Inligting

Klassifikasie van polipeptiede (en/of proteïene)

Klassifikasie van polipeptiede (en/of proteïene)


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Aangesien polipeptiede 'n lineêre ketting van twintig aminosure is, elk met 'n enkele letter afkorting (bv. Alanien = A). Kan 'n polipeptied dus net as die volgorde voorgestel word (sê: ADN vir 'n Alanien, Asparaginsuur, Asparagine polipeptied)?

Hierdie metode om polipeptiede te klassifiseer sou lei tot 'n moontlike 8000 (20**3) variasies net vir 3-aminosuur-polipetiede (3200000 vir 5-aminosuur-polipeptiede, ens.) en dat daar baie variasies sou wees; en vir langer polipeptiede - dit wil sê proteïene - sal daar selfs meer variasies wees.

Of word slegs die belangrike polipeptiede en proteïene genoem, aangesien nie elke variasie van polipeptiede en proteïene in die liggaam gevind word nie? Ek sou gedink het dat baie proteïene (en ensieme, ens.) ongelooflik spesifiek is en daarom kan hulle op een of ander metodologiese manier geklassifiseer word, in teenstelling met net 'lipase' of 'koolhidrase' wat geen strukturele inligting verskaf nie (alhoewel dit sou hê 'n lang metodologiese naam).


Jy kan sekerlik na kort peptiede verwys volgens hul volgorde. Ek weet nie van enige presiese grense nie, maar ek het gesien dat daar na tripptiede verwys word deur óf hul drieletterkodes (Ala-Asp-Asn) óf selfs die chemiese naam (alanylaspartylasparagine), hoewel dit natuurlik redelik vinnig belaglik raak.

As die grootste bekende proteïen het titien ook die langste IUPAC-naam van 'n proteïen. Die volle chemiese naam van die menslike kanonieke vorm van titien, wat metioniel begin ... en eindig ... isoleucine, bevat 189 819 letters en word soms genoem as die langste woord in die Engelse taal, of enige taal. Leksikograwe beskou generiese name van chemiese verbindings egter as verbale formules eerder as Engelse woorde

Vir meer as ongeveer 5 aminosure maak net die volgorde meer sin. Dit sal interessant wees om wetenskaplike referaat-abstrakte te ontleed om te sien hoeveel die volgorde as die 'naam' het, maar in elk geval.

Wanneer ons by proteïene kom, sal dit nie nuttig wees om na hulle te verwys volgens hul volgorde nie. Hulle het gewoonlik name - ensieme word dikwels genoem deur waarop hulle optree (soos 'alkohol') en hoe hulle op hulle optree (soos 'dehidrogenase'). Daarbenewens is daar gestruktureerde name wat E.C.-nommers genoem word - sarkosine-dehidrogenase is byvoorbeeld 1.5.8.2.

Soos jy uitwys, is daar 'n baie groot aantal volgordes wat nie ooreenstem met proteïene wat in 'n organisme voorkom nie. Om een ​​hiervan te noem is moeilik, en as iemand een sintetiseer, sal hulle met 'n naamskema vorendag moet kom om daarna te verwys.


Proteïenskud

Figuur 3.6.1 Proteïenskommels wissel in kwaliteit op grond van watter aminosure dit bevat.

Drankies soos hierdie skommel bevat baie proteïene. Spierweefsel bestaan ​​hoofsaaklik uit proteïene, so sulke drankies is gewild onder mense wat spiere wil bou. Om spiere op te maak is net een van 'n oorvloed funksies van hierdie ongelooflik diverse klas biochemikalieë.


Twintig aminosure vorm die boustene vir proteïene. Aminosure hou chemies aan mekaar vas deur peptiedbindings te vorm. Jy kan enige string van twee of meer aminosure 'n peptied noem. Dus, 'n polipeptied is 'n tipe peptied. Verder bevat dipeptiede, tripeptiede en tetrapeptiede onderskeidelik twee, drie en vier aminosure. 'n Oligopeptied is die algemene term vir peptiede wat 12 tot 20 aminosure bevat. Peptiede bevat ook selde stringe van meer as 30 aminosure.

Biochemici gebruik gewoonlik die term polipeptied om mediumgrootte peptiedkettings wat uit 10 of meer aminosure bestaan, te beskryf. In biochemie is die term proteïen nie-spesifiek, omdat dit aminosuurkettings van enige lengte insluit. Polipeptiede verwys egter na proteïene van 'n spesifieke grootte. Daarom verwys die term polipeptied na 'n algemene grootte van peptiedkettings. Die pankreashormoon insulien is 'n voorbeeld van 'n polipeptied. Insulien help jou liggaam om suiker te gebruik en te stoor.


Proteïene: Definisie, Klassifikasie en Struktuur | Biochemie

In hierdie artikel sal ons bespreek oor: - 1. Definisie van proteïene 2. Klassifikasie van proteïene 3. Samestelling van proteïenmolekule 4. Primêre struktuur 5. Sekondêre struktuur 6. Kwaternêre struktuur.

Definisie van proteïene:

Proteïene kan gedefinieer word as hoë molêre massa verbindings wat grootliks of geheel en al uit kettings van aminosure bestaan. Die algemene formule van 'n natuurlik voorkomende aminosuur kan weergegee word met die volgende Fischer-projeksieformule (Fig. 8.60). In hierdie struktuur is 'n aminogroep teenwoordig op die koolstofatoom langs die karboksielgroep.

Die aminosure met hierdie algemene formule staan ​​bekend as alfa (α) aminosure. In sy struktuur vier bindings van 'n koolstofatoom (Cα) word deur NH beset2, COOH, H en R molekules. R kan enige verbinding wees wat die eienskappe van 'n aminosuur bepaal en word na verwys as die aminosuursyketting:

Klassifikasie van proteïene:

Soos koolhidrate en lipiede, kon proteïene nie net op grond van strukturele ooreenkomste geklassifiseer word nie. Omdat proteïenmolekules groot strukturele kompleksiteite het.

Vroeër was 'n konvensie van klassifiseer en verskraal proteïene onder twee hoofde:

(1) Veselagtig—verlengde proteïene, bv. syfibroïen, keratien, ens.

(2) Bolvormig—bolvormig en skaam, kompakte proteïene, bv. eieralbumien, kesien en die meeste ensieme. Veselagtige proteïene is geneig om onoplosbaar te wees in water en ander oplosmiddels, terwyl bolvormige proteïene oplosbaar is in water en in oplossings van sout en water.

Deesdae is daar twee alternatiewe metodes van proteïenklassifikasie:

(1) Volgens die samestelling van die proteïen en

(2) Volgens die funksie van die proteïen.

Hierdie twee klassifikasies word hier gegee:

1. Klassifikasie volgens die samestelling:

In hierdie proses word proteïene in twee groepe geklassifiseer:

'n Eenvoudige proteïen bestaan ​​uit slegs α-aminosure. Produseer dus uitsluitlik α-aminosure tydens hidrolise. Hierdie proteïene word verder onderverdeel volgens hul oplosbaarheid in verskeie oplosmiddels. Verskillende eenvoudige proteïene word hier beskryf.

Dit is oplosbaar in water en in verdunde soutoplossings. Albumiene vorm die belangrikste en mees algemene groep eenvoudige pro­teins. Dit is teenwoordig in eierwit (eieralbumien) en in bloed (serumalbumien).

Dit is onoplosbaar in water, maar is oplosbaar in verdunde soutoplossings. Hulle is wydverspreide groep eenvoudige proteïene. Hulle is teenwoordig as teenliggaampies in bloedserum en as bloedfibrinogeen.

Hulle is oplosbaar in water en onoplosbaar in verdunde ammoniumhidroksied. Histone bevat 'n hoë proporsie basiese aminosure (lisien en/of arginien). Dit word gevind in assosiasie met nukleïensure in die nukleoproteïen van die sel.

(iv) Skleroproteïene (albuminoïede):

Dit word gekenmerk deur hul onoplosbaarheid in water en ander oplosmiddels. Skleroproteïene het strukturele en beskermende funksies in die liggaam. Die voorbeelde van skleroproteïene is keratien (teenwoordig in hare, vel en naels), colla­gen (teenwoordig in been, tendon en kar­tilage) en elastien (elastiese vesels van bindweefsel).

B. Gekonjugeerde proteïene:

Dit word gevorm uit a-aminosure en 'n nie-proteïen materiaal. Die nie-proteïenmateriaal van die gekonfigeerde proteïen word prostetiese groep genoem. Verskillende tipes gekonjugeerde proteïene word onderverdeel op grond van hul prostetiese groep.

Verskillende gekonjugeerde proteïene is soos volg:

Dit is saamgestel uit α-aminosure en fosforsure. Dus, hul prostetiese groep is fosforsuur. Caesin, teenwoordig in melk, is 'n belangrike lid van hierdie groep.

Hulle bevat 'n koolhidraat en 'n koolhidraatderivaat as prostetiese groep. Mucin, 'n bestanddeel van speeksel, is 'n glikoproteïen.

Hul prosfetiese groep is 'n pigmentverbinding. Voorbeeld: Hemoglobien. Dit beskik oor die ysterbevattende pigment wat met die eenvoudige proteïenglobien gekoördineer is.

Hier is prostetiese groepe komplekse polimere van hoë molêre massas en word nukleïensure (DNS en RNA) genoem. Nukleo-proteïene is teenwoordig in al die selle van plante en diere.

Hulle bestaan ​​uit choles & shiterol esters en fosfolipiede wat aan die proteïenmolekules geheg is. Hulle word dikwels as saamgestelde lipiede geklassifiseer. Die meeste van die lipied in mam­malian-bloed word in die vorm van lipoproteïenkomplekse vervoer. Die elektronvervoerstelsel in die mito­chondria bevat groot hoeveelhede lipoproteïene. Dit word ook gevind in eiergeel, miëlienskede van senuwees en verskillende selorganelle.

2. Klassifikasie op grond van funksies:

Proteïene word in ses groepe geklassifiseer op grond van hul funksies:

A. Strukturele proteïene:

Hierdie proteïene neem deel aan die vorming van verskillende liggaamsdele. Meer as die helfte van die totale proteïen van die soogdierliggaam is kollageen wat in vel, kraakbeen en been voorkom.

B. Sametrekbare proteïene:

Hierdie spesiale tipes proteïene is verantwoordelik vir die sametrekking en ontspanning van spierselle, bv. aktien en miosien. Hierdie proteïene kom ook in die eensellige diere voor.

Hulle verteenwoordig die grootste klas proteïene. Byna 2 000 verskillende soorte ensieme is bekend. Die ensieme word biologiese katalisator genoem en is noodsaaklik vir enige aktiwiteit in die lewende organisme.

Baie van die hormone is proteïen van aard, bv. insulien. Sommige ander hormone is steroïed.

Hoër organismes (voëls, soogdiere, ens.) produseer teenliggaampies om enige vreemde materiaal (antigeen) wat deur 'n aansteeklike middel in die liggaam vrygestel word, te vernietig. Gamma globuliene is voorbeelde van teenliggaampies in soogdiere.

Die albumiene, globuliene en fibrinogeen is die drie belangrikste proteïenbestanddele van bloed.

Samestelling van proteïenmolekule: kondensering en shysering van aminosure:

In gunstige toestande polimeriseer aminosure. Die a-aminogroep van een molekule sluit aan by die karboksielgroep van 'n ander in 'n kondensasiereaksie. Dit lei tot die vorming van peptiedbinding (Fig. 8.65). Die peptiede wat twee, drie en vier aminosure bevat, word onderskeidelik dipeptiede, tripeptiede en tetra-peptiede genoem. Die amino- en karboksielgroepe aan die teenoorgestelde kant van die depeptied kan peptiedbindings met ander aminosuurmolekules vorm.

Die term polipeptied word oor die algemeen toegepas op die relatief klein molekules van proteïene wat van vyf tot vyf en dertig aminosure bevat. Die term proteïen word arbitrêr gebruik vir langer polipeptiede (d.w.s. met molekulêre massa bo 5 000). Dit is egter nie die feit dat proteïen slegs uit een lang polipeptiedketting saamgestel is nie.

Daar is ook baie gevalle dat 'n proteïen uit twee of meer polipeptiedkettings saamgestel word. Voorbeeld—ensieme lisosiem (Fig. 8.66) en ribonuklease (Fig. 8.67) bevat onderskeidelik 129 en 124 aminosure in slegs een ketting. Hormooninsulien (Fig. 8.68) bevat twee polipeptiedkettings (een ketting het 21 aminosure en die ander 30) wat deur disulfiedbindings verbind is. Die hemoglobienmolekule bevat vier polipeptiedkettings.

Primêre struktuur van proteïen:

Die primêre struktuur van die proteïen is die aantal en volgorde van aminosure in 'n poliepeep­tide-ketting. Die enigste vorm van binding in 'n proteïen’ se primêre struktuur is die peptiedkoppeling. Volgens konvensie verteenwoordig ons die struktuur van peptiede wat begin met die aminosuur waarvan die aminogroep vry is en hierdie einde word as N-terminale einde genoem (Fig. 8.69).

Die ander kant bevat dus 'n vrye karboksielgroep en word na verwys as C-terminale einde. Elke aminosuur in die peptied, met die uitsondering van die C-terminale aminosuur, word benoem as 'n asielgroep waarin die agtervoegsel deur-yl vervang word (bv. alanien → alaniel, glisien → glisiel ens.). Oksitosien en vaso­pressien is peptiede wat deur die pituïtêre klier geproduseer word. Dit is met primêre strukturele opbou.

Tans lewer proteïennavorsing 'n groot aantal reekse op. Hierdie getal groei vinnig van dag tot dag. Dus in plaas daarvan om dit op papier aan te teken, word dit in elektroniese en shytroniese media neergelê. Daar is verskeie proteïenvolgordedatabasisse wat via die internet verkry kan word.

Belangrike voortdurend bygewerkte proteïendatabasisse sluit in EMBL (European Molecular Biology Laboratory Data Library), Gen Bank (Genetiese volgorde Databank) en PIR (Protein Identification Resource Sequence Database).

Sekondêre struktuur van proteïen:

Die primêre struktuur beskryf slegs die volgorde van aminosure in die proteïenketting. Maar uit die primêre struktuur kan 'n mens nie die vorm (konformasie) van die proteïenmolekule verstaan ​​nie. Nou word vasgestel dat elke proteïen in die natuur voorkom in 'n enkele, spesifieke, driedimensionele konformasie. Daar word na die vaste konfigurasie van die polipeptiedrug en skuimbeen verwys as die sekondêre struktuur van die proteïen.

Konfigurasie en konformasie van proteïene:

Twee oorwegings is betrokke by die sekondêre struktuur van proteïene. Die eerste een is konfigurasie, wat verwys na die geo&shimetriese verhouding tussen 'n gegewe stel atome. Inter-omskakeling van konfigurasie-alternatiewe (bv. omskakeling van D- na L-alanien) kan slegs bereik word deur kovalente bindings te breek en te hervorm.

Die tweede is con­formation, wat verwys na die drie dimen­sioned argitektuur van die proteïen, die ruimtelike verhoudings van al die atome met al die ander. Die inter-omsetting van konformeerders behels nie die breuk van kovalente bindings nie, maar die breuk en hervorming van nie-kovalente kragte (waterstofbindings) wat 'n gegewe konformasie stabiliseer.

Die besondere konformasie van 'n proteïen is van groot belang in bio- en liggaamsaktiwiteite. Daar kan verskillende konformasiespesies vir 'n spesifieke proteïen wees, maar almal kan nie ewe veel deelneem aan biologiese en skaam aksies nie.

Kwaternêre struktuur van proteïen:

Primêre, sekondêre en tersiêre strukture, wat tot dusver beskryf is, handel oor 'n enkele heliks of een polipeptiedketting. Die vierkantige struktuur van 'n proteïen definieer die struktuur wat voortspruit uit interaksies tussen afsonderlike polipetied-eenhede van 'n proteïen wat meer as een submit bevat.

Byvoorbeeld, die ensiem fosforilase A bevat twee identiese stowwe wat alleen katalities onaktief is, maar wanneer dit as 'n dimeer verbind word, word dit 'n aktiewe ensiem (Fig. 8.72A).


Verskil tussen polipeptied en proteïen

Definisie van polipeptied en proteïen

'n Polipeptied is 'n polimeer wat gevorm word deur 'n gedefinieerde volgorde van aminosure wat deur kovalente peptiedbindings aan mekaar gekoppel is.

'n Proteïen is 'n struktureel en funksioneel komplekse molekule wat gevorm word deur die vou van een of baie polipeptiedkettings.

Strukturele verskille in polipeptied en proteïen

'n Polipeptied het 'n eenvoudige struktuur en bestaan ​​uit die polipeptiedruggraat wat gevorm word deur die herhalende volgorde van atome in die kern van die gekoppelde aminosureketting. Aan die polipeptiedruggraat is die aminosure-spesifieke sykettings, die R-groep, geheg

'n Proteïen, aan die ander kant, is 'n komplekse molekule wat bestaan ​​uit een of meer polipeptiedkettings wat in sekondêre, tersiêre of kwaternêre struktuur vou.

Die proteïenvorm word stabiel gehou deur drie tipes swak nie-kovalente bindings: waterstofbindings, ioniese bindings en van der Waal-bindings.

Funksie van polipeptied en proteïen

Die hooffunksie van 'n polipeptied is om die primêre struktuur van meer komplekse proteïene te wees. Polipeptiede het nie die driedimensionele struktuur wat 'n proteïen in staat stel om aan 'n ligand te bind en funksioneel te wees nie.

Aan die ander kant, die strukturele kompleksiteit van 'n proteïen, sy stabiele vorm met sy ligand-bindingsplekke stel dit in staat om spesifiek en met 'n hoë affiniteit aan bepaalde ligande te bind, om gereguleer te word en om aan baie belangrike sellulêre metaboliese weë deel te neem.

Polipeptied versus Proteïen: Vergelykingstabel


Proteïen

Groot molekule of multimolekulêre kompleks, bestaande uit aminosure, polipeptiede, en ander stowwe, wat dien as die sleutelkomponent wat die funksies implementeer wat deur oorerflike materiaal.

Proteïene bestaan ​​uit polimere van aminosure (polipeptiede) saam met ander, nie-aminosuurstowwe, soos die wat in die proteïene en . Proteïene is die primêre fasiliteerders van fenotipe, soos gesien op beide sellulêre en organismevlakke.

Die volgende video is 'n goeie inleiding tot verskillende tipes en voorstellings van proteïenstruktuur, beide in statiese en dinamiese vorms getoon:

Dit is belangrik om nie die konsep van proteïen met dié van polipeptiede te verwar nie aangesien die twee terme, alhoewel verwant, nie identies is nie. Inderdaad, baie bespreking van proteïene, soos die baie besonderhede van (veral die proses van vertaling) word eintlik meer korrek beskou as besprekings van die sintese van polipeptiede eerder as, streng, van proteïene.

Proteïene kan gedifferensieer word in 'n aantal komponente insluitend polipeptied (of polipeptied) saam met kofaktore (en ko-ensieme). Vir die subset van proteïene bekend as ensieme, word die polipeptiedgedeelte alleen 'n apoensiem genoem, terwyl die kombinasie van polipeptied(e) en kofaktor(e), wat 'n aktiewe ensiem vorm, bekend staan ​​as die holoënsiem. Polipeptiede is dikwels funksioneel binne proteïene in kombinasie met ander polipeptiede, wat , , ens.

Baie en in ons dien as kofaktore of koënsieme. Proteïene wat hierdie stowwe benodig, kan nie daarsonder funksioneer nie. Jy kan aan hierdie ander stowwe dink as wat meer chemiese eienskappe verskaf, dit wil sê, chemie aan proteïene wat anders is as wat individuele aminosure kan verskaf. In proteïene wat hierdie ander stowwe gebruik, sal daar aminosure wees wat saam strukture vorm wat daaraan vashou, en tipies sal hierdie kofaktore en koënsieme gehou word op wat bekend staan ​​as 'n ensiem of proteïen se aktiewe plek.

Die volgende is 'n lys van terme wat oor die algemeen met proteïene geassosieer word (maar nie noodwendig ook met ensieme nie):

Die volgende is voorbeelde van verskillende tipes proteïene (sien ook ensieme):


Verskil tussen polipeptied en proteïen

Aminosuur is 'n eenvoudige molekule wat met C, H, O, N gevorm word en kan S wees. Dit het die volgende algemene struktuur.

Daar is ongeveer 20 algemene aminosure. Al die aminosure het 'n –COOH, -NH 2 groepe en 'n –H gebind aan 'n koolstof. Die koolstof is 'n chirale koolstof, en alfa-aminosure is die belangrikste in die biologiese wêreld. Die R-groep verskil van aminosuur tot aminosuur. Die eenvoudigste aminosuur met R-groep H is glisien. Volgens die R-groep kan aminosure gekategoriseer word in alifaties, aromaties, nie-polêr, polêr, positief gelaai, negatief gelaai, of polêr ongelaai, ens. Aminosure teenwoordig as zwitterione in die fisiologiese pH 7.4. Aminosure is die boustene van proteïene. Wanneer twee aminosure saamvoeg om 'n dipeptied te vorm, vind die kombinasie in 'n -NH plaas 2 groep van een aminosuur met die –COOH-groep van 'n ander aminosuur. 'n Watermolekule word verwyder, en die gevormde binding staan ​​bekend as 'n peptiedbinding.

Polipeptied

Die ketting wat gevorm word wanneer 'n groot aantal aminosure saamgevoeg word, staan ​​bekend as 'n polipeptied. Proteïene bestaan ​​uit een of meer van hierdie polipeptiedkettings. Die primêre struktuur van 'n proteïen staan ​​bekend as 'n polipeptied. Van die twee terminale van die polipeptiedketting is N-terminus waar die aminogroep vry is, en die c-terminus is waar die karboksielgroep vry is. Polipeptiede word by ribosome gesintetiseer. Die aminosuurvolgorde in die polipeptiedketting word bepaal deur die kodons in mRNA.

Proteïene is een van die belangrikste tipes makromolekules in lewende organismes. Proteïene kan gekategoriseer word as primêre, sekondêre, tersiêre en kwaternêre proteïene, afhangende van hul strukture. Die volgorde van aminosure (polipeptied) in 'n proteïen word 'n primêre struktuur genoem. Wanneer polipeptiedstrukture in ewekansige rangskikkings vou, staan ​​dit bekend as sekondêre proteïene. In tersiêre strukture het proteïene 'n driedimensionele struktuur. Wanneer min driedimensionele proteïendele saambind, vorm hulle die kwaternêre proteïene. Die driedimensionele struktuur van proteïene hang af van die waterstofbindings, disulfiedbindings, ioniese bindings, hidrofobiese interaksies en al die ander intermolekulêre interaksies binne aminosure. Proteïene speel verskeie rolle in lewende sisteme. Hulle neem deel aan die vorming van strukture. Byvoorbeeld, spiere het proteïenvesels soos kollageen en elastien. Hulle word ook gevind in harde en rigiede strukturele dele soos naels, hare, hoewe, vere, ens. Verdere proteïene word in bindweefsel soos kraakbeen aangetref. Behalwe vir die strukturele funksie, het proteïene ook 'n beskermende funksie. Teenliggaampies is proteïene, en hulle beskerm ons liggame teen vreemde infeksies. Al die ensieme is proteïene. Ensieme is die hoofmolekules wat al die metaboliese aktiwiteite beheer. Verder neem proteïene deel aan selsein. Proteïene word op ribosome geproduseer. Proteïenproduserende sein word vanaf die gene in DNA na die ribosoom oorgedra. Die vereiste aminosure kan uit die dieet kom of kan binne die sel gesintetiseer word. Proteïendenaturering lei tot die ontvouing en disorganisasie van die proteïene se sekondêre en tersiêre strukture. Dit kan wees as gevolg van hitte, organiese oplosmiddels, sterk sure en basisse, skoonmaakmiddels, meganiese kragte, ens.

Wat is die verskil tussen Polipeptied en proteïen?

• Polipeptiede is aminosuurvolgorde, terwyl proteïene deur een of meer polipeptiedkettings gemaak word.

• Proteïene het 'n hoër molekulêre gewig as polipeptiede.

• Proteïene het waterstofbindings, disulfiedbindings en ander elektrostatiese interaksies, wat sy driedimensionele struktuur beheer in teenstelling met polipeptiede.


Lysosome

Lysosome is organelle wat makromolekules verteer, selmembrane herstel en reageer op vreemde stowwe wat die sel binnedring.

Leerdoelwitte

Beskryf hoe lisosome funksioneer as die sel’ se afvalverwyderingstelsel

Sleutel wegneemetes

Kern punte

  • Lysosome afbreek/verteer makromolekules (koolhidrate, lipiede, proteïene en nukleïensure), herstel selmembrane en reageer teen vreemde stowwe soos bakterieë, virusse en ander antigene.
  • Lysosome bevat ensieme wat die makromolekules en vreemde indringers afbreek.
  • Lisosome is saamgestel uit lipiede en proteïene, met 'n enkele membraan wat die interne ensieme bedek om te verhoed dat die lisosoom die sel self verteer.
  • Lysosome word in alle dierselle aangetref, maar word selde binne plantselle gevind as gevolg van die taai selwand wat 'n plantsel omring wat vreemde stowwe uithou.

Sleutel terme

  • ensiem: 'n bolvormige proteïen wat 'n biologiese chemiese reaksie kataliseer
  • lisosoom: 'n Organel wat in alle soorte dierselle voorkom en wat 'n groot verskeidenheid verteringsensieme bevat wat in staat is om die meeste biologiese makromolekules te verdeel.

Lysosome

'n Lysosoom het drie hooffunksies: die afbreek/vertering van makromolekules (koolhidrate, lipiede, proteïene en nukleïensure), selmembraanherstelwerk en reaksies teen vreemde stowwe soos bakterieë, virusse en ander antigene. Wanneer voedsel deur die sel geëet of geabsorbeer word, stel die lisosoom sy ensieme vry om komplekse molekules insluitend suikers en proteïene af te breek tot bruikbare energie wat die sel benodig om te oorleef. As geen kos verskaf word nie, verteer die lysosoom’s ensieme ander organelle binne die sel om die nodige voedingstowwe te verkry.

Benewens hul rol as die spysverteringskomponent en organel-herwinningsfasiliteit van dierselle, word lisosome as dele van die endomembraanstelsel beskou. Lysosome gebruik ook hul hidrolitiese ensieme om patogene (siekteveroorsakende organismes) wat die sel kan binnedring, te vernietig. 'N Goeie voorbeeld hiervan kom voor in 'n groep witbloedselle genoem makrofage, wat deel is van jou liggaam’ se immuunstelsel. In 'n proses bekend as fagositose of endositose, 'n gedeelte van die plasmamembraan van die makrofaag invagineer (vou in) en verswelg 'n patogeen. Die invagineerde gedeelte, met die patogeen binne, knyp homself dan van die plasmamembraan af en word 'n vesikel. Die vesikel versmelt met 'n lisosoom. Die lisosoom’s hidrolitiese ensieme vernietig dan die patogeen.

Lysosome verteer vreemde stowwe wat die sel kan beskadig: 'n Makrofaag het 'n potensieel patogene bakterie verswelg (gefagositiseer) en versmelt dan met 'n lisosome binne die sel om die patogeen te vernietig. Ander organelle is in die sel teenwoordig, maar word vir eenvoud nie getoon nie.

'n Lysosoom bestaan ​​uit lipiede wat die membraan vorm, en proteïene wat die ensieme in die membraan uitmaak. Gewoonlik is lisosome tussen 0,1 tot 1,2μm, maar die grootte wissel na gelang van die seltipe. Die algemene struktuur van 'n lisosoom bestaan ​​uit 'n versameling ensieme omring deur 'n enkellaagmembraan. Die membraan is 'n deurslaggewende aspek van sy struktuur, want daarsonder sal die ensieme binne die lisosoom wat gebruik word om vreemde stowwe af te breek, uitlek en die hele sel verteer, wat veroorsaak dat dit sterf.

Lysosome word in byna elke dieragtige eukariotiese sel aangetref. Hulle is so algemeen in dierselle omdat, wanneer dierselle voedsel inneem of absorbeer, hulle die ensieme nodig het wat in lisosome voorkom om die kos vir energie te verteer en te gebruik. Aan die ander kant word lisosome nie algemeen in plantselle aangetref nie. Lysosome is nie nodig in plantselle nie, want hulle het selwande wat taai genoeg is om die groot/vreemde stowwe wat lisosome gewoonlik sou verteer uit die sel te hou.


Wat is die verskil tussen 'n peptide en 'n proteïen?

Proteïene en peptiede is fundamentele komponente van selle wat belangrike biologiese funksies verrig. Proteïene gee selle hul vorm, byvoorbeeld, en hulle reageer op seine wat uit die ekstrasellulêre omgewing oorgedra word. Sekere tipes peptiede speel sleutelrolle in die regulering van die aktiwiteite van ander molekules. Struktureel is proteïene en peptiede baie soortgelyk en bestaan ​​uit kettings van aminosure wat deur peptiedbindings (ook genoem amiedbindings) bymekaar gehou word. So, wat onderskei 'n peptied van 'n proteïen?

Die basiese onderskeidende faktore is grootte en struktuur. Peptiede is kleiner as proteïene. Tradisioneel word peptiede gedefinieer as molekules wat uit tussen 2 en 50 aminosure bestaan, terwyl proteïene uit 50 of meer aminosure bestaan. Daarbenewens is peptiede geneig om minder goed gedefinieer in struktuur te wees as proteïene, wat komplekse konformasies bekend as sekondêre, tersiêre en kwaternêre strukture kan aanneem. Daar kan ook funksionele onderskeid getref word tussen peptiede en proteïene.


Ring-opening polimerisasie en spesiale polimerisasie prosesse

4.16.4.2 Mesogeen-gefunksionaliseerde polipeptiede

Die veld van polipeptiedmateriaal het die afgelope jare geweldig gegroei. 'n Nadeel van polipeptiede was egter die moeilikheid om smeltverwerking met hierdie materiale te gebruik, aangesien die oorvloedige H-bindings en gevolglike swak kettingbuigsaamheid smelting voor ontbinding verhoed. Alhoewel oplossingsgebaseerde metodes verwerking van hierdie materiale vir die meeste toepassings moontlik maak, sal 84-smeltverwerking, of selfs vermoë vir termiese uitgloeiing, die bruikbaarheid van polipeptiede aansienlik vergroot.

Baanbrekende studies oor termotropiese polipeptiede is deur Watanabe se groep gedoen, waar poli(glutamate) gederivatiseer is óf met lang alkielkettings 85 óf deur eind-aanhegting van bifenielmesogene (vgl [21]). 86 Polipeptiede met kort alkielsykettings was nie termotropies nie, tog het sykettings groter as 10 koolstofstowwe lank smeltoorgange van –26 tot 54 °C gegee. Hierdie monsters het cholesteriese vloeibare kristallyne fases bokant die smeltoorgang gevorm, maar gelaagde strukture gevorm teen lae temperature aangedryf deur kristallisasie van die sykettings. Verder is gevind dat poli(γ-oktadecyl-l-glutamaat) 'n kolomvormige seskantige fase vorm by temperature bo 200 °C, waar die staafagtige helikse die tweedimensionele (2D) rooster vorm. 85 Wanneer bifenielmesogene end-op aan poli(glutamaat)-sykettings geheg is deur ses koolstofalkielspasieërs, is gelaagde strukture in die kristallyne en vloeibare kristallyne toestande waargeneem, gevolg deur oorgang na 'n cholesteriese struktuur by hoër temperature. 86 Soortgelyke resultate is gevind toe mesogene end-op aan poli(lisien) kettings geheg is. 87 In hierdie voorbeelde is die vloeibare kristallyne mesofases oorheers of deur die sykettinggroep (gelaagde struktuur) of deur die staafagtige aard van die polipeptiedruggraat (heksagonale fase), maar in geen geval is naasbestaan ​​van beide tipes ordening waargeneem nie.

Deming het mesogeen-gefunksionaliseerde polipeptiede ontwikkel waarin vloeibare kristallyne ordening gelyktydig met ruggraatordening bestaan. Om hierdie naasbestaan ​​tussen mesogen en hoofketting ordening te verkry, is 'kant-aan' mesogeen 88 modifikasie van die polipeptiede gebruik om maklike parallelle oriëntasie van mesogene en die peptied ruggrate moontlik te maak. Aangesien dit bekend is dat die variasie van die lengte van buigsame spasies wat polimeerruggrate en mesogene verbind, die mesofasegedrag van syketting vloeibare kristallyne polimere beïnvloed, 89 NCA monomere met spasieerders van 3, 5 en 10 metileen eenhede tussen die lisien sykettings en die mesogene voorberei was. Die mesogeen wat vir hierdie studie gebruik is, was 'n bekende drie-ring aromatiese ester molekule, 90 wat afgelei is van 'n sentrale karboksielsuur groep deur ester koppeling om koppelaars van 3, 5 en 10 metileen eenhede te heg om binding aan l-lisien moontlik te maak. ( Skema 9 ). Mesogeen-gederivatiseerde polipeptiede is voorberei deur polimerisasie van die ooreenstemmende NCA's met behulp van (PMe3)4Mede-inisieerder in THF oplosmiddel in hoë opbrengs. 91 Die polipeptiede was oplosbaar in THF en daar is gevind dat dit α-helikale konformasies in oplossing aanneem deur CD en Fourier transform infrarooi (FTIR) spektroskopie. Hierdie polimere het 'n ongewone termotropiese mesofase vertoon waar beide syketting-mesogene en polimeerruggraat georden is en saam bestaan ​​in 'n nematiese seskantige struktuur.


Kyk die video: vorm van eiwitten en organisatieniveaus + hydrolyse eiwit (Oktober 2022).