hartsiektes, insluitend hartversaking. Kardioloë kan 'n diagnose van hartversaking maak deur middel van fisiese ondersoek, resultate van 'n elektrokardiogram (EKG, 'n toets wat die elektriese aktiwiteit van die hart meet), 'n borskas X-straal om te sien of die hart vergroot is, en ander toetse. As hartversaking gediagnoseer word, sal die kardioloog tipies toepaslike medikasie voorskryf en 'n vermindering in tafelsoutinname en 'n oefenprogram onder toesig aanbeveel.

Die Golgi-apparaat

Ons het reeds genoem dat vesikels uit die ER kan bot en hul inhoud elders kan vervoer, maar waarheen gaan die vesikels? Voordat hulle hul eindbestemming bereik, moet die lipiede of proteïene binne die vervoervesikels nog gesorteer, verpak en gemerk word sodat hulle op die regte plek beland. Sortering, merking, verpakking en verspreiding van lipiede en proteïene vind plaas in die Golgi-apparaat (ook genoem die Golgi-liggaam), 'n reeks afgeplatte membrane (Figuur 4.20).

Die ontvangkant van die Golgi -apparaat word die cis gesig. Die teenoorgestelde kant word die trans gesig. Die vervoervesikels wat vanaf die ER gevorm het, reis na die cis gesig, versmelt daarmee en gooi hul inhoud in die lumen van die Golgi-apparaat leeg. Soos die proteïene en lipiede deur die Golgi beweeg, ondergaan hulle verdere modifikasies wat dit moontlik maak om hulle te sorteer. Die mees algemene verandering is die toevoeging van kort kettings suikermolekules. Hierdie nuut gemodifiseerde proteïene en lipiede word dan met fosfaatgroepe of ander klein molekules gemerk sodat hulle na hul regte bestemmings gelei kan word.

Laastens word die gemodifiseerde en gemerkte proteïene verpak in afskeidingsblasies wat uit die bot bot trans gesig van die Golgi. Terwyl sommige van hierdie vesikels hul inhoud in ander dele van die sel neersit waar hulle gebruik gaan word, versmelt ander sekretoriese vesikels met die plasmamembraan en stel hulle inhoud buite die sel vry.

In 'n ander voorbeeld van 'n funksie wat volg, het selle wat baie sekretoriese aktiwiteite ondergaan (soos selle in die speekselkliere wat spysverteringsensieme afskei of selle van die immuunstelsel wat teenliggaampies afskei) 'n oorvloed Golgi.

In plantselle speel die Golgi -apparaat die bykomende rol om polisakkariede te sintetiseer, waarvan sommige in die selwand opgeneem is en waarvan sommige in ander dele van die sel gebruik word.

Loopbaanverbinding

Genetikus

Baie siektes ontstaan ​​as gevolg van genetiese mutasies wat die sintese van kritieke proteïene voorkom. Een so 'n siekte is Lowe-siekte (ook genoem okulocerebrorenale sindroom, omdat dit die oë, brein en niere aantas). By Lowe-siekte is daar 'n tekort aan 'n ensiem wat na die Golgi-apparaat gelokaliseer is. Kinders met Lowe -siekte word met katarak gebore, ontwikkel gewoonlik niersiekte na die eerste lewensjaar, en het moontlik verstandelike verstandelike vermoëns.

Lowe -siekte is 'n genetiese siekte wat veroorsaak word deur 'n mutasie op die X -chromosoom. Die X-chromosoom is een van die twee menslike geslagschromosome, aangesien hierdie chromosome 'n persoon se geslag bepaal. Wyfies besit twee X-chromosome terwyl mans een X- en een Y-chromosoom besit. By wyfies word die gene op slegs een van die twee X-chromosome uitgedruk. Wyfies wat die Lowe-siektegeen op een van hul X-chromosome dra, is draers en toon nie simptome van die siekte nie. Mans het egter net een X-chromosoom en die gene op hierdie chromosoom word altyd uitgedruk. Daarom sal mans altyd Lowe-siekte hê as hul X-chromosoom die Lowe-siektegeen dra. Die ligging van die gemuteerde geen, sowel as die liggings van baie ander mutasies wat genetiese siektes veroorsaak, is nou geïdentifiseer. Deur middel van voorgeboortelike toetse kan 'n vrou uitvind of die fetus wat sy dra dalk met een van verskeie genetiese siektes aangetas is.

Genetici ontleed die resultate van prenatale genetiese toetse en kan swanger vroue raad gee oor beskikbare opsies. Hulle kan ook genetiese navorsing doen wat tot nuwe dwelms of voedsel lei, of DNS-ontledings doen wat in forensiese ondersoeke gebruik word.

Lysosome

Benewens hul rol as die spysverteringskomponent en organel-herwinningsfasiliteit van dierselle, word lisosome as dele van die endomembraanstelsel beskou. Lysosome gebruik ook hul hidrolitiese ensieme om patogene (siekteveroorsakende organismes) wat die sel kan binnedring, te vernietig. ’n Goeie voorbeeld hiervan kom voor in ’n groep witbloedselle genaamd makrofage, wat deel is van jou liggaam se immuunstelsel. In 'n proses bekend as fagositose of endositose, 'n gedeelte van die plasmamembraan van die makrofaag invagineer (vou in) en verswelg 'n patogeen. Die invagineerde gedeelte, met die patogeen binne, knyp homself dan van die plasmamembraan af en word 'n vesikel. Die vesikel versmelt met 'n lisosoom. Die lisosoom se hidrolitiese ensieme vernietig dan die patogeen (Figuur 4.21).

Wetenskappraktykverbinding vir AP®-kursusse

Aktiwiteit

Tuisgemaakte Selprojek. Deur goedkoop en algemene huishoudelike items te gebruik, skep 'n model van 'n spesifieke eukariotiese sel (bv. neuron, witbloedsel, plantwortelsel, of Paramesium) wat demonstreer hoe ten minste drie organelle saamwerk om 'n spesifieke funksie te verrig.

Dink daaroor

'n Sekere seltipe funksioneer hoofsaaklik om proteïene vir uitvoer te sintetiseer. Wat is die mees waarskynlike roete wat die nuutgemaakte proteïen deur die sel neem? Motiveer u voorspelling.

Onderwyserondersteuning

Die aktiwiteit is 'n toepassing van Leerdoelwit 2.13 en Wetenskappraktyk 6.2 en Leerdoelwit 4.6 en Wetenskappraktyk 1.4 omdat studente gevra word om 'n model te skep wat verskeie organelle in 'n spesifieke seltipe beskryf en dan te beskryf hoe organelle saamwerk om 'n kenmerkende funksie te verrig. van die sel.

Die Think About It -vraag is 'n toepassing van Leerdoelwit 4.4 en Wetenskappraktyk 6.4 omdat studente 'n voorspelling maak oor die interaksies van subcellulêre organelle by die uitvoering van 'n spesifieke funksie.

Die pad is ribosome → growwe ER → vesikel → Golgi apparaat → vesikel en vrystelling. Gebruik inligting in die teks.

As 'n Amazon Associate verdien ons uit kwalifiserende aankope.

Wil jy hierdie boek aanhaal, deel of wysig? Hierdie boek is Creative Commons Attribution License 4.0 en jy moet OpenStax toeskryf.

    As jy die hele of 'n gedeelte van hierdie boek in 'n gedrukte formaat herverdeel, moet jy die volgende erkenning op elke fisiese bladsy insluit:

  • Gebruik die inligting hieronder om 'n aanhaling te genereer. Ons beveel aan om 'n aanhalingsinstrument soos hierdie een te gebruik.
    • Skrywers: Julianne Zedalis, John Eggebrecht
    • Uitgewer/webwerf: OpenStax
    • Boektitel: Biologie vir AP®-kursusse
    • Publikasiedatum: 8 Maart 2018
    • Plek: Houston, Texas
    • Boek URL: https://openstax.org/books/biology-ap-courses/pages/1-introduction
    • Afdeling URL: https://openstax.org/books/biology-ap-courses/pages/4-4-the-endomembrane-system-and-proteins

    © 12 Januarie 2021 OpenStax.Handboekinhoud wat deur OpenStax vervaardig word, is gelisensieer onder 'n Creative Commons Attribution License 4.0-lisensie. Die OpenStax-naam, OpenStax-logo, OpenStax-boekomslae, OpenStax CNX-naam en OpenStax CNX-logo is nie onderhewig aan die Creative Commons-lisensie nie en mag nie sonder die vooraf en uitdruklike skriftelike toestemming van Rice University gereproduseer word nie.


    Wat is vesikels, en hoe werk dit?

    Vesikels is klein sakkies wat materiaal binne of buite die sel vervoer. Daar is verskeie tipes vesikels, insluitend transportvesikels, sekretoriese vesikels en lisosome.

    Hierdie artikel fokus op die funksies van vesikels en die verskillende tipes wat in die liggaam voorkom.

    Deel op Pinterest Alhoewel alle vesikels (insluitend lisosome, hier in rooi uitgebeeld) materiaal vervoer, het elke tipe 'n gespesialiseerde rol vir 'n biologiese proses.

    'n Vesikel is 'n selfstandige struktuur wat bestaan ​​uit vloeistof of gas wat omring en omring word deur 'n buitenste membraan wat die lipied-dubbellaag genoem word. Dit bestaan ​​uit hidrofiele koppe en hidrofobiese sterte wat saam groepeer.

    Om aan 'n vesikel te dink as 'n klein borrel wat materiaal berg en vervoer, kan mense help om 'n idee te kry van hoe hulle lyk en funksioneer binne 'n sel.

    Elke vesikeltipe het 'n ander funksie, en verskillende vesikels is nodig vir verskillende biologiese prosesse.

    Vesikels kan help om materiaal te vervoer wat 'n organisme nodig het om te oorleef en afvalmateriaal te herwin. Hulle kan ook giftige stowwe en patogene absorbeer en vernietig om selskade en infeksie te voorkom.

    Alhoewel hulle soortgelyk is aan vakuole, wat ook materiaal stoor, het vesikels hul eie unieke funksies en vermoëns. Hulle kan byvoorbeeld saamsmelt met die membrane van ander selle om 'n spesifieke rol uit te voer, soos om 'n ander sel af te breek.

    Vesikels help ook om materiaal soos proteïene, ensieme, hormone en neuro-oordragstowwe te berg en te vervoer. Hulle is 'n klein maar noodsaaklike deel van biologiese stelsels en prosesse soos:

    Vesikels kan baie funksies in organismes verrig. Daar is vyf hooftipes vesikels, en elkeen het sy eie funksie.

    Kom meer te wete oor die tipes vesikel hieronder.

    Vervoer vesikels

    Vervoerblasies help om materiale, soos proteïene en ander molekules, van een deel van 'n sel na 'n ander te verskuif.

    Wanneer 'n sel proteïene maak, help vervoerder vesikels om hierdie proteïene na die Golgi-apparaat te skuif vir verdere sortering en verfyning. Die Golgi-apparaat identifiseer spesifieke tipes vervoervesikels en rig hulle dan na waar dit nodig is.

    Sommige proteïene in die vervoervesels kan byvoorbeeld teenliggaampies wees. Dus, die Golgi-apparaat sal hulle in sekretoriese vesikels verpak om buite die sel vrygestel te word om 'n patogeen te beveg.

    Sommige wetenskaplikes verwys na die Golgi-apparaat as die sel se "poskantoor".

    Lysosome

    Lysosome is vesikels wat verteringsensieme bevat. Hulle is slegs teenwoordig in dierselle. Hulle funksioneer as deel van die sel se herwinningstelsel en kan ook help om seldood te inisieer.

    Wanneer 'n sel groot molekules moet herwin, stel lisosome hul ensieme vry om hierdie groter molekules in kleineres af te breek. Wanneer hulle die groter materie opgebreek het, kan die sel dit wat oorbly, herwin.

    As 'n sel iets skadeliks geabsorbeer het, soos 'n patogeen, kan dit sy lisosome gebruik om daardie bakterieë in te neem en dit met ensieme te vernietig.

    Wetenskaplikes is nog steeds nie seker waarom lysosome kan oorleef nie, aangesien hulle gevul is met ensieme wat selle soos hulself kan afbreek.

    Sekretoriese vesikels

    Sekretoriese vesikels speel 'n belangrike rol in die verskuiwing van molekules buite die sel, deur 'n proses wat eksositose genoem word. Hulle is noodsaaklik vir gesonde orgaan- en weefselfunksie. Byvoorbeeld, sekretoriese vesikels in die maag sal proteïenverterende ensieme vervoer om voedsel te help afbreek.

    Sinaptiese vesikels is nog 'n voorbeeld van 'n sekretoriese vesikel, en hulle is teenwoordig aan die einde van senuweeselle (neurone).

    Hierdie vesikels help om seine van een senuweesel na 'n ander oor te dra deur neurotransmitters vry te stel of af te skei wat reseptore in die volgende sel saam aktiveer. Hulle is 'n klein 30-40 nanometer in deursnee.

    Peroksisome

    Soos lisosome, bevat peroksisome verteringsensieme. Hulle gebruik ensieme om oortollige voedingstowwe in 'n sel te verteer, soos vetsure. Peroksisome breek ook alkohol af.

    Peroksisome gebruik ook 'n ensiem om waterstofperoksied in water en suurstof te breek, wat onskadelik en nuttig is vir die funksie van die sel.

    Peroksisome kan in vorm en grootte verskil, afhangende van die behoeftes van die sel wat hulle bedien. Hulle sal soms in getal en grootte toeneem as hulle byvoorbeeld baie alkohol moet afbreek.

    Ekstrasellulêre vesikels

    Ekstrasellulêre vesikels kan buite selle dryf.

    Vir baie jare het wetenskaplikes ekstrasellulêre vesikels gesien as onbeduidend vir selgesondheid en -funksionaliteit. Onlangse navorsing het egter voorgestel dat hierdie vesikels 'n belangrike rol speel in kommunikasie tussen selle en belangrike evolusionêre gevolge het.

    'n 2019 literatuuroorsig in die joernaal PLOS Biologie bespreek hoe virusse en bakterieë moontlik in interaksie met gesonde selle kan reageer via ekstrasellulêre vesikels.

    Meer navorsing is egter nodig om te verstaan ​​hoekom en hoe dit gebeur.


    Vir studente en onderwysers

    Slegs vir onderwysers

    BLYWENDE BEGRIP
    ENE-2
    Selle het membrane wat hulle toelaat om interne omgewings te vestig en in stand te hou wat verskil van hul eksterne omgewings.

    LEERDOELWIT
    ENE-2.J
    Beskryf die prosesse wat ione en ander molekules toelaat om oor membrane te beweeg.

    WESENTLIKE KENNIS
    ENE-2.J.1
    'n Verskeidenheid prosesse maak voorsiening vir die beweging van ione en ander molekules oor membrane, insluitend passiewe en aktiewe vervoer, endositose en eksositose.


    Een van die kenmerke van eukariotiese selle is dat hulle 'n aantal afsonderlike kompartemente bevat wat organelle genoem word. Vervat in 'n membraan wat soortgelyk is aan die plasmamembraan wat die sel self omsluit, verrig elke organel spesifieke funksies binne die sel. Baie makromolekules, soos proteïene en lipiede, moet tussen hierdie organelle, of van 'n organel na die seloppervlak beweeg word om uit die sel vrygestel te word. Hierdie makromolekules word vervoer deur membraangebonde strukture wat vesikels genoem word. Sodra die doel bereik is, stel 'n vesikel die inhoud vry deur sy membraan aan die membraan van die teiken te smelt. Hierdie samesmelting vereis dat SNARE-proteïene teenwoordig moet wees op beide die vesikel en die teikenmembrane. Die individuele SNARE-proteïene rits aanmekaar en vorm merkwaardig stabiel trans-SNARE-komplekse wat die energie verskaf wat nodig is om die membrane te versmelt (Jahn en Scheller, 2006 Rizo en Sudhof, 2012).

    Membraansamesmelting word hoogs gereguleer deur verskeie bewaarde families van proteïene. Hierdie regulatoriese proteïene verseker dat die SNARE membraansamesmeltingsmasjinerie net die korrekte membrane op die regte plek en die regte tyd inskakel en saamsmelt. Die identifisering en begrip van hierdie molekulêre masjinerie het selbioloë, biochemici en strukturele bioloë gefassineer vir baie dekades, en drie leiers op die gebied - James Rothman, Randy Schekman en Thomas Südhof - het die Nobelprys vir fisiologie of geneeskunde in 2013 gedeel. Nou, in eLife, Alexey Merz en kollegas aan die Universiteit van Washington Skool vir Geneeskunde—insluitend Braden Lobingier as eerste skrywer—werp nuwe lig op hierdie proses (Lobingier et al., 2014).

    Baie geleenthede bestaan ​​tydens membraanhandel vir beide toepaslike en onvanpas gemengde SNARE-komplekse om te vorm (sien byvoorbeeld Furukawa en Mima, 2014), en selle doen baie moeite om verkeerde samesmeltingsgebeure te voorkom. Selle reguleer waar en wanneer SNARE -komplekse op baie maniere vorm: dit sluit in die beperking van die ligging van aktiewe SNARE -proteïene tot samesmeltingsplekke, stimulering van samesmelting wanneer die korrekte SNARE -komplekse teenwoordig is, en die verwydering van verkeerde SNARE -komplekse voordat samesmelting kan plaasvind.

    Na samesmelting en vraglewering, demonteer die ATPase Sec18 (wat die gisweergawe van NSF in mense is) en sy vennoot Sec17 SNARE-komplekse sodat hulle herwin en hergebruik kan word in daaropvolgende samesmeltingsgebeurtenisse (Chang et al., 2012). Sec18 en Sec17 is egter in staat om SNARE-komplekse te herken en uitmekaar te haal by enige stap tydens handeldryf, hetsy voor of na samesmelting. Dit bied 'n dilemma vir die sel - hoe kan die voortydige demontage van die korrekte SNARE-komplekse voorkom word?

    Daar is gedink dat die Sec1/Munc18 (SM) familie van proteïene in staat was om die SNARE-komplekse te 'proeflees', deur te kontroleer dat die korrekte komplekse gevorm het (Starai et al., 2008). Dit is egter nie direk met SM-proteïene alleen gedemonstreer nie. Die funksie van SM-proteïene in die sel bly verwarrend en omstrede, aangesien hulle met individuele SNARE-proteïene, sowel as saamgestelde SNARE-komplekse kan interaksie hê (Carr en Rizo, 2010). Vier families van SM-proteïene reguleer verskeie stappe in die vesikelhandelweë: Sly1, Sec1/Munc18, Vps45 en Vps33. Deur op verskillende maniere aan SNARE's te bind, speel SM-proteïene 'n aantal rolle in die regulering van waar en wanneer die komplekse vorm. Hierdie rolle sluit in funksionering as SNARE-chaperone, SNARE-inhibeerders en SNARE-aktiveerders, en ook as stimuleerders van SNARE-gemedieerde kunsmatige vesikelsamesmeltingsreaksies.

    Deur 'n kombinasie van biochemiese rekonstitusie-eksperimente wat gesuiwerde proteïene gebruik, en genetiese eksperimente in gis, het Lobingier et al. openbaar 'n verrassende en bevredigende bevinding. Twee SM-proteïene - Sly1 en Vps33 - werk elk saam met die demontagefaktor Sec17 om die SNARE-komplekse te proeflees, wat die korrekte SNARE-komplekse beskerm teen uitmekaar gehaal word deur Sec17 en Sec18 (Figuur 1A). Boonop bind beide Sly1 en Vps33 swak aan saamgestelde SNARE-komplekse, maar Sec17 help om hierdie SM-proteïene op die korrekte SNARE-komplekse te laai. In die geval van onvanpas gepaarde SNAREs, of SNARE-komplekse wat op die verkeerde plek vorm, is dit waarskynlik dat Sec17 nie die SM-proteïen op hierdie komplekse sal laai nie en dus sal hulle vinnig uitmekaar gehaal word (Figuur 1B). Dus neem Sec17 'n nuwe rol aan: die beskerming van SNARE-komplekse van homself.

    Model vir die rol van Sec17 in die beskerming van SNARE-komplekse teen voortydige demontage, en vir die fasilitering van die demontage van verkeerd gevormde SNARE-komplekse.

    'n Vesikel stel sy inhoud vry deur met die membraan van sy teiken te versmelt. Vir die vesikel om by sy teiken vas te maak, moet die SNARE-proteïene op die teikenmembraan (rooi en groen) vorm trans-SNARE komplekse met die SNARE proteïene op die vesikelmembraan (donkerblou in (A) geel in (B)). Die SNARE-adapterproteïen Sec17 (pers) herken die SNARE-komplekse, en tot drie kopieë van Sec17 kan aan die kompleks bind. As 'n korrekte SNARE-kompleks gevorm het (A), Sec17 werf dan 'n SM-proteïen (blou boog): dit help om membraansamesmelting te bevorder, en die vesikel kan sy vrag in die teiken vrystel. As die kompleks egter verkeerd is (B), Sec17 betrek die ATPase Sec18 (groen) om die SNARE-kompleks uitmekaar te haal voordat samesmelting kan plaasvind: wanneer dit gebeur, kan die vesikel nie sy vrag in die teiken vrystel nie. In (A), nadat membraanfusie plaasgevind het, haal Sec17 en Sec18 die SNARE-komplekse uitmekaar vir gebruik in daaropvolgende samesmeltingsgebeurtenisse.

    Die verhoging van die temperatuur van die reaksie verhoog die tempo waarteen die SM-proteïene aan die SNARE-komplekse bind. Hierdie bevinding dui daarop dat die SM-proteïene 'n oorgang kan ondergaan van 'n konformasie wat geskik is vir binding aan 'n enkele SNARE-proteïen genaamd sintaksien, na een wat interaksie het met SNARE-komplekse - 'n idee wat voorheen vir ander SM-proteïene voorgestel is (sien byvoorbeeld Christie et al. , 2012).

    Meganisties dien Sec17 as 'n algemene SNARE-adapterproteïen, wat SNARE-komplekse bind en besluit of 'n SM-proteïen vir samesmelting of Sec18 vir demontage gewerf moet word. Nadat samesmelting plaasgevind het, bevoordeel Sec17 vermoedelik die werwing van Sec18 vir vinnige demontage en herwinning van die SNARE-komplekse. Hoe Sec17 hierdie kritieke besluite in samewerking met die SM-proteïene neem, sal ongetwyfeld deur verdere biochemiese en strukturele ondersoeke aan die lig gebring word. Vir hierdie doel dui onlangse resultate daarop dat, in die afwesigheid van SM-proteïene of Sec18, 'n proteïen genaamd α-SNAP (wat die soogdierweergawe van Sec17 is) inmeng met SNARE-ritssluiting en membraansamesmelting wanneer dit met 'n SNARE-kompleks bind (Park et. al., 2014). Sec17 tree op asof dit gereed is en wag vir die binding van 'n SM-proteïen of Sec18 vir sy daaropvolgende aktiwiteit.

    Is die Sec17-SM-proefleesaktiwiteit 'n universele kenmerk van Sec17 en al die SM-proteïene? Dit lyk waarskynlik dat SNARE-proeflees 'n kritieke meganisme is wat by alle stappe gebruik word om te verseker dat die korrekte membrane saamsmelt. Die feit dat verskeie van die SM-proteïene SNARE-komplekse styf kan bind in die afwesigheid van Sec17, dui egter daarop dat Sec17 onontbeerlik kan wees vir proeflees in sommige stadiums in vesikelhandel. Verder wag die uitwerking op hierdie proses van SNARE-transmembraandomeine en die teenwoordigheid van lipiede, plus die rol van die verskillende spesifieke bindingskomplekse wat aan beide SNARE's en SM-proteïene bind (Hong en Lev, 2014) steeds op ontdekking.


    Strukturele organisasie van die kern

    Die kern van die gemiddelde menslike sel is slegs 6 mikrometer (6 × 10 −6 meter) in deursnee, maar dit bevat ongeveer 1,8 meter DNA. Dit is versprei onder 46 chromosome, wat elk bestaan ​​uit 'n enkele DNA-molekule van ongeveer 40 mm (1,5 duim) lank. Die buitengewone verpakkingsprobleem wat dit inhou, kan in die vooruitsig gestel word deur 'n skaalmodel wat 'n miljoen keer vergroot is. Op hierdie skaal sou 'n DNA -molekule 'n dun string van 2 mm dik wees, en die gemiddelde chromosoom sou 40 km (DNA) DNA bevat. Met 'n deursnee van slegs 6 meter sou die kern 1 800 km (1 118 myl) DNA bevat.

    Hierdie inhoud moet so georganiseer word dat dit akkuraat en selektief na RNA gekopieer kan word. DNA word nie net soos 'n tou in die kern vasgedruk of in die kern ingewikkeld nie, maar word deur molekulêre interaksie met spesifieke kernproteïene georganiseer in 'n presies verpakte struktuur. Hierdie kombinasie van DNA met proteïene skep 'n digte, kompakte vesel genaamd chromatien. 'n Uiterste voorbeeld van die geordende vou en verdigting wat chromatien kan ondergaan, word gesien tydens seldeling, wanneer die chromatien van elke chromosoom kondenseer en tussen twee dogterselle verdeel word (sien onder Seldeling en groei).


    Wat gebeur met ingebedde membraanproteïene nadat 'n vesikel gevorm is? - Biologie

    C2006/F2402 '11 OORSIG VAN LESING # 13

    (c) 2011 Dr. Deborah Mowshowitz, Columbia Universiteit, New York, NY. Laaste opdatering 03/02/2011 04:34 PM

    I. Hoe werk Co-translational Import Work? (A & B = onderwerp VII van lesing 12)

    A. Seinhipotese -- dit is gedek in lesing 12 -- Sien Uitdeelstuk 12C Seinhipotese -- Co-translational Import

    B. Hoe kruis of gaan proteïene die ER-membraan binne? Sien Uitdeelstuk 12D Hoe proteïene in ER-membraan invoeg. en/of fig. 22-17 van Becker.

    1 . Hoe proteïene deur die membraan ingaan/beweeg - belangrike punte

    a. SP vorm waarskynlik lus nie pyl nie. Lus gaan kanaal (translokon) in membraan binne. SP-lus is waarskynlik wat die kanaal aan die sitoplasmiese kant oopmaak (hekke).

    b. Proteïen kom binne soos dit gemaak word. By mense gaan groeiende proteïenkettings gewoonlik die ER binne soos die kettings gesintetiseer word (ko-translasie-invoer).

    Let wel: In eensellige organismes gaan oplosbare proteïene wat vir die ER-lumen bestem is, dikwels die ER binne nadat hulle klaar is (post-translasie-invoer). Post-translasie-invoer in die ER sal hier geïgnoreer word, maar word breedvoerig in selbiologie behandel.

    c . Hoe word transmembraanproteïene in die membraan geanker? 'n Hidrofobiese volgorde kan die opening van die porieë sywaarts veroorsaak, sodat proteïen uit die porieë gly, lateraal, in lipied-dubbellaag. Hierdie hidrofobiese rye word gewoonlik 'stop-oordrag'-reekse en/of 'anker'-reekse genoem.

    d. Waar sal proteïen eindig? Proteïen kan die hele pad deur die membraan gaan en eindig as 'n oplosbare proteïen in die lumen (soos in voorbeeld hierbo, op 12B) of proteïen kan gedeeltelik deurgaan en as 'n transmembraanproteïen eindig. Hang af van volgorde van proteïen.

    2 . Tipes proteïene wat kan ontstaan ​​(sien uitdeelstuk 12D)

    a. Oplosbare proteïen in lumen . Gebeur as proteïen heeltemal deur die membraan beweeg en SP (aan die amino-kant) verwyder word, soos hierbo.

    b. Integrale membraanproteïen geanker in membraan deur SP met geen sitoplasmiese domein nie. Dit gebeur as SP aan die amino-punt is en nie verwyder word nie.

    c. Enkeldoorlaat transmembraan proteïen - kry een van 2 moontlikhede:

    (1). Tipe 1: Amino-kant is aan die lumenkant van membraan (aan E-kant) Karboksiel-kant is in sitoplasma (aan P-kant van membraan)
    Een manier waarop dit kan gebeur: As SP op die amino-punt is, en SP verwyder is, en daar is 'n hidrofobiese volgorde (wat optree as 'n stop-oordrag- of ankervolgorde) in die middel van die peptied.

    (2). Tipe 2: Karboksielkant is aan die lumenkant van membraan (aan E-kant) Amino-kant is in sitoplasma (aan P-kant)
    Een manier waarop dit kan gebeur: As SP in die middel is, nie aan die amino-kant nie. SP word in hierdie geval nie verwyder nie -- dit word die transmembraandomein van die proteïen. (SP verdubbel as stop-oordrag of ankervolgorde.)

    d. Multipass transmembraan proteïen. (Vereis een SP en verskeie hidrofobiese (begin/stop) reekse.

    (1). Hidrofobiese volgordes kan die proses (om deur porie beweeg) stop en proteïen in membraan anker, soos hierbo verduidelik.

    (2). Hidrofobiese volgorde s in die middel van die peptied kan herbegin lus & # 8594 multipass proteïen. Dit word gewoonlik "start-transfer"-reekse genoem (sien 4).

    (3). 'Begin-oordrag'- en' stop-oordrag'-rye is waarskynlik ekwivalent. Rol hang af van waar in proteïene hulle voorkom. (Beide begin- en stop-oordragvolgorde word ook 'topogeniese rye' genoem, aangesien dit die topologie van die voltooide peptied bepaal.)

    (4) 'n Volgorde wat die deurgang van 'n proteïen deur die translokoon begin of weer begin, word gewoonlik 'n 'beginoordragvolgorde' genoem, selfs al dien dit ook as 'n stop of anker in die membraan.

    e. Lipied-geankerde proteïene (FYI): Proteïene wat aan lipiede geanker moet word op die buite van die plasmamembraan word gewoonlik soos volg gemaak: Proteïen word op RER gemaak en in die ER-membraan ingevoeg. Nadat die proteïen die plasmamembraan bereik het, word die ekstrasellulêre domein losgemaak van die res van die proteïen en aan lipied geheg. (Proteïene moet geanker word aan die plasmamembraan op die binne word op sitoplasmiese ribosome gemaak.) Sien Becker as jy nuuskierig is oor die besonderhede.

    Teen hierdie tyd behoort jy probleme 3-1 tot 3-3 & 3-4, A-B te kan doen.

    C.Wat is die lot van proteïene wat op aangehegte ribosome gemaak word? Dit word deel van die endomembraanstelsel en/of verlaat die sel.

    • Bly in die membraan geplaas - word 'n transmembraanproteïen - enkel of meervoudig (besonderhede hierbo)
    • Gaan heeltemal oor die membraan en beland in lumen van ER

    2. Die meeste proteïene reis van ER na Golgi ('n paar kan in ER bly) - vesikels wat proteïenknoppe van die ER af vervoer, reis na Golgi en smelt saam met die kant van Golgi (naaste aan die kern).

    3. Die meeste proteïene word in die Golgi gesorteer en verwerk en verpak in vesikels wat van die transkant van Golgi af bot (ook genoem TGN = trans Golgi-netwerk).

    4. Waar gaan die proteïene en/of vesikels dan heen?

    a. Sekretoriese vesikels (vesikels betrokke by gereguleerde afskeiding) → gebied naby plasmamembraan

    (1). Vesikels versmelt slegs met plasmamembraan in reaksie op sein (soos hormoon, verandering in plaaslike Na + konsentrasie, ens.)

    (2). Die 'sein' veroorsaak gewoonlik 'n toename in intrasellulêre Ca 2+, wat die samesmelting direk veroorsaak, wat eksositose veroorsaak.

    (3). Versmelting lei tot: Vrystelling van inhoud buite sel en/or toevoeging van materiaal tot selmembraan. Klik hier vir animasie #1 -- geannoteerde en animasie #2 -- groter maar nie geannoteer nie.

    b. Standaard vesikels (vesikels betrokke by konstitutiewe afskeiding) → plasmamembraan → versmelt outomaties (konstitutief) en stel inhoud vry. Dieselfde as in (a) -- lei tot byvoeging van materiaal by membraan of daarbuite. EGTER geen sein is nodig vir samesmelting nie. Dit is waarskynlik die "default" vir proteïene wat na die ER gerig word, maar geen bykomenderigtinginligting.

    c. Vesikels wat hidrolase bevat → Lysosome (besonderhede sal later bespreek word).

    d. Vesikels wat ander ensieme bevat 8594 ander dele van EMS (sommige ensieme kan in trans -Golgi bly, maar ander bot af en gaan terug na ander dele van Golgi, ER, ens.

    II. Wat gebeur in/op die ER?

    A . Wat gebeur binne ER

    1 . Vou van proteïene -- vereis chaperones.

    a. Chaperones (ook genoem chaperoniene) - proteïene wat nodig is om te help met proteïenvou. Chaperones word gebruik elke keer as 'n proteïen ontvou bly of ontvou word om 'n membraan te kruis (of hervou aan die ander kant). Verskillende chaperones word in verskillende dele van die sel aangetref.

    b. Chaperones is van twee hooftipes (families) -- HSP 60 (vorm vat) of HSP 70 (bind aan hidrofobiese streke). Verskil in molekulêre gewig (60 K vs 70 K) en wyse van werking. (Sien 'n gevorderde teks as jy nuuskierig is oor die meganismes.)

    c. Die belangrikste chaperone binne die ER is 'n lid van die HSP 70 -familie, ook genoem & quotBiP & quot

    d. Hoekom word chaperones HSP genoem 60, HSP 70? HSP = hitteskokproteïen. Chaperones, ook bekend as HSP's, word in groot hoeveelhede gemaak na blootstelling aan hoë temperature. (Dit is hoe hulle die eerste keer ontdek is.)

    e. Finale vorm. Aminosuurvolgorde van proteïen bepaal finale, gevoude vorm, maar chaperone is nodig om te help om die finale toestand te bereik.

    2. Ensiematiese Modifikasies. Die toepaslike ensieme binne die ER kataliseer die volgende:

    a. Maak van S-S verbande . In eukariote word alle S-S-bindings in proteïene binne die ER gevorm. Proteïene wat in die sitoplasma gemaak word, het nie S-S-bindings nie. Sitoplasmiese proteïene bevat wel sisteïene en het vrye SH-groepe.

    b. Begin van N-glikosilering . Oligosaccacharides word by die N van die amied van asparagien-sykettings gevoeg (dit word N-glikosilering genoem.) Sien Becker fig. 12-7 as jy nuuskierig is oor die biochemiese besonderhede. Bykomende stappe van glikosilering vind plaas in die Golgi-besonderhede hieronder.

    c. Verwydering van SP (soms)

    (1). Vereis seinpeptidase (ensiem) en spesifieke teikenvolgorde in substraat (nuutgemaakte proteïen).

    (2). SP word nie altyd verwyder nie, maar as dit is, is dit waar verwydering plaasvind.

    3. Sommige proteïene bly in ER (in lumen of membraan) die meeste beweeg na Golgi.

    4. Wat gebeur met proteïene in ER wat nie behoorlik vou nie? Sien Becker bl. 750-752 (755-757) .

    • 'n Groot deel van alle proteïene wat in sel gemaak word, vou nie behoorlik nie en word afgebreek.

    • Vernietiging van baie proteïene word gereguleer -- vlak van proteïenaktiwiteit kan beheer word deur die tempo van proteïenafbraak aan te pas asook deur die tempo van sintese aan te pas, terugvoer van aktiwiteit, modifikasie, ens. Meer besonderhede en/of voorbeelde volg.

    B. Wat gebeur op buite van ER (behalwe proteïensintese)

    1. Lipiedsintese

    a. Invoeging: Lipiede gemaak en ingevoeg op sitoplasmiese kant (sitoplasmiese pamflet) van membraan deur ensieme wat aan/in membraan geheg is.

    b. Blaai: Ensieme ('flippases' = vervoerders) word benodig om amfipatiese lipiede van een pamflet (P-kant) van membraan na die ander pamflet (E-kant) te verskuif. As lipiede verkieslik van die een kant van die membraan na die ander beweeg word, is vervoer aktief en vereis ATP.

    c. Vervoer: Lipiede kan dele van sel bereik wat nie aan ER gekoppel is nie deur vesikels en/of vervoer (uitruil) prot eins.

    2. Sommige ontgiftings en ander reaksies word deur proteïene aan die sitokant van ER gekataliseer. Sien teks vir besonderhede indien belangstel.

    Probeer probleem 3-13 om die struktuur en funksie van die ER te hersien.

    III. Golgi-kompleks - Struktuur en amp funksie

    A. Hoe dinge daar kom -- van ER in bedekte vesikels (jas gemaak van proteïen genoem coatomer of COP in plaas van clathrin). Klik hier vir 'n animasie van hoe materiaal van ER na en deur Golgi oorgaan.

    B. Struktuur & Algehele verkeersvloei - Sien Sadava, fig 5.10 (4.11) of Becker fig. 12-4 en 12-8

    1. Twee kante van stapel

    a. cis/vormende gesig (sy naaste aan kern en amp ER)

    b. trans/volwasse gesig (weg van die kern)

    2. Drie basiese dele of kompartemente in 'n stapel

    a. CGN (cis-Golgi-netwerk) of cis Golgi -- kan samesmeltende vesikels insluit

    b. mediale sisternae (sacs) -- deel tussen 'cis' en 'trans' Golgi

    c. TGN (trans-Golgi-netwerk) of trans-Golgi -- kan ontluikende vesikels insluit

    3 . Verskillende merkerensieme/-funksies word in verskillende dele aangetref. (Sien Becker vye 12-5 & amp 12-6)

    Ensieme wat uniek is vir enige selorganel of kompartement word 'merkerensieme' genoem. = hul teenwoordigheid is 'n 'merker' vir die teenwoordigheid van die kompartement of organel.

    4. Sakkies in stapel verbind deur vesikelverkeer -- nie heeltemal duidelik watter kant toe vervoervesikels gaan of wat hulle dra nie. Dit is duidelik dat nuutgemaakte proteïen en lipied deur die Golgi van die cis gesig na die trans gesig, soos op hierdie animasie getoon.

    C. Funksie -- watter reaksies vind binne Golgi plaas?

    1. Voltooi N-glikosilering -- oligosakkaried wat by glikoproteïene in ER gevoeg is, word gemodifiseer. Hierdie oligosakkariede is geheg aan & quotN & quot van amied -sykettings van aspersies (asn's).

    2. Doen O-glikosilering van glikoproteïene. Suikers word by "O" van die hidroksiel van die syketting van ser & thr gevoeg.

    3. Versamel suikers van proteoglikane (lineêre kettings van herhalende volgorde = GAG's)

    4. Konsentreer, sorteer proteïene . Dit vind plaas by trans gesig (TGN). Verskillende areas van Golgi het reseptore wat proteïene vasvang wat na verskillende bestemmings gaan.

    Om te hersien hoe proteïene na die regte plek gerig en gewysig word in die ER en Golgi, probeer probleem 3-4 as jy dit nog nie gedoen het nie.

    IV. T ransport Deur die Golgi -- Hoe beweeg vrag (nuutgemaakte proteïene) deur die Golgi? Is sisternae stilstaande of vorder hulle? Sien uitdeelstuk 13A.

    A. Agtergrond

    1. Wat is bekend:

    a. Vervoer vesikels

    (1). Vesikels kan een sak (cisterna) van die Golgi afbreek en in dieselfde stapel met 'n ander versmelt.

    (2). In vitro , vesikels kan saamsmelt met sisternae van 'n ander stapel. (Sien probleem 3-10.)

    b. Modifikasie ensieme: Verskillende modifikasie-ensieme word in verskillende dele van die Golgi (cis, mediale trans) aangetref. Dieselfde ensieme (merker-ensieme) word altyd in dieselfde deel van Golgi aangetref.

    c. Vrag: Vrag (nuutgemaakte proteïen van die ER) beweeg deur die Golgi van cis na trans.

    2. Drie groot kwessies (Sien tabel op 13A)

    a. Rigting van vesikelverkeer: Watter kant toe gaan die vesikels?

    (1). cis aan trans = vorentoe = anterograde?

    (2). trans aan cis = agteruit = terugwaarts?

    (3). Beide? Ouer modelle het aangeneem dat dit vorentoe was, maar huidige bewyse dui aan dat dit beide is - sommige vesikels gaan in die een rigting en sommige die ander, soos in Becker fig. 12-8.

    b. Wat dra die vesikels?

    (1). Vragproteïene - Nuutgemaakte proteïene van die ER, en/of

    (2). Wysigingsensieme - Word in die Golgi gebruik om die nuutgemaakte vragproteïene aan te pas

    c. Beweeg sisterne? Waaruit dra die nuutgemaakte materiaal cis aan trans, die sisternae of die vesikels?

    d. Algehele: Wat gebeur met die samestelling van elke sak? Verander die inhoud van modifikasie-ensieme of die vrag?

    B. Modelle -- sien uitdeelstuk 13A.

    1. " Vesikelvervoermodel" of Stationary Cisternae Model

    a. Transportvesikels beweeg hoofsaaklik vorentoe (anterograde) -- in die rigting trans gesig. Vir 'n animasie van hierdie proses, sien hier.

    b. Vesikels dra vrag -- vesikels dra nuutgemaakte proteïene van een deel van Golgi na die volgende deel vir bykomende wysigings.

    c. Sakke van Golgi (en hul kenmerkende ensieme) bly sit - nuutgemaakte proteïene (vrag) gaan deur middel van vesikels van sak tot sak.

    d. Netto resultaat: Ensiem samestelling van elke sakkie bly dieselfde . Elke deel bly op dieselfde plek en hou vas aan sy kenmerkende ('merk') ensieme. Dit is die substrate van die ensieme (die nuutgemaakte vragproteïene) wat deurgaan, wat deur die vesikels van sak tot sak gedra word.

    2. & quotCisternal Maturation Model & quot = 'n gewysigde Progressiemodel

    a. Transportvesikels beweeg hoofsaaklik retrograde -- in die rigting cis gesig.

    b. Vesikels dra ensieme om proteïene te verander en te sorteer. Hulle dra nie die nuutgemaakte proteïene uit die ER nie.

    c. Sakke van Golgi beweeg , wat nuutgemaakte proteïene en lipiede binne dra. Nuwe sakkies word voortdurend gevorm by die cis gesig van materiaal wat vanaf die ER vervoer is. Ou sakke is verlore uit die trans gesig soos hulle ouer word.

    d. Netto resultaat: Ensiemsamestelling van elke sak verander met tyd. Die ensiemsamestelling van elke individuele sakkie verander voortdurend soos dit verouder en weggaan cis aan trans gesig. Die kenmerkende ensieme wat in die sakkies op elke posisie van die Golgi voorkom (cis, medial & amp trans) bly egter dieselfde, omdat die ensieme teruggekeer word. hulle terug na nuwer sakke (nader aan die cis-gesig).

    3. Verbindingsmodel (Ter inligting) -- 'n ander moontlikheid is dat die Golgi-sakkies eintlik verbind is (alhoewel dit lyk asof hulle apart is), en dat proteïene heen en weer beweeg van een sak na die volgende, hoewel netto grootmaatvloei van nuutgemaakte proteïene van cis aan trans. Daar is nie veel bewyse of entoesiasme vir hierdie model nie, maar sommige onlangse data met behulp van geneties gemodifiseerde proteïen gemerk met GFP is geïnterpreteer ter ondersteuning van hierdie model.

    4. Wat gebeur regtig? Die modelle hierbo sluit mekaar nie uit nie, so 'n hibriede model is moontlik. Slegs nuwe eksperimente wat nuwe data genereer, sal die vraag oor hoe materiaal werklik beweeg, besleg. Nie alle materiale mag op dieselfde manier deur die Golgi beweeg nie. Vir 'n oorsig van die modelle en die data vanaf 1998 (die 100ste herdenking van die ontdekking van die Golgi) sien Coming to Grips with the Golgi.

    Probeer probleem 3-10 om die verkeer deur die Golgi te hersien. Sien ook probleme 3R-8 & 3R-9.

    V. Lysosome - - 'n voorbeeld van sortering na die Golgi - Sien Becker fig. 12-9 & Uitdeelstuk 13B

    A. Wat is in 'n lisosoom?

    1. Lisosome bevat twee klasse proteïene.

    a. Ensieme -- Baie verskillende suurhidrolases wat verskillende makromolekules verteer.

    b. Substrate van die hidrolase -- Proteïene wat afgebreek moet word.

    2. Alle proteïene wat in lisosome afgebreek moet word, is in 'n membraan ingesluit.

    a. Endo/fagositose: Die meeste proteïene wat in lysosome afgebreek moet word, kom van buite die sel deur vesocytose of endositose. Sien Sadava fig. 5.11 (4. 12).

    b. Autofagie: Sommige proteïene wat afgebreek moet word, kom van die sitoplasma af en word omring deur interne membrane. (Sien 'autophagy' in tekste as jy belangstel in meer besonderhede. 'n Prent is in Becker, fig. 12-22.)

    3. Hoe kom twee klasse proteïen bymekaar? Vesikel of kompartement wat substraat bevat (proteïene wat afgebreek moet word) versmelt met vesikel wat ensieme bevat -- óf 'n vesikel met nuutgemaakte hidrolases óf 'n voorafbestaande lisosoom.

    B . Hoe kom hidrolases by lisosome? Normale pad (Sien boaan uitdeelstuk 13B. Stappe verwys na nommers op uitdeelstuk.)

    1. Hoe bereik hidrolase die Golgi?

    a. Ensiemsintese: Hidrolase word gemaak op ribosome wat aan ER gebind is. Ensieme voer ER-translasioneel in (soos dit gemaak word).

    b. Vervoer na Golgi: Hidrolase word in vesikels na Golgi vervoer. Stap 1 en amp 2.

    2 . Hoe word hidrolases geïdentifiseer en gemerk vir vervoer na lisosome?

    a. Lokalisering sein -- Die meeste hidrolases wat vir lisosome bestem is, het 'n spesiale volgorde/pleister.

    b. Lees die LS -- Ensiem(e) herken die volgorde/pleister en voeg Mannose-6-P by (N-glikosilering begin in ER deur byvoeging van standaard oligosakkaried. Modifikasie van standaard suikers na M6P vind plaas in Golgi -- hierdie modifikasie gebeur net met proteïene met die behoorlike aminosuurvolgorde = oplosbare hidrolases gebind vir lisosome) Stap 3.

    3. Rol van M6P-reseptor -- hoe word die merker herken?

    a. Bind die M6P -- Reseptor in spesiale deel van trans Golgi bind proteïene met M6P. Stap 4.

    b. Sorteer in trans Golgi - Proteïene met M6P en hul reseptore versamel in bedekte putte (stap 5) en bot af (stap 6) en gaan na 'n sorteer vesikel/endosoom (stap 7).

    c. Betekenis hiervan -- Baie proteïene word in die Golgi gesorteer, en die meganisme kan soortgelyk wees -- elke klas vragproteïene -- almal met 'n spesifieke lokaliseringsein of merker -- kan ooreenstemmende reseptore in 'n spesifieke deel van die Golgi ontmoet.

    4. Sorteer na die Golgi

    a. Sorteer vesikel/Endosoom sorteer verskeie tipes reseptore en hidrolase. Dieselfde as wat tydens RME gebeur wanneer reseptore en ligande gesorteer word. (stap 7)

    b. Herwinning: M6P-reseptore herwin terug na Golgi (stappe 8A en amp 10) vesikels met hidrolases voeg by ou lisosoom of vorm nuwe (stappe 8B & 9). Let daarop dat 8A en 8B gelykstaande is aan dieselfde nommers op die uitdeelstuk van RME. 8B gaan na die lisosoom en 8A herwin terug na die membraan waaruit dit kom.

    c. SNARE. (Ter inligting) Hoe versmelt verskeie vesikels wanneer hulle die regte teiken bereik? Daar is ooreenstemmende transmembraanproteïene (SNAREs) op die teikenmembraan en die vesikelmembraan. Die sitoplasmiese domeine van die proteïene is komplementêr en pas met mekaar. Sien SNARE-hipotese in Becker, p. 351-352 (348-349), as jy belangstel in meer besonderhede.

    C. Scavenger Pathway & lisosomale siektes ( Sien onderkant van die uitdeelstuk 13B)

    1. I-sel siekte (ICD) -- wat gebeur as die ensiem wat die vorming van M6P kataliseer, ontbreek.

    a. Die primêre gebrek: In I-sel siekte is die defek in die geen vir 'n ensiem wat verander almal die oplosbare hidrolases. Soveel hidrolases word aangetas, nie net een nie. (Hydrolases wat membraanproteïene is, word nie geraak nie.) Stap 3 word oorgeslaan.

    b. Wat gebeur met die hidrolase: Al die oplosbare suurhidrolases het nie M6P nie. Al die hidrolases wat normaalweg by M6P -reseptore bly, gaan dus na die verkeerde deel van die Golgi. Die hidrolases beland dan in verstek vesikels. (soos in stap 11) Die verstek vesikels versmelt met die plasmamembraan en die hidrolase verlaat die sel. (Stap 12) Die hidrolases bereik nooit die lysosome nie.

    c. Die gevolge: Insluitingsliggame vorm = vesikels vol onverteerde materiale wat normaalweg in lisosome afgebreek word. ("Lysosome" bevat substraat, maar geen hidrolases om die substraat af te breek nie.)

    (1). Nie alle lysosomale ensieme word geraak by I (insluiting) siekte nie. Dit impliseer dat daar ander maniere is om hidrolases na die lysosome te stuur. (Sien probleme 3-18 en amp 3R-1 vir voorbeelde van alternatiewe paaie.)

    (2). Nie alle weefsels word geraak by I -sel siekte nie. Die lewer word byvoorbeeld nie geraak by ICD nie. Dit impliseer dat in verskillende weefsels óf verskillende weë (na lisosome) gebruik word, en/of dat verskillende ensieme krities moet wees vir behoorlike lisosomale funksie.

    2. Standaard lysosomale stoor siektes

    a. Wat is 'n lysosomale opbergingsiekte? Dit is wat gebeur as een hidrolase ontbreek of gebrekkig. 'n Ander ensiem ontbreek in elke siekte.

    b. Voorbeelde: Gaucher se of Gaucher (uitgespreek 'Go-shay') siekte en Tay-Sachs siekte. In hierdie gevalle ontbreek slegs een hidrolase as gevolg van 'n defek in die geen vir daardie ensiem. Alle ander hidrolases bereik die lisosome en funksioneer normaal.

    c. Hoe verskil ek siekte? In I-siekte ontbreek die meeste van die hidrolases van lisosome -- die hidrolases word gemaak, maar word nie na lisosome vervoer nie. Die gebrek is nie in die geen vir 'n spesifieke hidrolase. Die defek is in 'n geen vir 'n modifikasie-ensiem. Hierdie ensiem verander die suikers wat aan geheg is baie verskillendehidrolase.

    d. Genetika: Elke standaard lisosomale stoorsiekte of I-siekte word deur 'n enkele, resessiewe mutasie veroorsaak - maar die mutasie in elke siekte is anders.

    3. Bergings (aasdier) pad -- herstel normale hidrolases wat per ongeluk buite die sel beland.

    a. Sommige M6P-reseptore is "verkeerd gerig": hulle word nie na Golgi herwin nie -- in plaas daarvan bereik hulle plasmamembraan in sommige selle (by verstekpad?). Sien stippellyn onderaan uitdeelstuk 13B.

    b. Sommige normale hidrolases (met M6P) is " misdirected & quot-hulle bereik buite-sellulêre vloeistof (standaard pad?)-& quotescape & quot uit sel. (Soos in stappe 11 en 12.)

    c. Misplaaste reseptore kan misplaaste hidrolases vasvang: M6P-reseptore op die plasmamembraan bind enige ekstra-sellulêre hidrolases wat die sel " ontsnap" (aangesien dit normale hidrolase is met M6P aangeheg). Dit is die "scavenger" deel.

    d. "Escaped" Hidrolase kan deur RME herwin word : Hidrolases wat aan reseptore gebind is, word geïnternaliseer deur RME → endosoom → lysosoom = waar hulle in die eerste plek hoort . Dit is die "redding" of herstel deel.

    e. Hoekom die aanhalings? "Misdirected" en "escaped" is in aanhalingstekens hierbo, want dit kan 'n normale pad wees wat sommige hidrolases altyd gebruik om die lisosome te bereik.

    4. Gebruik van reddingspad om Gaucher se siekte te behandel -- Ensiemvervangingsterapie .

    a. Ontbrekende lisosomale ensieme kan bygevoeg word: In selle met bergingsweg kan bygevoegde lisosomale hidrolases (wat M6P bevat) van buite af opgeneem word. Hidrolases sal deur RME herwin word en na lisosome gelokaliseer word soos hierbo verduidelik.

    b. Praktiese gebruik: Hierdie metode word tans gebruik om Gaucher se siekte (een hidrolase ontbreek) te behandel teen 'n jaarlikse koste van $50 000 per pasiënt vir bygevoegde ensiem. Ensiem is so duur omdat M6P-byvoeging (&glikosilering in die algemeen) nog nie in bakterieë gedoen kan word nie. Ensiem moet verkry word uit eukariotiese selle wat in weefselkweek gegroei word - in bottels. Verskeie ander lisosomale siektes is behandel deur ensiemvervangingsterapie teen 'n soortgelyke koste per pasiënt.

    c. Kan nie I-sel siekte op hierdie manier behandel nie. Let daarop dat slegs een ensiem hier vervang word, nie 'n hele stel hidrolases nie (soos nodig sou wees om I-sel siekte te behandel).

    Om lisosome en lisosomale siektes te hersien, probeer probleem 3-9. Sien ook 3-18 en 3R-1. Vir 'n katalogus van alle lysosomale siektes en huidige behandeling, sien eMedicine. Daar is baie addisionele artikels in eMedicine oor genetiese en metaboliese siektes.

    VI. Lysosome vs peroksisome - Die twee organelle is soortgelyk in struktuur maar baie verskillend in ensieminhoud, funksie en hoe hulle saamgestel is. Alle besonderhede oor peroksisome in lesing 14.

    Volgende keer
    (1). Peroksisome vs lysosome -- struktuur en amp funksie.
    (2) Samevatting van proteïensortering: Waar kom die proteïene van peroksisome, mitochondria en chloroplaste vandaan?
    (3) Hoe werk afgeskeide seinmolekules op molekulêre vlak? Hoe produseer 'n paar seinmolekules 'n groot effek in die teikensel?