Inligting

1:IV: Biochemiese bindings/swak interaksies - Biologie

1:IV: Biochemiese bindings/swak interaksies - Biologie


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

A. Waterstofbindings (H-bindings)

Die "H-binding skenker" - 'n waterstof gebind aan 'n elektronegatiewe atoom (gewoonlik "O" of "N") in 'n organiese verbinding vorm hierdie binding met 'n "H-binding akseptor" - 'n elektronegatiewe atoom in dieselfde of 'n ander verbinding (ook gewoonlik en "O" of 'n "N").
H-binding skenkers: die "H" in -OH, -NH3+
H-binding aanvaarders: 'n "O" in -OH, -C=O, -CO2- of die "N" in -NH2 of die ekwivalent.

B. Soutbrûe

Die swak interaksie tussen volledig gelaaide ione (bv. Na+, K+, Cl-, -CO2-, -NH3+) wanneer hulle in 'n waterige oplossing opgelos word. Die water beskerm die ione wat hul normaalweg sterk interaksies baie swakker maak.

C. Van der Waals interaksies

(D. Hidrofobiese interaksies)

Sommige neem inligting huis toe

Binding/interaksieenergielengte
Van der Waals0,08 kJ/mol vir enkelatome (~7 kJ vir benseenringe)0,1 - 0,17 nm
H-binding12 - 30 kJ/mol0,2 - 0,27 nm
Ioniese binding~500 kJ/mol
Soutbrug~30 kJ/mol
Kovalente binding350 - 450 kJ/mol0,1 - 0,15 nm
Hidrofobiese interaksie0,01 kJ/mol per vierkante angstrom (13 kJ/mol vir benseenringe)

Tweekwart van organiese chemie is een van die voorvereistes vir BIS102. Watter organiese chemie moet ek onthou? Grootliks die eienskappe van 'n paar soorte molekules wat belangrik is in biochemie. Jy moet ten minste die struktuur en eienskappe van die volgende verbindings/funksionele groepe onthou:

  1. Karboksielsure
  2. Alkohole
  3. Amiene
  4. Aromatiese ringe
  5. Alkane
  6. C-C enkel- en dubbelbindings (bv. meetkunde - viervlakkig, vryrotasie vs. plat, beperkte rotasie)
  7. Aldehied/ketoon (d.w.s. karboniel suurstof)

Jy moet ook vertroud wees met die basiese beginsels van die prosesse van nukleofiele aanval, suurkatalise en basiskatalise.


Biochemie Eksamen 1

Enige molekule wat 'n proton kan vrystel, het 'n suur- en gekonjugeerde basisvorm.
Kan ionisasie beskryf deur ewewigskonstante te gebruik - verander naam na suurdissosiasiekonstante.
Suurdissosiasiekonstante is Ka, molekules wat sterk sure is stel protone baie maklik vry, hulle het 'n hoë Ka. Iets wat lae Ka het, is 'n basis wat geneig is om in suurvorm te bly. Reaksie is geneig om na regs te gaan. As reaksie in 'n ander rigting gaan, is dit 'n basis.
pKa= -logKa (die teenoorgestelde dag)
Lae pKa beteken sterk suur, hoë pKa beteken sterk basis
Asynsuur (asyn) is 'n swak suur. -log van Ka om pKA te kry. pKAonder 7 beteken dus suur. Wanneer pH = pKA, sal 50% van die molekule in HA-vorm wees en 50% sal in A-vorm wees.
CH3COOHóCH3COO- + H+
HA A-

Belangrik om pKAis eienskap van molekule (asynsuur) te erken. pH verander, indien laer pH,
Verlaging van pH beteken die verhoging van H+ konsentratien, wat beteken reaksie sal na links gaan
Baie van metabolisme regeer deur beginsel dat die verandering van konsentrasie aan die een kant - Le Chattiers Beginsel
As jy konsentrasie aan weerskante verander, as jy die konsentrasie verhoog, vloei dit anderpad.
Reaksies reageer op veranderende konsentrasies
Le Chattiers-beginsel beïnvloed watter kant toe reaksie gaan, by enige ander pH is een vorm dominant

HA «H++ A-
•Suurdissosiasiekonstante beskryf ewewig.

8,5 = 7 + log([A-]/[HA])
8.5 - 7 = log([A-]/[HA])
1.5 = log([A-]/[HA])
10(1.5)= [A-]/[HA] = 31.6 (31.6x meer A-as HA)


Abstrak

Eksperimentele ladingsdigtheidsverdelings in 'n reeks ioniese komplekse van 1,8-bis(dimetielamino)naftaleen (DMAN) met vier verskillende sure: 1,2,4,5-benseentetrakarboksielsuur (piromellitiese suur), 4,5-dichloorftaalsuur, dicyanoimidasool en o-benzoësulfimieddihidraat (sakkarien) is ontleed. Variasie van ladingsdigtheid eienskappe en afgeleide plaaslike energiedigthede word ondersoek, oor alle inter- en intramolekulêre interaksies teenwoordig in altesaam vyf komplekse van DMAN. Al die interaksies bestudeer <[O···H···O] - , C−H···O, [N−H···N] + , O−H···O, C−H·· ·N, Cπ···Nπ, Cπ···Cπ, C−H···Cl, N−H + >volg eksponensiële afhanklikhede van die elektrondigtheid, plaaslike kinetiese en potensiële energie by die bindingskritiese punte op die lengte van die interaksielyn. Die plaaslike potensiële energiedigtheid by die bindingskritiese punte het 'n byna-lineêre verwantskap met die elektrondigtheid. Daar is ook 'n Morse-agtige afhanklikheid van die laplacian van rho op die lengte van interaksielyn, wat 'n differensiasie van ioniese en kovalente bindingskarakters moontlik maak. Die sterkte van die interaksies wat bestudeer is, wissel sistematies met die relatiewe penetrasie van die kritieke punte in die van der Waals-sfere van die skenker- en akseptoratome, asook op die interpenetrasie van die van der Waals-sfere self. Die sterk, lading ondersteunde waterstofbinding in die DMANH + katioon in elke kompleks het 'n multisentrum karakter wat 'n <[Me] behels2N−H····NMe2] + ····X δ- > samestelling, waar X die naaste elektronegatiewe atoom in die kristalrooster is.

In vraestelle met meer as een outeur, dui die asterisk die naam aan van die skrywer aan wie navrae oor die vraestel gerig moet word.


Waterstofbinding

'n Waterstofbinding is 'n sterk intermolekulêre krag wat geskep word deur die relatiewe positiwiteit van waterstofatome.

Leerdoelwitte

Beskryf die eienskappe van waterstofbinding.

Sleutel wegneemetes

Kern punte

  • Waterstofbindings is sterk intermolekulêre kragte wat geskep word wanneer 'n waterstofatoom gebind aan 'n elektronegatiewe atoom 'n nabygeleë elektronegatiewe atoom nader.
  • Groter elektronegatiwiteit van die waterstofbindingsaannemer sal lei tot 'n toename in waterstofbindingsterkte.
  • Die waterstofbinding is een van die sterkste intermolekulêre aantreklikhede, maar swakker as 'n kovalente of 'n ioniese binding.
  • Waterstofbindings is verantwoordelik om DNA, proteïene en ander makromolekules bymekaar te hou.

Sleutel terme

  • elektronegatiwiteit: Die neiging van 'n atoom of molekule om elektrone na homself te trek, dipole te vorm en sodoende bindings te vorm.
  • waterstofbinding: Die aantrekkingskrag tussen 'n gedeeltelik positief gelaaide waterstofatoom geheg aan 'n hoogs elektronegatiewe atoom (soos stikstof, suurstof of fluoor) en 'n ander nabygeleë elektronegatiewe atoom.
  • intermolekulêr: 'n Tipe interaksie tussen twee verskillende molekules.

Vorm 'n waterstofbinding

'n Waterstofbinding is die elektromagnetiese aantrekkingskrag wat geskep word tussen 'n gedeeltelik positief gelaaide waterstofatoom wat aan 'n hoogs elektronegatiewe atoom geheg is en 'n ander nabygeleë elektronegatiewe atoom. 'n Waterstofbinding is 'n tipe dipool-dipool interaksie dit is nie 'n ware chemiese binding nie. Hierdie aantrekkings kan tussen molekules voorkom (intermolekulêr) of binne verskillende dele van 'n enkele molekule (intramolekulêr).

Waterstofbinding in water: Dit is 'n spasievul-baldiagram van die interaksies tussen afsonderlike watermolekules.

Waterstofbinding skenker

'n Waterstofatoom wat aan 'n relatief elektronegatiewe atoom geheg is, is 'n waterstofbindingskenker. Hierdie elektronegatiewe atoom is gewoonlik fluoor, suurstof of stikstof. Die elektronegatiewe atoom trek die elektronwolk van rondom die waterstofkern aan en, deur die wolk te desentraliseer, verlaat die waterstofatoom met 'n positiewe gedeeltelike lading. As gevolg van die klein grootte van waterstof relatief tot ander atome en molekules, is die gevolglike lading, hoewel slegs gedeeltelik, sterker. In die molekule etanol is daar een waterstofatoom wat aan 'n suurstofatoom gebind is, wat baie elektronegatief is. Hierdie waterstofatoom is 'n waterstofbindingskenker.

Waterstofbinding-aanvaarder

'n Waterstofbinding ontstaan ​​wanneer hierdie sterk gedeeltelike positiewe lading 'n eensame paar elektrone op 'n ander atoom aantrek, wat die waterstofbinding-aannemer word. 'n Elektronegatiewe atoom soos fluoor, suurstof of stikstof is 'n waterstofbinding-aannemer, ongeag of dit aan 'n waterstofatoom gebind is of nie. Groter elektronegatiwiteit van die waterstofbinding-aannemer sal 'n sterker waterstofbinding skep. Die diëtiel-etermolekule bevat 'n suurstofatoom wat nie aan 'n waterstofatoom gebind is nie, wat dit 'n waterstofbinding-aannemer maak.

Waterstofbindingskenker en waterstofbinding-aanvaarder: Etanol bevat 'n waterstofatoom wat 'n waterstofbindingskenker is omdat dit aan 'n elektronegatiewe suurstofatoom gebind is, wat baie elektronegatief is, dus is die waterstofatoom effens positief. Diëtieleter bevat 'n suurstofatoom wat 'n waterstofbinding-aannemer is omdat dit nie aan 'n waterstofatoom gebind is nie en dus effens negatief is.

'n Waterstof wat aan koolstof geheg is, kan ook aan waterstofbinding deelneem wanneer die koolstofatoom aan elektronegatiewe atome gebind is, soos in chloroform (CHCl)3). Soos in 'n molekule waar 'n waterstof aan stikstof, suurstof of fluoor geheg is, trek die elektronegatiewe atoom die elektronwolk van rondom die waterstofkern aan en verlaat die waterstofatoom met 'n positiewe gedeeltelike lading deur die wolk te desentraliseer.

Interaktief: Waterstofbinding: Verken waterstofbindings wat tussen polêre molekules, soos water, vorm. Waterstofbindings word met stippellyne getoon. Wys gedeeltelike ladings en hardloop die model. Waar vorm waterstofbindings? Probeer om die temperatuur van die model te verander. Hoe verklaar die patroon van waterstofbinding die rooster waaruit yskristalle bestaan?

Aansoeke vir waterstofbindings

Waterstofbindings kom voor in anorganiese molekules, soos water, en organiese molekules, soos DNA en proteïene. Die twee komplementêre stringe DNA word saam gehou deur waterstofbindings tussen komplementêre nukleotiede (A&T, C&G). Waterstofbinding in water dra by tot sy unieke eienskappe, insluitend sy hoë kookpunt (100 °C) en oppervlakspanning.

Waterdruppels op 'n blaar: Die waterstofbindings wat tussen watermolekules in waterdruppels gevorm word, is sterker as die ander intermolekulêre kragte tussen die watermolekules en die blaar, wat bydra tot hoë oppervlakspanning en duidelike waterdruppels.

In biologie is intramolekulêre waterstofbinding deels verantwoordelik vir die sekondêre, tersiêre en kwaternêre strukture van proteïene en nukleïensure. Die waterstofbindings help die proteïene en nukleïensure om spesifieke vorms te vorm en in stand te hou.


Vorming van hidrofobiese interaksies

Die vermenging van hidrofobe en watermolekules is nie spontaan nie, maar hidrofobiese interaksies tussen hidrofobe is spontaan. Wanneer hidropobes bymekaar kom en met mekaar in wisselwerking tree, neem entalpie toe ( ( Delta H ) is positief) omdat van waterstofbindings wat die klatraathok vorm, gebreek sal word. Deur 'n gedeelte van die klatraathok af te breek, sal die entropie toeneem ( ( Delta S ) is positief), aangesien die vorming daarvan die entropie verminder.

Volgens die vergelyking ( ef)

Resultaat: ( Delta ) is negatief en dus is hidrofobiese interaksies spontaan.


Molekulêre kragte in narkose

Verskeie waarnemings en idees oor moontlike narkosemeganismes het as teorieë verskyn en het aansienlike kontroversies geskep, wat aandui dat hierdie voorgestelde idees meer in die aard van interessante, gedagteprikkelende hipoteses is, as wat dit werklike wetenskaplike teorieë is. Al hierdie hipoteses is gebaseer op die korrelasies tussen narkose-sterkte en sommige fisiese eienskappe van die betrokke middels, soos oplosbaarheid, polariseerbaarheid, refraktiwiteit. Hierdie eienskappe is almal intiem onderling verwant en is gevolge van die atoomstruktuur. Hierdie hoofstuk bespreek die basiese molekulêre interaksies waarby narkosemiddels in hul biologiese omgewing betrokke kan wees. Hierdie studie is oor die algemeen beperk tot die sogenaamde "inerte gasvormige narkosemiddels" wat hul biologiese effekte uitoefen sonder om enige verandering in hul eie chemiese strukture te ondergaan. Aandag is gefokus op die gedrag en verspreiding van hierdie diskrete molekules in hul biologiese omgewing. Die verskillende bindingskragte, waardeur die sogenaamde "inerte gasvormige verdowingsmiddels" met makromolekules assosieer, word bespreek om te demonstreer watter toestande 'n voorvereiste is vir binding. Indien die molekulêre aard van bepaalde bindingsplekke bepaal word, sal dit haalbaar wees om toe te lig hoe so 'n interaksie die funksie van die sisteme beïnvloed. Onlangse vooruitgang in proteïenkristallografie het dit nou moontlik gemaak om geneesmiddel-proteïen-interaksie op 'n werklike molekulêre vlak te bestudeer.

Huidige adres van beide skrywers: Departement Farmakologie, Universiteit van Kalifornië, San Francisco, Kalifornië.


Sterk en swak waterstofbindings in proteïen-ligand-herkenning

Die waterstofbinding is tereg die 'meestersleutel van molekulêre herkenning' genoem. Dit is 'n interaksie wat swakker is as die kovalente binding en sterker as die van der Waals-interaksie. Die alomteenwoordigheid en buigsaamheid van waterstofbindings maak dit die belangrikste fisiese interaksie in stelsels van biomolekules in waterige oplossing. Waterstofbinding speel 'n beduidende rol in baie chemiese en biologiese prosesse, insluitend ligandbinding en ensiemkatalise. In biologiese prosesse is beide spesifisiteit en omkeerbaarheid belangrik. Swakker interaksies kan makliker gemaak en verbreek word as sterker interaksies. In hierdie konteks is dit van belang om die relatiewe betekenis van sterk en swak interaksies in die makromolekulêre herkenningsprosesse te bepaal. Word proteïen-ligand-binding beheer deur konvensionele, dit wil sê elektrostatiese N–H…O en O–H…O waterstofbindings, of speel swakker interaksies met 'n groter dispersiewe komponent soos C–H…O waterstofbindings ook 'n rol? Indien wel, tot watter mate is hulle betekenisvol? Die meeste proteïene, wat ook hoofkettings, sykettings en anders gebonde vorme van water behels, het nie werklik 'n statiese vaste struktuur nie, maar het eerder 'n dinamiese, asemhalende aard. Hierdie neiging kan tot 'n mate verminder word deur die ligande wat klein molekules is, maar op die ou end is dit redelik om te verwag dat die sterk en swak waterstofbindings binne die proteïen en ook by die proteïen-ligand-koppelvlak ook 'n dinamiese karakter sal hê. , hoe swakker die waterstofbinding, hoe groter is sy dinamiese karakter. Dit is dikwels sentraal tot die veelbesproke meganismes van binding soos konformasie seleksie en geïnduseerde passing. Alle proteïen-ligand-interaksies moet kompeteer met interaksies met water, beide die proteïen en die ligand word gesolveer voor kompleksering en verloor hul oplosdop by kompleksvorming. Omgekeerd is die entropiese koste om hoogs mobiele watermolekules in die bindingsplek vas te vang groot. In gunstige gevalle word hierdie verliese egter gepas vergoed deur die entalpiese wins wat voortspruit uit water-gemedieerde waterstofbindings. In werklikheid is die entalpie-entropie-balans 'n fyn een, en vir 'n watermolekule om tot bindingsaffiniteit te kan bydra, moet dit in 'n bindingsplek wees wat die maksimum aantal waterstofbindingvennote op die optimale afstand en oriëntasie. Samevattend is waterstofbindings van kardinale belang vir die herkenning van ligande deur proteïene. Integrasie van kennis verkry uit meer hoë-gehalte proteïen-ligand strukture in teoretiese en berekeningsmolekulêre modelle sal 'n opwindende uitdaging in die komende jare wees.

Dit is 'n voorskou van intekeninginhoud, toegang via jou instelling.


H-bindings en water

H-binding vind in water plaas. In die vloeibare toestand word hulle vinnig gevorm en gebreek soos die mobiele deeltjies oor mekaar beweeg. Let op in figuur (PageIndex<2>) dat daar twee tipes O-H-bindings is, die intramolekulêre O-H-binding binne 'n molekule (bindingslengte = 1.01Å) en die intermolekulêre binding tussen atome (bindingslengte = 1.75Å). Die nabyheid van die bindingslengte dui aan dat die intramolekulêre binding baie sterk is, en van vergelykbare omvang as die intramolekulêre een. Op 'n makroskopiese skaal is dit duidelik vir enigiemand wat op ys (bevrore water) val en vinnig besef hoe moeilik dit is, en hoe sterk die bindings is wat die watermolekules aan mekaar hou.

Figuur (PageIndex<2>): Waterstofbinding-interaksies binne water. Let op die ooreenkoms in lengte tussen die intermolekulêre O---H-binding en die intramolekulêre O-H-binding.

Water het ook twee alleenpare en twee H-atome wat aan die hoogs elektronegatiewe suurstof geheg is. Dit beteken elke watermolekule kan aan tot 4 bindings deelneem (twee waar dit die h-binding-aanvaarder is, en twee waar dit die h-bindingskenker is). Een interessante gevolg hiervan is dat water 'n 3D-kristallyne struktuur vorm wat soort van gebaseer is op 'n verwronge tetraëder. Dit wil sê, die suurstof is sp 3 gehibridiseer met 'n tetraëdriese elektroniese geometrie, met twee bindingsorbitale en twee alleenpare. Al hierdie is betrokke by waterstofbindings. Die alleenpare funksioneer as H-binding-aannemers, en die waterstof op die bindingsorbitale funksioneer as h-bindingskenkers. So elke suurstof is geheg aan 4 waterstowwe, twee is 1.01Å kovalente bindings en twee is 1.75 Å waterstofbindings, en dit lei tot 'n struktuur soos figuur 11.5.3, wat baie leemtes het, en die gevolg dat ys minder dig is as vloeibare water en dryf.

Figuur (PageIndex<3>): Waterstofbinding en die kristalstruktuur van ys (links), wat op vloeibare water dryf (regte, wikicommons-beeldkrediet)

Die feit dat ys dryf het groot gevolge vir die lewe. Die ys, met sy leemte, dien as 'n isolator. As die ys tot op die bodem sou sink, sou mere heeltemal vries en waterlewe soos visse sou nie die winters kon oorleef nie.

H-binding en Kookpunte

Kookpunte is 'n aanduiding van intermolekulêre kragte, en ons sal in 'n latere afdeling van hierdie hoofstuk in meer besonderhede na die verskynsels van kook kyk. Uit die kinetiese molekulêre teorie van gasse het ons geleer dat die kinetiese energie van 'n molekule eweredig is aan sy absolute temperatuur, waar KE Vertaling = 1/2mv 2 , (m is die massa, en v is die snelheid). Ons het ook geleer dat daar 'n snelheidsprofiel is met verskillende molekules wat teen verskillende spoed beweeg, maar dat swaarder molekules geneig is om stadiger as ligter te beweeg (onthou makroskopiese waarneembare items soos vloeistowwe en kook is die resultaat van die interaksies van 'n groot aantal molekules wat besit 'n verspreiding van energieë). So alles is gelyk, ons sou verwag dat dit makliker is om 'n ligter molekule as 'n swaarder een te kook, en ons sal voorspel dat die swaarder 'n hoër kookpunt sal hê.

Figuur (PageIndex<4>). toon die neiging vir verskeie hidriede van verskillende families van die periodieke tabel. Ons voorspellings gebaseer op molêre massa werk vir groep IV (CH4 deur SnH4), maar werk nie vir groepe VII, VI en V nie, waar die hidriede van die tweede periode (N,O,F) hoër kookpunte het as wat uit hul massaneigings voorspel sou word.

Figuur (PageIndex<4>): Periodieke neigings in kookpunt vir verskeie hidriede.

Daar is 'n menigte vrae wat uit figuur kan kom (PageIndex<4>), en jy moet jouself met hierdie figuur vertroud maak. Jy moet ook weer na hierdie figuur kyk nadat ons die afdeling oor kook behandel het. Laat dit nou genoeg wees dat om 'n stof te kook, jy die intermolekulêre kragte wat die vloeistof bymekaar hou (die kohesiekragte) moet oorkom en dat as jy die temperatuur verhoog jy die kinetiese energie van die molekules verhoog (sodat hulle die vloeistof kan ontsnap) en word 'n damp).

Eerstens, kom ons kyk na die groep 4 hidriede (CH4, SiH4, GeH4& SnH4),. Soos ons in die tabel gaan van koolstof na silikon na germanium na tin, sien ons 'n toename in die kookpunte. Dit is simmetriese nie-polêre molekules en daar is twee redes waarom hierdie familie 'n toename in die kookpunt toon.

  1. As groep 4 afgaan, neem die massa toe, wat 'n hoër temperatuur vereis vir molekules om genoeg kinetiese energie te verkry om te verdamp.
  2. Deur die tabel af te gaan, beset die valenselektrone meer diffuse orbitale, wat lei tot 'n hoër polarisasie, wat weer lei tot groter Londense dispersiekragte, wat meer vereis

Beide hierdie neigings sal dus 'n toename in die kookpunt aandui soos ons die gesin afgaan.

Tweedens, ammoniak, fluoorsuur en water toon 'n afwyking in hierdie neiging. Dit wil sê, hulle is ligter, maar daar is 'n toename in hul kookpunte. Dit is as gevolg van waterstofbinding. Dit wil sê, hoewel hierdie molekules ligter is, het hulle baie sterk intermolekulêre kragte, wat oorkom moet word vir hulle om te kook.

Derdens, water het 'n hoër kookpunt as HF, tog is fluoor meer elektronegatief as suurstof, dit is ook kleiner, en dus sou jy verwag dat die HF-waterstofbinding sterker as die OH-waterstofbinding is. Trouens, dit is alles probeer, en wat hierdie argument nie in ag neem nie, is die aantal waterstofbindings. Dit wil sê, die samehangende kragte wat die vloeistof bymekaar hou, is nie net die sterkte van die bindings nie, maar ook die aantal bindings. Elke HF-molekule het een H, en 3 alleenpare op die fluoor. Dus in 'n makroskopiese sisteem soos 'n mol HF (onthou dat jy baie molekules nodig het om 'n vloeistof te wees), sal elke HF gemiddeld by 2 bindings betrokke wees, een wat die waterstof (waterstofskenker) en een met 'n fluoor alleenpaar (waterstofontvanger), en eenvoudig gesproke, daar is nie genoeg waterstof om al die alleenpare op te gebruik nie, (twee van die fluoor se alleenpare is nie betrokke by H-bindings nie.) In die geval van water, die aantal alleenpare pare is gelyk aan die aantal waterstowwe, en dus kan elke watermolekule gemiddeld by 4 waterstofbindings betrokke wees. Dus al is die individuele waterstofbindings in water swakker as in HF, is daar meer van hulle, wat die kookpunt van water hoër as HF maak.

Oefening 11.5.2: Kyk na werklike molekules (eksamenmateriaal)

Voordat jy verder lees, kyk na die volgende drie molekules en hul kookpunte, en probeer die volgende 2 vrae beantwoord.

1. Hoekom is pentaan se kookpunt soveel laer as die ander twee?

Pentaan is nie-polêr en die ander twee het waterstofbindings deur die OH-groep.

2. Waarom het butaan-1-ol 'n hoër kookpunt as 2-metielpropaan-1-ol?

Beide hierdie molekules is isomere met dieselfde chemiese bestanddele (C4H10O) en albei het 'n OH-groep wat by waterstofbindings betrokke kan wees. Maar butaan-1-ol is meer diffuus, dus meer polariseerbaar en het sterker van der Waals (Londen dispersie) interaksies


Molekulêre Biologie van die Gene(6de Uitgawe) epub 下载 mobi 下载 pdf 下载 txt 下载

Molekulêre Biologie van die Gene (6de uitgawe) epub 下载 mobi 下载 pdf 下载 txt 下载

Molekulêre Biologie van die Gene (6de uitgawe) pdf epub mobi txt 下载

Alhoewel heeltemal op datum met die jongste navorsingsvooruitgang, behou die Sesde Uitgawe van James D. Watson se klassieke boek, Molecular Biology of the Gene, die eiesoortige karakter van vroeëre uitgawes wat dit die mees gebruikte boek in molekulêre biologie gemaak het. Twee-en-twintig bondige hoofstukke, saamgeskryf deur ses hoogs gerespekteerde bioloë, bied huidige, gesaghebbende dekking van 'n opwindende, vinnig veranderende dissipline. Mendeliese siening van die wêreld, nukleïensure dra genetiese inligting oor, die belangrikheid van swak chemiese interaksies, die belangrikheid van hoë-energiebindings, swak en sterk bindings bepaal makromolekulêre interaksies, die strukture van DNA en RNA, genoomstruktuur, chromatien en die nukleosoom, die Replikasie van DNS, Die veranderbaarheid en herstel van DNS, Homoloë Rekombinasie op Molekulêre Vlak, Plekspesifieke Rekombinasie en Transposisie van DNS, Meganismes van Transkripsie 13 RNS Splyting, Translasie, Die Genetiese Kode, Transkripsionele Regulering in Prokariote, Transkripsionele Regulering in Eukariote, Regulerende RNA's, geenregulering in ontwikkeling en evolusie, genomika en sisteembiologie, tegnieke van molekulêre biologie, modelorganismes. Bedoel vir diegene wat belangstel om meer te leer oor die basiese beginsels van Molekulêre Biologie.

James D. Watson was Direkteur van Cold Spring Harbor Laboratory van 1968 tot 1993, President van 1994 tot 2003, en is nou die Kanselier daarvan. Hy het sy voorgraadse jare aan die Universiteit van Chicago deurgebring en sy Ph.D. in 1950 van die Universiteit van Indiana. Tussen 1950 en 1953 het hy nadoktorale navorsing in Kopenhagen en Cambridge, Engeland, gedoen. Terwyl hy by Cambridge was, het hy die samewerking begin wat gelei het tot die verduideliking van die dubbelheliese struktuur van DNS in 1953. (Vir hierdie ontdekking is Watson, Francis Crick en Maurice Wilkins in 1962 met die Nobelprys bekroon.) Later in 1953, hy het na die California Institute of Technology gegaan. Hy verhuis na Harvard in 1955, waar hy onderrig en navorsing gedoen het oor RNA-sintese en proteïensintese tot 1976. Hy was die eerste Direkteur van die Nasionale Sentrum vir Genoomnavorsing van die Nasionale Instituut van Gesondheid van 1989 tot 1992. Dr. Watson was alleen skrywer van die eerste, tweede en derde uitgawes van Molecular Biology of the Gene, en 'n mede-outeur van die vierde en vyfde uitgawes. Dit is onderskeidelik in 1965, 1970, 1976, 1987 en 2003 gepubliseer. Hy is ook 'n mede-outeur van twee ander handboeke: Molecular Biology of the Cell en Rekombinante DNA.

Tania A. Baker is die Whitehead Professor in Biologie aan die Massachusetts Institute of Technology en 'n ondersoeker van die Howard Hughes Mediese Instituut. Sy het 'n B.S. in biochemie van die Universiteit van Wisconsin, Madison, en 'n Ph.D. in biochemie van Stanford Universiteit in 1988. Haar nagraadse navorsing is uitgevoer in die laboratorium van professor Arthur Kornberg en het gefokus op meganismes van inisiëring van DNA-replikasie. Sy het nadoktorale navorsing gedoen in die laboratorium van dr. Kiyoshi Mizuuchi by die Nasionale Instituut van Gesondheid en die meganisme en regulering van DNS-transposisie bestudeer. Haar huidige navorsing ondersoek meganismes en regulering van genetiese rekombinasie, ensiemgekataliseerde proteïenontvouing en ATP-afhanklike proteïenafbraak. Professor Baker het die 2001 Eli Lilly-navorsingstoekenning van die American Society of Microbiology en die 2000 MIT School of Science Teaching-prys vir voorgraadse onderwys ontvang en is in 2004 verkies as 'n genoot van die American Academy of Arts and Sciences. Sy is mede-outeur ( met Arthur Kornberg) van die boek DNA Replication, Second Edition.

Stephen P. Bell is 'n professor in biologie by die Massachusetts Institute of Technology en 'n ondersoeker van die Howard Hughes Medical Institute. Hy het B.A. grade van die Departement Biochemie, Molekulêre Biologie en Selbiologie en die Geïntegreerde Wetenskappe-program aan die Noordwes-Universiteit en 'n Ph.D. in biochemie aan die Universiteit van Kalifornië, Berkeley in 1991. Sy nagraadse navorsing is in die laboratorium van dr. Robert Tjian uitgevoer en het op eukariotiese transkripsie gefokus. Hy het nadoktorale navorsing gedoen in die laboratorium van Dr. Bruce Stillman by Cold Spring Harbor Laboratory, besig om aan die inisiëring van eukariotiese DNA-replikasie te werk. Sy huidige navorsing fokus op die meganismes wat die duplisering van eukariotiese chromosome beheer. Professor Bell het die 2001 ASBMB-Schering Plough Scientific Achievement Award, die 1998 Everett Moore Baker Memorial Award vir Uitnemendheid in Voorgraadse Onderrig by MIT en die 2006 MIT School of Science Teaching Award ontvang.

Alexander A. F. Gann is redaksionele direkteur van Cold Spring Harbor Laboratory Press, en 'n fakulteitslid van die Watson Skool vir Biologiese Wetenskappe by Cold Spring Harbor Laboratory. Hy het sy B.Sc in mikrobiologie aan University College London en 'n Ph.D. in molekulêre biologie van die Universiteit van Edinburgh in 1989. Sy nagraadse navorsing is in die laboratorium van Noreen Murray uitgevoer en het gefokus op DNS-herkenning deur beperkingsensieme. Hy het na-doktorale navorsing gedoen in die laboratorium van Mark Ptashne by Harvard, besig met transkripsionele regulering, en dié van Jeremy Brockes by die Ludwig Institute of Cancer Research by University College London, waar hy gewerk het aan die regenerasie van salamander ledemate. Hy was 'n dosent aan die Lancaster Universiteit, VK, van 1996 tot 1999, voordat hy na Cold Spring Harbor Laboratory verhuis het. Hy is mede-outeur (saam met Mark Ptashne) van die boek Genes & Signals (2002).

Michael Levine is 'n professor in Molekulêre en Selbiologie aan die Universiteit van Kalifornië, Berkeley, en is ook mededirekteur van die Sentrum vir Integrerende Genomika. Hy het sy B.A. van die Departement Genetika aan die Universiteit van Kalifornië, Berkeley, en sy Ph.D. met Alan Garen in die Departement Molekulêre Biofisika en Biochemie van Yale Universiteit in 1981. As 'n nadoktorale genoot saam met Walter Gehring en Gerry Rubin vanaf 1982-1984, het hy die molekulêre genetika van Drosophila-ontwikkeling bestudeer. Professor Levine se navorsingsgroep bestudeer tans die geennetwerke wat verantwoordelik is vir die gastrulasie van die Drosophila en Ciona (seespuit) embrio's. Hy beklee die F. Williams-leerstoel in Genetika en Ontwikkeling aan die Universiteit van Kalifornië, Berkeley. Hy is in 1996 met die Monsanto-prys in Molekulêre Biologie van die Nasionale Akademie van Wetenskappe bekroon, en is in 1996 tot die Amerikaanse Akademie vir Kuns en Wetenskappe en in 1998 verkies tot die Nasionale Akademie van Wetenskappe.

Richard M. Losick is die Maria Moors Cabot Professor in Biologie, 'n Harvard College Professor, en 'n Howard Hughes Mediese Instituut Professor in die Fakulteit Lettere en Wysbegeerte aan die Harvard Universiteit. Hy het sy A.B. in chemie aan die Princeton Universiteit en sy Ph.D. in biochemie aan die Massachusetts Institute of Technology. Na voltooiing van sy nagraadse werk, is professor Losick aangewys as 'n Junior Fellow van die Harvard Society of Fellows toe hy sy studies oor RNA-polimerase en die regulering van geentranskripsie in bakterieë begin het. Professor Losick is 'n voormalige voorsitter van die departemente sellulêre en ontwikkelingsbiologie en molekulêre en sellulêre biologie aan die Harvard Universiteit. Hy het die Camille en Henry Dreyfuss Teacher-Scholar Award ontvang, is 'n lid van die National Academy of Sciences, 'n genoot van die American Academy of Arts and Sciences, 'n genoot van die American Association for the Advancement of Science, 'n genoot van die Amerikaanse Akademie vir Mikrobiologie, 'n lid van die American Philosophical Society, en 'n voormalige besoekende geleerde van die Phi Beta Kappa Society. Professor Losick is die 2007 wenner van die Selman A. Waksman-toekenning van die Nasionale Akademie van Wetenskappe.

DEEL 1 Chemie en Genetika
1 Mendeliaanse siening van die wêreld
2 Nukleïensure dra genetiese inligting oor
3 Die belangrikheid van swak chemiese interaksies
4 Die belangrikheid van hoë-energie-effekte
5 Swak en sterk bindings bepaal makromolekulêre interaksies

DEEL 2 Instandhouding van die genoom
6 Die strukture van DNA en RNA
7 Genoomstruktuur, Chromatien en die Nukleosoom
8 DNA replikasie
9 Die veranderlikheid en herstel van DNA
10 Homoloë rekombinasie op molekulêre vlak
11 Terreinspesifieke herkombinasie en transposisie van DNA

DEEL 3 Uitdrukking van die genoom
12 Meganismes van transkripsie
13 Splyting
14 Vertaling

DEEL 4 Regulasie
15 Die Genetiese Kode
16 Transkripsieregulering in Prokariote
17 Transkripsionele regulering in eukariote
18 Regulerende RNA's
19 Geenregulering in Ontwikkeling en Evolusie
20 Genomika en sisteembiologie

DEEL 5 Metodes
21 Tegnieke van Molekulêre Biologie
22 Model Organismes
· · · · · · (收起)


1:IV: Biochemiese bindings/swak interaksies - Biologie

Die aard van die binding en 'n definitiewe voorkeur vir 'n verduisterde meetkunde in verskeie gesubstitueerde but-2-yne, insluitend sekere nuwe afgeleides, word ontbloot en ondersoek. In particular, we consider the molecular species R<sub>3</sub>CCCCR<sub>3</sub> (where R= H, F, Cl, Br, I, and CN), their R<sub>3</sub>CBNCR<sub>3</sub> analogues, and a few novel exo-bridge systems with intramolecular hydrogen bonds running parallel to the CCCC chain. In some cases, the potential energy surfaces are remarkably flatso flat, in fact, that free rotation is predicted for those molecules at very low temperatures. A systematic investigation of the bonding in the halogenated butynes demonstrates that the eclipsed conformation actually becomes more stable relative to the staggered form as R becomes larger and less electron-withdrawing. The rotational barriers (the differences in energy between the eclipsed and staggered geometries) are magnified significantly, however, in a special case where selected R groups at the ends of the R<sub>3</sub>CCCCR′<sub>3</sub> molecule form hydrogen bonds parallel to the CCCC core. In those systems, the hydrogen bonds serve as a weak locking mechanism that favors the eclipsed conformation. A comparison of HF and uncorrected DFT methods versus the MP2­(full), CCSD­(T), and other dispersion-corrected methods confirms that correlation accounts to a significant extent for barriers in substituted butyne compounds. In the hydrogen-bonded systems, the barriers are comparable to and larger in some cases than the barriers observed for the more extensively studied ethane molecule



  1. Coireail

    Ek smeek u, ek kan u nie help nie, maar ek is seker dat dit u beslis sal help. Moenie wanhoop nie.

  2. Goltilrajas

    there are still some gaps

  3. Ganelon

    Glans

  4. Medredydd

    Ek dink daar is.



Skryf 'n boodskap